Органические вещества

Органические вещества — это класс химических соединений, в состав которых входит углерод (за исключением карб и дов, угольной кислоты, карбон а тов, оксидов углерода и цианидов).

Основные классы органических соединений биологического происхождения — это белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты. Они, помимо углерода, содержат преимущественно водород, азот, кислород, серу и фосфор.

 

Конспект урока "Белки"

 

Человеческий организм состоит из ста триллионов клеток, каждая клетка состоит из сотен миллионов молекул белка. Белки ─ это строительные материалы и живые нано-машины нашего тела.

По сравнению с липидами и углеводами белки являются наиболее важными для организма.

Каждый из сотен тысяч разных белков обладает неповторимой пространственной структурой. И у каждого белка своя задача и функция. Есть белки костной и мышечной ткани, белки тканей кожи и мозга. Белки ферменты и рецепторы.

Если в организме отсутствует хотя бы один белок (например, белковый гормон инсулин) жизнь человека в опасности, так как инсулин оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях.

Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в кров и.

Белки — это самые сложные молекулярные системы, имеющиеся в природе.

Кроме углерода, кислорода, водорода и азота в состав белков могут входить сера, фосфор, железо.

Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты.

Среди двухсот известных аминокислот только 20 из них участвуют во внутриклеточном синтезе белков. Их называют проте и ногенными или стандартными аминокислотами. Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих.

Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, может быть образовано вот такое число комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением.

Все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, к ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, глиц и н, глутам и н, глутам и новую кислоту, прол и н, сер и н, тироз и н и цисте и н.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны в обязательном порядке поступать с пищей. Это вал и н, гистид и н, изолейц и н, лейц и н, лиз и н, метион и н, треон и н, триптоф а н, фенилалан и н. Содержатся они в основном в продуктах животного происхождения.

Для удобства названия аминокислот имеют общепринятые сокращения.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (─NH3), с основными свойствами, другая – карбоксильной группой (─COOH) с кислотными свойствами.

Часть молекулы, которая называется радикалом (в формулах она обычно обозначается большой латинской буквой эр R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Аминокислоты соединяются между собой. Так образуется молекула, которая представляет собой пептид. Эта реакция называется (полимериз а цией).

В процессе полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной. Это связь между атомами углерода и азота.

Поскольку на одном конце дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа, дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты.

Также белки могут состоять и из большого числа аминокислотных остатков. И кроме того каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

В состав белка может входить одна, две и более полипептидные цепи. Например, в молекуле инсулина – две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цеп е й.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков и протеиды, содержащие не белковую часть. Например, гемоглобин.

Гемоглобин является сложным белком класса хр о мопроте и нов, то есть в качестве небелкового компонента здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо, — гем.

Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1 (альфа-1), α2, β1 (бета-1) и β2.

Четвертичная структура гемоглобина придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии. В эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина.

Эритроцит при этом приобретает форму серп а. Из-за этого малярийный плазмодий не проникает в эритроцит и не питается белком-гемоглобином. Изменение в форме эритроцита приводит к заболеванию серповидноклеточной анемии.

Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми.

Если в состав белков входят компоненты неаминокислотной природы, то такие белки относят к сложным.

Если в состав сложных белков входят углеводы, то их называют гликопротеиды. Если входят жиры – то липопротеиды, а если нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

Именно строение белковых молекул определяет многообразие функций белков и их особую роль в жизненных процессах. Поэтому исследование структуры белков ─ самая важная стадия познания явлений, происходящих в живой клетке.

Попытаемся обнаружить белок, выявить его присутствие.

Белок можно выявить при помощи его денатурации.

Денатурация — это утрата белковой молекулой своей первоначальной структуры.

Денатурация может возникать под воздействием нагревания (температуры), химических веществ (например, кислот, оснований, органических растворителей), обезвоживания, облучения и других факторов, в результате которых свойство белковых молекул резко изменяется.

Зажигаем спиртовку, наливаем в демонстрационную пробирку каллоидный раствор белка в дистиллированной воде. Закрепляем пробирку в держалке и осторожно нагреваем содержимое пробирки. Уже при небольшом нагревании хорошо видны изменения, происходящие в растворе. Он перестаёт быть прозрачным, появляется белый осадок. Это и есть свернувшийся белок. Температура (нагревание) вызывает свёртывание коллоидного раствора белка.

Следующий опыт

В пробирку с коллоидным раствором белка в дистиллированной воде добавляем разбавленный раствор азотной кислоты. Признак реакции ─ образование осадка. Белок денатурирован.

Третий опыт

Денатурация белка происходит и под действием растворов солей тяжёлых метоллов. К раствору белка добавляем раствор сульф а та меди. Признаком реакции является образование белого непрозрачного осадка. Это и есть денатурированный белок.

Обнаружив белок, мы ничего не можем сказать о его составе, структуре, свойствах. Что бы ответить на все эти вопросы необходимо, пряже всего, выделить белок — получить его в чистом виде. Существует множество методов получения белков в чистом виде.

П роцесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру, называется ренатур а цией.