Ингибиторы белковых функций. Классификация белков

1.Первичную структуру белков формирует связь:

а) пептидная; б) водородная; в) гидрофобная;

г) сложноэфирная; д) дисульфидная

2.Вторичная структура белков стабилизируется связью:

а) пептидной; б) гидрофобной; в) водородной;

г) сложноэфирной; д) дисульфидной

3.Связи между радикалами аминокислот в отдельной полипептидной цепи формируют:

а) четвертичную структуру; б) третичную структуру; в) α-спираль;

г) первичную структуру; д) β-складчатую структуру

4.Четвертичная структура белков:

а) совокупность нескольких субъединиц белка; б) конформация полипептидной цепи;

в) полипептидная цепь с определенной последовательностью аминокислотных остатков;

г) совокупность полинуклеотидных цепей; д) конформацию участков полипептида

5.Укажите радикалы, нарушающие формирование вторичной структуры белков:

а) одинаково заряженные радикалы; б) объемные радикалы;

в) пролин; г) верно а и б; д) верно а, б и в

6.Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия

между радикалами аминокислот:

а) первичная; б) вторичная; в) супервторичная;

г) третичная; д) четвертичная

7.Однотипный порядок чередования регулярных вторичных структур:

а) первичная; б) вторичная; в) супервторичная;

г) третичная; д) четвертичная

8.Пространственная структура белка, образованная водородными связями

между атомами пептидного остова:

а) первичная; б) вторичная; в) супервторичная;

г) третичная; д) четвертичная

9.Пространственная структура белка, образованная за счет нековалентных

взаимодействий между отдельными пептидами:

а) первичная; б) вторичная; в) супервторичная;

г) третичная; д) четвертичная

10.Биологические свойства гемоглобина обеспечивает структура:

а) первичная; б) вторичная; в) третичная;

г) четвертичная; д) супервторичная

11.Классифицируя белки на глобулярные и фибриллярные учитывают:

а) форму молекул; б) электрофоретическую подвижность; в) функцию;

г) отсутствие небелковой части; д) наличие небелковой части

12.Структурную функцию выполняет:

а) коллаген; б) интерферон; в) гемоглобин;

г) плазмин; д) миозин

13.Гормональную функцию выполняет:

а) коллаген; б) интерферон; в) инсулин;

г) плазмин; д) миозин

14.Сократительную функцию выполняет:

а) коллаген; б) интерферон; в) гемоглобин;

г) плазмин; д) миозин

15.Четвертичная структура молекулы гемоглобина описывается формулой:

а) a₂b₂; б) ab; в) b₄;

г) a₄; д)a₃b

16.В формировании третичной структуры белковой молекулы не участвуют связи:

а) ионные; б) координационные; в) водородные;

г) гидрофобные; д) пептидные

17.Казеиноген относится к классу:

а) хромопротеидов; б) фосфопротеидов; в) гликопротеидов;

г) липопротеидов; д) металлопротеидов

18.Белок, переносящий кислород:

а) гемоглобин; б) альбумин; в) кератин;

г) трипсин; д) амилаза

19.Функции, которые белки выполняют в организме:

а) транспортная; б) защитная; в) регуляторная;

г) структурная; д) все верно

20.Белки, выполняющие каталитические функции:

а) иммуноглобулины; б) ферменты; в) коллагены;

г) альбумины; д) кератины

21.Глобулярным белком является:

а) миоглобин; б) коллаген; в) кератин;

г) эластин; д) миозин

22.Гликопротеиды содержат:

а) углевод; б) фосфат; в) липид;

г) металл; д) нуклеотид

23.Защитную функцию в организме выполняют:

а) иммуноглобулины; б) ферменты; в) коллагены;

г) альбумины; д) кератины

24.Фибриллярным белком является:

а) миоглобин; б) альбумин; в) кератин;

г) трипсин; д) гемоглобин

25.Четвертичной структурой обладает:

а) миоглобин; б) альбумин; в) кератин;

г) трипсин; д) гемоглобин

26.Кератинов содержится больше всего в:

а) связках; б) роговице глаза; в) хрящах;

г) волосах; д) костях

27.Протамины и гистоны участвуют в:

а) поддержании коллоидно-осмотического давления;

б) передаче наследственных признаков; в) передаче нервного импульса;

г) защитных реакциях организма; д) процессах транспорта газов

28.Склеропротеиды в живом организме участвуют в:

а) транспорте веществ; б) образовании клеточных структур;

в) поддержании онкотического давления; г) регуляции;

д) передаче наследственных признаков

29.Гормоном является:

а) интерферон; б) актин; в) глюкагон;

г) гемоглобин; д) альбумин

30.При классификации белков на простые и сложные учитывается:

а) форма молекул; б) аминокислотный состав;

в) наличие небелковой части; г) функция; д) заряд

31.Основной функцией гистонов является:

а) транспорт жирных кислот; б) образование прочного комплекса с железом;

в) транспорт гормонов; г) стабилизация структуры ДНК; д) катализ

32.Структурную функцию выполняет:

а) эластин; б) интерферон; в) альбумин;

г) плазмин; д) миозин

33.Переносит глюкокортикоиды:

а) коллаген; б) интерферон; в) транскортин;

г) плазмин; д) миозин

34.Противовирусной защитой обладает:

а) коллаген; б) интерферон; в) альбумин;

г) плазмин; д) миозин

35.Тромболитическую функцию выполняет:

а) коллаген; б) интерферон; в) альбумин;

г) плазмин; д) миозин

36.Транспортную функцию выполняет:

а) коллаген; б) интерферон; в) альбумин;

г) плазмин; д) миозин

37.Транспорт железа по крови осуществляет:

а) трансферрин; б) интерферон; в) альбумин;

г) плазмин; д) миозин

38.Восстанавливают нативную конформацию частично денатурированных белков:

а) кератины; б) интерфероны; в) шапероны;

г) ферменты; д) иммуноглобулины

39.Транспорт меди по крови осуществляет:

а) трансферрин; б) интерферон; в) церулоплазмин;

г) транскортин; д) миозин

40.Транспорт жирных кислот осуществляет:

а) коллаген; б) интерферон; в) альбумин;

г) плазмин; д) миозин

41.Фосфопротеидом является:

а) казеиноген; б) гемоглобин; в) миоглобин;

г) амилаза; д) пепсин

42.Гемопротеидом является:

а) казеиноген; б) муцин; в) миоглобин;

г) амилаза; д) пепсин

43.Гликопротеидом является:

а) муцин; б) гемоглобин; в) миоглобин;

г) амилаза; д) пепсин

44.Металлопротеидом является:

а) казеиноген; б) гемоглобин; в) миоглобин;

г) ферритин; д) пепсин

45.Металлопротеидом является:

а) казеиноген; б) гемоглобин; в) миоглобин;

г) пепсин; д) трансферрин

46.Хромопротеиды в качестве простетической группы содержат:

а) аминокислоты; б) остатки фосфорной кислоты;

в) окрашенные вещества; г) глюкозу; д) кальций

47.В состав металлопротеидов входят:

а) ионы металлов; б) липиды; в) аминосахара;

г) гем; д) фосфолипиды

48.Сложные белки состоят из:

а) одинаковых аминокислот; б) разных аминокислот; в) простетической группы;

г) циклических аминокислот; д) простого белка и простетической группы

49.Металлопротеиды в организме выполняют функцию:

а) транспортную, каталитическую; б) дыхательную; в) энергетическую;

г) защитную; д) опорную

50.Гемоглобин по химической природе является:

а) нуклеопротеидом; б) липопротеидом; в) хромопротеидом;

г) гликопротеидом; д) фосфопротеидом

51.К белкам теплового шока относят:

а) иммуноглобулины; б) шапероны; в) коллагены;

г) кератины; д) миозины

52.Повышают устойчивость организма к длительным стрессовым взаимодействиям:

а) шапероны; б) ферменты; в) иммуноглобулины;

г) коллагены; д) кератины

53.Участвуют в мышечном сокращении:

а) миозин; б) актин; в) коллаген;

г) верно а и б; д) верно а, б и в

54.Прионы, отличаются от нормальных аналогов:

а) первичной структурой; б) высоким содержанием в структуре β-слоев;

в) конформацией; г) верно а и б; д) верно б и в

55.Наиболее полное определение простетической группы:

а) соединенное с белком лекарственное вещество; б) органическая часть белка;

в) небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка;

г) лиганд, соединяющийся с белком; д) неорганическая часть белка

56.Для шаперонов характерно:

а) усиление синтеза при стрессовых воздействиях; б) верно а, г и д;

в) верно а и г; г) нахождение во всех отделах клетки;

д) связывание с частично денатурированными белками;

57.Олигомерный белок:

а) состоит из нескольких протомеров; б) может связывать только один лиганд;

в) формирует четвертичную структуру путем самосборки;

г) верно а и б; д) верно а и в

58.Самосборка протомеров в олигомерный белок происходит благодаря:

а) ионам металлов; б) противоположно заряженным радикалам;

в) ферментам; г) гидрофобным радикалам;

д) комплементарности контактных поверхностей

59.Для шаперонов характерно:

а) глобулярная структура; б) связывание с измененными белками;

в) нахождение только в ядре; г) верно а и б; д) верно а и в

60.Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:

а) протомеров в олигомерном белке; б) белка с диполями воды в растворе;

в) белка с лигандом; г) верно а и в; д) верно б и в

61.Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:

а) различных белков при самосборке клеточных органелл; б) белка с лигандом;

в) аминокислот при формировании первичной структуры белка;

г) верно а и б; д) верно а и в

62.Причины развития приобретенных протеинопатий:

а) изменение конформации белков за счет изменения условий среды;

б) химической модификации белков; в) изменения количества белков в тканях;

г) верно а, б и в; д) верно б и в

63.Дитилин проявляет свойства миорелаксанта вследствие:

а) связывания с Н-холинорецепторами; б) модификации миозина в мышцах;

в) уменьшения миозина в мышцах; г) создания гипоксии в мышцах;

д) снижения энергоресурсов мышечной ткани

64.Снимают спазмы гладких мышц, связываясь с холинорецепторами:

а) дитилин; б) мускарин; в) атропин;

г) верно а и б; д) верно а, б и в

65.Мезатон повышает тонус сосудов и артериальное давление так как:

а) связывается с адренергическими синапсами; б) является нейромедиатором;

в) является структурным аналогом адреналина; г) верно а и в; д) верно б и в

66.Мезатон:

а) нейромедиатор; б) конкурентный ингибитор действия нейромедиаторов;

в) лиганд рецептора нейромедиаторов; г) антагонист нейромедиаторов:

д) лиганд фермента, разрушающего нейромедиаторы

67.Атропин и дитилин:

а) нейромедиаторы; б) структурные аналоги ацетилхолина;

в) лиганды холинорецепторов; г) верно б и в; д) верно а и б

68.Причиной серповидноклеточной анемии является:

а) изменение первичной структуры β-цепи; б) замена β-цепей на γ-цепи;

в) отсутствие α-цепей; г) присутствие Fe³⁺; д) отсутствие гема

69.К образованию SHb приводит:

а) замена в β-цепи глу на вал; б) изменение первичной структуры γ-цепи;

в) отсутствие α-цепей; г) присутствие Fe³⁺; д) замена в α-цепи глу на цис

70.Функциональная единица олигомерных белков называется:

а) протомер; б) фибрилла; в) пептид;

г) спираль; д) молекула

71.Пептиды, регулирующие процессы пищеварения:

а) холецистокинин; б) гастрин; в) энкефалин;

г) верно а и б; д) верно а, б и в

72.Пептиды,регулирующие тонус сосудов и артериальное давление:

а) брадикинин; б) каллидин; в) ангиотензин П;

г) верно а и в; д) верно а, б и в

73.Пептиды, обладающие обезболивающим действием:

а) энкефалины; б) эндорфины; в) ренин;

г) верно а и б; д) верно б и в