Строение и функции коллагенов

Классификация белков

Белки можно классифицировать:

• по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
• по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
• по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
• по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);
• по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);
• по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
• по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
• по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т_1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т_1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
• по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Б. Классификация белков по форме молекул

Классификация, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные.

К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. За счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией.

Строение и функции коллагенов

Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани.В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена (Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.

Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых α-цепями.

Важную роль в формировании коллагеновых фибрилл играют модифицированные аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин. Гидроксильные группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл.