Исходный уровень знаний:
· Ферменты, их биологическая роль, строение, свойства
· Механизм ферментативного катализа
· Теория Фишера и Кошленда
· Закон Михаэлиса-Ментен
· Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций, характер их влияния.
Студент должен знать · Виды регуляции активности ферментов (ингибирование и активирование) · Ингибирование. Виды, характеристику. Понятие об антиметаболитах · Виды срочной регуляции и хронической адаптации. · Активирование как вид регуляции активности ферментов. · Аллостерическая регуляция – основной вид регуляции метаболических процессов и уровни регуляторной активности ферментов · Использование ферментов в медицине (энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатоло гия). Студент должен знать: · Принцип метода определения влияния активатора и неспецифического ингибитора на активность амилазы слюны | Основная литература: · Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», Москва «Медицина», 1998, стр.116-126,129-132 · Биохимия: Учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, стр. 102-119. · Северин Е.С., Алейников Т.Л., Осипов Е.В.Биохимия.- М.: Медицина, 2000, стр.17-22 · Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами/ Под. ред. Чл.-корр.РАН, проф. Е.С.Северина, проф. А.Я.Николаева. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001, стр.22-27 · Дзугкоева Ф.С, Каряева Э.А., Гурина А.Е., Ампарцумян Н.М., Дзугкоев С.Г. «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция», Учебное пособие с грифом УМО МЗ РФ, Владикавказ, 2007. стр.20-30 · Дзугкоева Ф.С., Каряева Э.А., Гурина А.Е., Ампарцумян Н.М., Дзугкоев С.Г. «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» Тестовые задания, Владикавказ, 2007, стр. 18-23 · Дзугкоева Ф.С., Каряева Э.А., Гурина А.Е., Можаева И.В., Такоева Е.А. и др. «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ 2008, стр. 58-65 Дополнительная литература: · Мак-Мюррей. Обмен веществ у человека, М.: «Мир», 1980, стр.91-105 · Ленинджер Основы биохимии. Т.I, 1985, стр.242-250,256-267. · Биохимические основы патологических процессов под редакцией Северина Е.С., Москва, 2000. стр.14-29 · Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», М.ГЭОТАР-МЕД, 2000, стр. 76-77 · Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. «Биологическая химия». – Минск, 2008, стр. 70-86. |
Задания для работы:
|
|
1. Заполните таблицу «Регуляция активности ферментов»
Вид регуляции | Механизм (краткая характеристика) | Пример |
Ответьте на вопросы.
2. Существует несколько типов подавления активности ферментов (ингибирования). К какому типу ингибирования можно отнести следующие примеры?
|
|
а) Взаимодействие малоновой кислоты с ферментом сукцинатдегидрогеназой
б) Взаимодействие АТФ с ферментом фосфофруктокиназой
в) Взаимодействие дииизопропилфторфосфата с ацетилхолинэстеразой.
3. В регуляции активности ферментов участвуют неспецифические факторы, в том числе рН. Оптимальное значение рН, при котором фермент проявляет максимальную активность, в большинстве случаев совпадает со значениями рН имеющиеся в местах локализации фермента. Оптимум рН для пепсина (фермент желудка, гидролизующий белки) – 1,5-2,0
а) Как изменится активность фермента при ахалии, а также при поступлении кислого химуса из желудка в двенадцатиперстную кишку? Почему (механизмы)
б) Почему пепсин вырабатывается в клетках желудка в неактивной форме?
в) Зачем нужна соляная кислота для активирования пепсиногена?
4. Дайте определение:
Активирование по типу срочной регуляции это___________________
__________________________________________________________
_________________________________________________________
Хроническая адаптация – это________________________________
__________________________________________________________
__________________________________________________________
Аллостерические ферменты - это____________________________
__________________________________________________________
__________________________________________________________
Энзимодиагностика - это____________________________________
__________________________________________________________
__________________________________________________________
5. Приведите примеры ассоциации и диссоциации (виды активирования ферментов).
Решите задачу
6. У больного при исследовании активности ферментов крови было установлено, что коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ в норме равно 1.33) увеличен. О какой патологии, можно подумать и какие, дополнительные методы нужно провести.
7. О каком заболевании можно подумать, если у больного при исследовании активности ферментов крови было установлено:
1) повышение активности фермента щелочной фосфотазы
2) повышение активности фермента амилазы
Тестовые задания.
Выбрать правильный ответ.
1. При диагностике поражения сердечной мышцы используются ферменты:
1) Креатинфосфокиназа (КФК (МВ))
2) Алананаминотрансфераза (АлАТ)
3) Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)
4) Гистидаза
5) Кислая фосфатаза
2. При диагностике поражения печени используются ферменты:
1) Лактатдегидрогеназа (ЛДГ5)
2) АлАТ
3) АсАТ
4) Гистидаза
5) Кислая фосфатаза
3. Для диагностики поражения поджелудочной железы определяют активность ферментов:
1) α-амилазы
2) Липазы
3) Протеиназы
4) АлАТ
5) АсАТ
4. При диагностике поражения костной ткани определяют активность ферментов:
1. Протеиназ
2. Кислой фосфатазы
3. Щелочной фосфотазы
4. Липазы
5. Альфа- амилазы
5. В результате частичного протеолиза профермента:
А. Повышается его сродство к субстрату.
Б. Изменяется конформация.
В. Повышается его активность.
Г. Изменяется первичная структура.
Д. Изменяется конформация активного центра.
6. При аллостерической регуляции повышение концентрации в клетке конечного продукта метаболического пути приводит к:
А. Кооперативным конформационным изменениям в ферменте.
Б. Повышению скорости связывания продукта в регуляторном центре аллостерического фермента.
В. Снижению сродства фермента к субстрату.
Г. Изменению конформации активного центра фермента.
Д. Снижению скорости ферментативной реакции.
Е. Изменению конформации регуляторной субъединицы фермента.
7. Ковалентной модификацией активируются ферменты:
|
|
a. фосфорилаза
b. гликогенсинтетаза
c. протеинкиназа
d. лактатдегидрогеназа