И структура белков

Белки - высокомолекулярные полимерные соединения, построен­ные из аминокислот. В их состав входит около 53 % углерода, 7% водоро­да, 22% кислорода, 15 - 17% азота и от 0,3 до 3% серы. В некоторых бел­ках присутствуют фосфор, железо и другие элементы.

Все белки в зависимости от их строения и свойств делятся на две груп­пы:

· простые, или протеины (от греч. protos - первый, важнейший) они состоят только из аминокислот;

· слож­ные, или протеиды, в молеку­ле протеидов помимо белковой части имеются соединения небелковой природы.

Белки выполняют многочисленные биологические функции - струк­турную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную и др.

В состав белков входят остатки 20 различных аминокислот. Общая формула аминокислот следующая:

H

R-C-COOH

NH₂

Все аминокислоты содержат аминогруппу NH₂, имеющую основной характер, и карбоксильную группу СООН, несущую кислые свойства.

Белкам свойственны различные структуры. Последовательность ами­нокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной струк­турой белка (рис. 3, а).Она специфична для каждого белка.

В молекуле белка полипептидная цепь частично закручена в виде α-спирали, витки которой скреплены водородными связями.

Вид спирали характеризует вто­ричную структуру (рис. 6, б).Возможна также слоисто-складчатая структура.

Пространственное расположение полипептидной цепи определяет тре­тичную структуру белка (рис. 3, в). В зависимости от простран­ственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков мо­жет быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу ните­видной формы, то белок называется фибриллярным (от лат. fibrilla - нить), если она уложена в виде клубка - глобулярным (от лат. globulus - шарик).

Рис. 3. Структуры белковых Четвертичная структура характеризует -

молекул: способ расположения

а) первичная; б) вторичная; в пространстве отдельных полипептидных -

в) третичная; г) четвертичная цепей в белковой молекуле.

Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких ты­сяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества).

Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способ­ных к ионизации (СООН, NH2 и др.), белковые молекулы несут отрица­тельные и положительные заряды. Нарушение этих факторов устойчивости при­водит к осаждению (коагуляции) частиц. Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидра­тирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые дру­гие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит об­ратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денату­рацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи бел­ка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В ре­зультате развертывания полипептидных цепей на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.