Общие свойства ферментов

Количество фермента, присутствующего в тканях в любой данный момент времени, определяется относительными скоростями его синтеза и распада, а также концентрациями различного рода ингибиторов и активаторов. Как правило, распад ферментов и снижение их количества в среде происходят медленно. Ингибирование и активация ферментов могут осуществляться довольно быстро — в течение секунд. Существует много методов для определения и выражения активности отдельных ферментов. Это обусловлено многообразием ферментов, наличием и использованием для определения их активности различных субстратов.

Международный биохимический союз предложил следующее определение единицы фермента: «За единицу любого фермента принимается то его количество, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в минуту при заданных стандартных условиях».

Ферменты термолабильны, их активность зависит от рН среды и влажности, в которой они действуют,а также от влияния активаторов и ингибиторов.

При повышении температуры до определенных пределов активность ферментов усиливается. При достижении оптимальной для фермента температуры его каталитическая активность бывает наиболее высокой. Оптимальная температура для многих ферментов лежит чаще всего в пределах от 40 до 50 °С.

При температурах ниже 0 °С каталитическая деятельность ферментов резко снижается, но все же сохраняется даже при замораживании продуктов.

Температура инактивации у разных ферментов неодинакова(59-70 °С). Но при очень высоких температурах инактивация ферментов наступает мгновенно.

Действие ферментов сильно замедляется в сухих продуктах, однако полностью не прекращается. Результаты активности ферментов могут проявляться в изменении качества продукта — его потемнении, ухудшении аромата, вкуса, консистенции и т. д.

Скорость большей части ферментальных реакций пропорциональна концентрации фермента, по крайней мере на самых ранних стадиях. За пределами начальных стадий скорость ферментативных реакций падает.