Физические свойства аминокислот

Физические свойства.

С₁– С₃ газы, с запахом аммиака. С₄– С₉ жидкости сзапахом тухлой рыбы, хорошо растворяются в воде.

С₁₀ твердые, нерастворимые вещества в воде, не имеющие запаха.

Химические свойства.

Взаимодействие с водой:

Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию (амины реагируют с водой по донорно-акцепторному механизму)).

CH₃ – NH₂ + HOH → CH₃ – NH₃OH (CH₃ – NH₃ ⁺ + OH^-)
                                (гидроксид метиламмония)

Амины являются более сильными основаниями, чем аммиак из-за влияния радикалов на атом азота. По этой причине амины взаимодействуют с кислотами.

Взаимодействие с кислотами: CH₃ – NH₂ + HCl → CH₃ – NH₃ Cl
                                                                                       ^{(хлорид метиламмония)}

Реакция горения:

4CH₃ – NH₂ +9O₂ →2N₂ +10H₂O +4СО_2.

Применение аминов.

Амины используют при получении лекарственных веществ, полиамидных волокон, красителей, для вулканизации каучука.

Свойства аминов.

Основные свойства аминов предельного ряда выражены сильнее. Слабые основные свойства ароматических аминов объясняется влиянием групп атомов в органических веществах, например, бензольного кольца на аминогруппу. Бензольное кольцо притягивает к себе электроны атома азота, уменьшая электронную плотность на атоме азота, следовательно, уменьшается способность присоединения протона (катиона) водорода и основные свойства уменьшаются. СН₃NH₂ NH₃ C₆H₅NH₂

Отдельные представители.

Анилин (фениламин) С₆H₅NH₂ – ароматический амин. Анилин – это бесцветная маслянистая жидкость с характерным запахом (т. кип. 184 °С, т. пл. – 6 °С). На воздухе окисляется и приобретает красно-бурую окраску. Ядовит. Анилин широко применяется в производстве красителей, взрывчатых веществ и лекарственных средств (сульфаниламидные препараты).

Получение анилина (реакция Зинина) :

С₆Н₅–NО₂+6Н С₆Н₅–NН₂ + 2Н₂О (Уравнение написано схематично.)

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ

Ответьте на вопросы (письменно):

1) Как объяснить, что у диметиламина основные свойства выражены сильнее, чем у метиламина?
2) Составьте формулы всех изомеров пропиламина: СН₃–СН₂–СН₂–NН₂.
3) Написать реакцию взаимодействия метиламина с серной кислотой.

4) § 36, № 4,6, стр. 173.

УРОК № 71, 72

Тема: Аминокислоты. Белки

Смотреть по ссылке: https://www.youtube.com/watch?v=sjvYvmJmdcE

В 1820 г. французский химик Анри Браконно проводил опыты с веществами животного происхождения. В результате длительного нагревания кожи, хрящей и сухожилий с раствором серной кислоты он получил некоторое количество белых кристаллов сладкого вкуса.

В настоящее время это слово трансформировалось в глицин. Долгое время гликоколл считался родственником углеводов, пока в 1838 году голландский химик Г. Мульдер не обнаружил в его составе азот. Спустя ещё шесть лет Э. Хорсфорд установил формулу вещества C₂H₅O₂N, а вещество названо аминоуксусной кислотой и отнесено к классу (аминокислот).

Аминокислоты - это азотсодержащие органические соединения, в которых присутсвуют две группы – аминогруппы и карбоксильной группы. Аминогруппа придает веществам основные свойства, так как азот имеет свободную пару электронов и способен присоединять ион водорода.

Карбоксильная группа придает веществам кислотные свойства, так как способна отщеплять ион водорода. Аминокислоты – это бифункциональные амфотерные органические соединения

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы. Положение аминогруппы указывается цифрой, причем нумерация атомов углерода начинается с карбоксильной группы. В зависимости от взаимного расположения функциональных групп (карбоксильной и аминогруппы) в углеродной цепи различают (α,β,γ) аминокислоты, причем нумерация начинается от ближайшего к карбоксильной группе атома C (но не с самого карбоксила!).

Изомерия положения аминогруппы

Изомерия строения углеродной цепи

Наиболее важными представителями аминокислот являются: глицин (H₂N-CH₂-COOH), аланин (CH₃-CH(NH₂)-COOH), фенилаланин (C₆H₅-CH₂-CH(NH₂)-COOH), глутаминовая кислота (HOOC-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH), лизин (H₂N-(CH₂)₄-CH(NH₂)-COOH), серин (HO-CH₂-CH(NH₂)-COOH) и цистеин (HS-CH ₂-CH(NH₂)-COOH).

Изомерия

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Получение

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

R-CH(Cl)-COOH + NH₃ → R-CH(NH₃⁺Cl^—) → NH₂–CH(R)-COOH

Химические свойства аминокислот. Для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) с основаниями:

NH₂–CH₂-COOH + NaOH → NH₂–CH₂-COONa + H₂O

и аминов (по аминогруппе) с кислотами: NH₂–CH₂-COOH + HCl → Cl[NH₃–CH₂-COOH]

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

H₂N –CH₂-COOH ↔ ⁺H₃N-CH₂COO^—

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа- аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В состав большинства природных белков входит около 20 α-аминокислот.

Физические свойства: Классификация белков – простые белки (протеины) и сложные (протеиды)

В состав белков входят химические элементы C, H, O, N, S. Ферментные белки часто содержат P (казеин молока), Fe (гемоглобин), Cu, Zn.

Структуры белка.

Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура – пространственная конфигурация полипептидной цепи в виде спирали, за счет образования водородных связей между близко расположенными аминокислотными остатками с помощью водородных связей.

  Третичная структура – трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль, имеет форму шара (глобулы). Образуется за счет взаимодействия радикалов аминокислот при помощи дисульфидных связей, а также ковалентных (сложноэфирных и солевых мостиков) и водородных связей. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.

Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуру и называется субъединицей. Объединение с помощью водородных ионных, гидрофобных связей. В эту структуру белка могут быть включены и небелковые компоненты.

Химические свойства белков

1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты.

2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов:

  а) высокая или низкая температура;

  б) механическое воздействие;

  в) облучение;

  г) яды;

  д) действие спирта;

  б) действие солей тяжелых металлов (Pb, Hg и др.);

3. Цветные качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав. https://www.youtube.com/watch?v=geyz_MDx4UE

а) Биуретовая реакция – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.

Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения.                    

б) Ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски. Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических a - аминокислот: триптофана, фенилаланина, тирозина, гистидина.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH₂) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина).

Области применения аминокислот:

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.