2015-08-12
2106
Первичная структура белка - это число и последовательность аминокислот в полипептидной цепи, связанных пептидной связью. Эта последовательность определяется наследственной программой, поэтому белки каждого организма строго специфичны.
Историческая справка
Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для белка инсулина – гормона, который регулирует содержание сахара в организме. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером и заняли 10 лет, с 1994 по 1954 г. За это открытие ученый был удостоен Нобелевской премии. Молекула инсулина содержит 51 аминокислоту и имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидными мостиками.
Вторичная структура белка- это определенная компоновка полипептидной цепи за счет водородных связей, возникающих между СО- и NH-группами. Существуют два типа вторичной структуры:a-спираль и b-структура.
a-спираль -полипептидная цепь, закрученная спирально и удерживаемая водородными связями, возникающими между -СО- и –NH- в витках спирали.
- такую структуру имеют многие белки (кератин)
b-структура - слоистая, складчатая структура, образованная параллельно расположенными соседними участками полипептидных цепей. Слои в этой структуре также связаны друг с другом водородными связями.
- встречается в глобулярных белках, где чередуется с a-спиралью
Третичная структура белка - это пространственная конфигурация белка в виде компактных глобул. Она поддерживается за счет взаимодействий между радикалами аминокислот: ковалентных дисульфидных мостиков, ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий. Благодаря третичной структуре белки приобретают определенную форму.
Третичная структура белка и поддерживающие ее связи: водородные, ионные, дисульфидные, гидрофобные взаимодействия
Четвертичная структура белка- это надмолекулярная структура, образующаяся при взаимодействии нескольких полипептидных цепец(субъединиц) друг с другом.
Молекула гемоглобина состоит из двух а-цепей и двух b- цепей. В центре белковой молекулы находится органическое в-во небелковой природы- гем, содержащий ион железа.
Особенность всех структур и форма белковой молекулы определяются ее первичной структурой
Ферменты - специфические белки, обязательно присутствующие во всех живых клетках, и играющие роль биологических катализаторов.
Важнейшие свойства ферментов
· Специфичность действия ферментов
· каждый фермент катализирует только 1 тип определенных химических реакций; изменяет свойство в одном направлении;
· Все ферменты- это глобулярные белки, обладающие четвертичной структурой;
· Ферменты увеличивают скорость биохимический реакций (в 104-106 раз), однако сами при этом не расходуются;
· Ферменты активны только в определенной среде и при определенной температуре;
· Для каждого фермента существует определенное значение кислотности;
· Большая эффективность действия при малом содержании фермента в клетках.
Строение фермента
Ферменты имеют белковую природу, и представляют собой глобулярные белки.
В каждой молекуле любого фермента различают сдедущие участки:
Ø Субстратный цент(S)
Ø Каталитический цент(К)
Ø Регуляторный или аллостерический центр (A)
Субстратный и каталитический центры образуют активный центр
Строение фермента
Субстратный центр:
Отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата и готовит субстрат к химической реакции. При этом между ними возникают определенные связи которые позволяют ферменту удерживать субстрат.
Субстратный цент называют «якорной» площадкой фермента.
Каталитический центр:
Данный центр преобразует субстрат. Отвечает за протекание химических реакций. В результате превращает субстрат в продукт реакции.
Регуляторный центр:
Это участок молекулы фермента с которой могут связываться различные вещества, которые могут быть:
• Регуляторами (регулируют образование и (или) исчезновение каталитического центра)
• Активаторами деятельности фермента
• Ингибиторами (то есть понижающие активность фермента)
Механизм действия фермента
Ферментная реакция протекает в несколько этапов:
1 этап: Фермент соединяется с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс.
2 этап: После образование фермент-субстратный комплекс происходит химическая реакция, вследствие этого образуется фермент-субстратный комплекс с видоизмененным субстратом, далее образуется комплекс фермент продукт реакции.
3 этап: Комплекс фермент продукт реакции распадается на фермент и продукт реакции. Фермент не изменяется и может взаимодействовать с другими молекулами субстрата.
Более детальное схематическое изображение фермент субстратного-комплекса. Аминокислотные остатки образующие активный центр фермента, пронумерованы в соответствии с их положением в первичной структуре фермента.
Общая схема взаимодействия ферментов
1.E+S ES (Фермент-субстратный комплекс)
2.ES = ES’ (Комплекс-фермент видоизмененный субстрат)
ES’ = EP (Комплекс фермент продукт реакции)
3.EP = E+P (Фермент и продукт реакции)
E+S ES ES’ EP E+P
Классификация ферментов По их строению.
Ферменты подразделяются на простые (однокомпонентные) и сложные(двухкомпонентные):
Простые ферменты(однокомпонентные): Это ферменты состоящие только из белковой части. Их активность обусловлена активным центром.
Например: глобулины, фибриноген.
Сложные ферменты (двух компонентные):
Это ферменты, состоящие из белка и небелковой части.
Белковая часть сложного фермента называется апофермент.
Небелковая часть сложного фермента называется кофермент, если ее связи не ковалентные, не прочные, и простетической группой, если ее связи ковалентные и прочные.
Сложный фермент называется холоферментом.
Холофермент = апофермент + кофермент (простетическая группа)
К простетической группе и к коферментам относится:
• Витамины (E, K, B1, B2,B6, C и другие)
• НАД (никотинамидадениндинуклеотид)
• НАДФ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат)
• ФАД (Флавинадениндинуклеотид)
• АДФ (аденозинтрифосфатная кислота)
Классификация ферментов по типу катализируемой ими реакции
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы (синтетазы)
