Аминокислоты

Аминокислоты — это органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа —СООН и аминогруппа —NH2. В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают ά-,β -, γ -аминокислоты и т. д.:

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Обычно рассматривают только ά-аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в природе не встречаются.

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

Общая формула α-аминокислот

Аминокислоты можно классифицировать по нескольким признакам:

1). По способности человека синтезировать аминокислоты из предшественников:

Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин;

Заменимые: Тирозин, Цистеин, Гистидин, Аргинин, Глицин, Аланин, Серин, Глутамин, Глутаминовая кислота, Аспарагиновая кислота, Аспарагин, Пролин

Некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и должны поступать с пищей (гистидин и аргинин).

2). Аминокислоты делятся на протеиногенные (20 α-аминокислот) и непротеиногенные (4 аминокислоты).

3). По функциональным группам:

Алифатические моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин.

Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота. Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин.

Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин.

Ароматические: фенилаланин, тирозин.

Гетероциклические: триптофан, гистидин.

Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических).

4). По химической природе радикаловприведены в таблице 4.

Таблица 4. Важнейшие протеиногенные аминокислоты.

Тривиальное название Сокращенное название Формула
1. Аминокислоты, имеющие неполярный радикал
Аланин АЛА
Валин ВАЛ
Лейцин ЛЕЙ
Изолейцин ИЛЕ
Триптофан ТРИ
Пролин ПРО
Фенилаланин ФЕН
Метионин МЕТ
2. Аминокислоты, имеющие полярный незаряженный радикал.
Глицин ГЛИ
Серин СЕР
Треонин ТРЕ
Тирозин ТИР
Аспарагин АСН
Глутамин ГЛН
Цистеин ЦИС
3. Аминокислоты, имеющие отрицательно заряженный радикал.
Аспарагиновая кислота АСП
Глутаминовая кислота ГЛУ
3. Аминокислоты, имеющие положительно заряженный радикал.
Лизин Лиз
Аргинин Арг
Гистидин Гис

Важнейшие непротеиногенные аминокислоты.

β - Аланин

Орнитин

Цитруллин

γ – Аминомасляная кислота

Все α-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический атом углерода (α-атом) и могут существовать в виде оптических изомеров. Оптическая изомерия природных α-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка. Типичные белки природного происхождения, состоят из L-аминокислот. D-аминокислоты и L-аминокислоты отличаются друг от друга по вкусу. Например, D-аспарагиновая кислота не имеет вкуса, а ее стереоизомер L-аспарагиновая кислота обладает мясным вкусом.


Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:  




Подборка статей по вашей теме: