Какие факторы вызывают денатурацию белка? С чем это связано?

Денатурацию вызывает влияние внешних факторов (изменение температуры, рН, радиацие).

Необратимая денатурация происходит под воздействием различных химических веществ (концентрированных растворов кислот, щелочей, солей тяжелых металлов), высоких температур, радиоактивного излучения, при этом разрушаются все структуры белка, изменяются электрические заряды его молекул, что приводит к их слипанию и сворачиванию. Разрушаются дисульфидные мостики (третичная структура), идет взаимодействие с серосодержащими аминокислотными фрагментами.

 

Ионы тяжелых металлов (ртути, мышьяка, свинца) легко вступают в реакцию с серой, образуя сульфиды. Объясните, что произойдет с белком при взаимодействии с этими металлами. По каким связям идет взаимодействие?

Необратимая денатурация происходит под воздействием различных химических веществ (концентрированных растворов кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов), высоких температур, радиоактивного излучения. При этом разрушаются все структуры белка, изменяются электрические заряды его молекул, что приводит к их слипанию и сворачиванию. Разрушаются дисульфидные мостики (третичная структура), идёт взаимодействие с серосодержащими аминокислотными фрагментами.

 

Почему соли тяжелых металлов являются ядами для организма?

Большинство биоорганических веществ (белки, нуклеиновые кислоты) содержат электронно-донорные группы, включающие азот, серу, кислород. Эти группы образуют водородные связи, формирующие третичную структуру белка. Тяжелые металлы, взаимодействуя с этими группами, разрушают водородные связи в молекулах белков и нарушают третичную структуру белка. Изменяются биологические свойства вещества (процессы транскрипции и трансляции нуклеиновых кислот, активность, транспортные свойства).

 

Определите функции следующих белков: коллагена сухожилия, яичного альбумина, инсулина поджелудочной железы. Кератина волос, тромбина крови, фиброина шелка, пепсина желудочного сока, гемоглобина, миоглобина.

Коллаген сухожилий - двигательная,

Яичный альбумин - защитная,

Инсулин поджелудочной железы – ферментативная

Кератин волос – строительная

Тромбин крови - защитная,

Фиброин шелка - строительная,

Пепсин желудочного сока - ферментативная,

Гемоглобин - транспортная,

Миоглобин – двигательная.

 

При окислении 1г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1г. Углеводов. Почему организм использует белки как источник энергии только в крайних случаях? Ответ поясните.

Функции белков – это, во-первых, строительная, ферментативная, транспортная и только в крайних случаях организм использует или тратит белки на получение энергии. Это происходит только когда в организм не поступают углеводы и жиры, когда организм голодает.

 

Какова химическая природа ферментов? Прокомментируйте выражение одного биохимика о том, что все ферменты-белки, но не все белки – ферменты.

Ферменты – сложные органические вещества, которые образуются в живой клетке и играют важную роль катализатора всех процессов, происходящих в организме. Большинство из них состоит из двух компонентов: белкового (апофермента) и небелкового (кофермента). В активную часть входят: железо, марганец, кальций, медь, цинк, а так же некоторые витамины. Кофермент становится активным, когда соединяется с апоферментом. Почти все ферменты – белки, но не все белки – ферменты, т.к. ферменты похожи на белки, а белки не похожи на ферменты

 

Каков механизм работы ферментов?

Каждый фермент ускоряет только одну какую-либо реакцию или группу однотипных реакций, это позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза нужных ему соединений на основе молекул, содержащихся в пище, или продуктов их превращений. Специфичность, или избирательность, ферментов столь велика, что их сравнивают с ключом, который подходит только к одному замку. Большинство ферментов обладает очень высокой эффективностью. Скорость некоторых ферментативных реакций может быть в 1015 раз больше скорости реакций, протекающих в их отсутствие. Такая высокая эффективность объясняется тем, что их молекулы в процессе работы очень быстро восстанавливаются. Типичная молекула фермента может регенерировать миллионы раз за минуту

 

Каковы условия проявления активности ферментов?

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме - давление, кислотность среды, температура, концентрация растворенных солей и тд. Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 37 – 50˚С. При более низких температурах скорость ферментативных реакций снижается, а при температурах близких к 0˚С практически полностью прекращается. Так же для большинства известных в настоящее время ферментов определён оптимум РН, при котором они обладают максимальной активностью. Эта величина - важный критерий, служащий для характеристик фермента. Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активировать образование активного субстрата ферментного комплекса, и в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается. На активность одних ферментов существенно влияет концентрация солей в системе, другие ферменты не чувствительны к присутствию ионов. Однако некоторые ионы абсолютно необходимы для нормального функционирования некоторых ферментов. Известны ионы, которые тормозят активность одних ферментов и являются активаторами для других. К числу специфических активаторов относятся катионы металлов: Na⁺, K⁺, Rb⁺, Cs⁺, Mg²⁺, Ca²⁺, Zn²⁺, Cd²⁺, Cr²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺, Co²⁺, Ni²⁺, Al³⁺. Действие ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или ингибиторов