Роль белков в жизнедеятельности организмов. Белки- коллоидные гидрофилы

Белки - это сложные азотосодержащие высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот. Аминокислотный состав разных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты - органические соединения, содержащие две основные функциональные группы - карбоксильную СООН, определяющую кислотные свойства молекул, и аминогруппу NH2, придающую этим соединениям свойства оснований. Наиболее часто в составе белков обнаруживают следующие аминокислоты: глицин, аланин, серин, треонин, метионин, цистин, оалин, лейцин, глутамин, аспарагин, аргинин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Все белки принято делить на простые - протеины и сложные - протеиды. Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи аминокислот, под сложными - соединения, в которых наряду с цепью аминокислот имеется также небелковая часть - так называемая простетическая группа. К сложным белкам относятся липопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды и другие, простетическую группу которых образуют соответственно липиды (жиры), углеводы, нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, металлы.

В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на глобулярные (их молекулы имеют сферическую, эллипсоидную или близкую к ним форму) и фибриллярные, состоящие из вытянутых нитевидных молекул. К глобу лярным белкам относят большинство простых белков - альбумины, глобулины, проламины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока, яичного белка. Проламины относятся к растительным белкам и встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде.

К проламинам относится глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина и очень высоким - глутамина.

Фибриллярные белки - это белки животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию, к ним относятся кератин (белок волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соедини тельной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, соединительной тканей). Аминокислотный состав этих белков также своеобразен.

Коллаген и эластин содержат мало серосодержащих аминокислот, богаты цистином.

Белки необходимы каждой клетке организма. Это основной материал для построения растущих и воспроизводства разрушающихся тканей, они участвуют в образовании ферментов, антител, защищающих организм от различного рода воздействий, гормонов, поддерживающих нормальное функционирование всех систем и органов организма.

Белкам присущи определенные функции:

1. Пластическая. Белки составляют около 15-20% сырой массы различных тканей (липиды (жиры и углеводы) - лишь 1-5%) и являются основным строительным материалом клетки, межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важнейшую роль в построении клеток и функционировании всех органов и систем.

2. Каталитическая. Белки являются основным компонентом всех известных в настоящее время ферментов, простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулой белка участвуют и низко молекулярные соединения - коферменты. Ферментам принадлежит решающая роль в переработке организмом человека пищевых веществ и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

3. Гормональная. Значительная часть гормонов по своей природе является белками. К их числу относятся инсулин, гормоны гипофиза (адренокортикотроппый, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон.

4. Функция специфичности. Разнообразие и уникальность отдельных белков обеспечивают тканевую индивидуальность и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для не го белков-антигенов различного происхождения в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих собой особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.

5. Транспортная. Белки участвуют в транспорте кровью кислорода (гемоглобина), липидов, углеводов, некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

6. Белки организма - чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряженных друг с другом процессов их распада и синтеза. Поэтому для обеспечения стабильности белкового состава и достаточно высокого уровня их биосинтеза требуется постоянное пополнение запаса (фонда) аминокислот, используемого организмом для по строения (или обновления) молекул белков. Организм человека практически лишен резервов белка, причем углеводы и жиры также не могут служить его заменителями. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белка в организме служат белки пищи, являющиеся незаменимыми компонентами рациона.

Таким образом, важнейшей функцией пищевых белков является обеспечение организма пластическим материалом. Кроме того, часть пищевых белков окисляется в организме энергией. Использование белков в качестве источника энергии значительно усиливается при голодании, а также при дефиците в рационе углеводов и жиров.

Однако белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные и нужные для него белковые молекулы. Образующиеся в пищеварительном тракте в результате действия ферментов свободные аминокислоты всасываются слизистой оболочкой кишечника и через систему воротной вены поступают вначале в печень, а затем во все другие органы и ткани. Свободные аминокислоты, поступившие в организм, образуют аминокислотный фонд, используемый для построения собственного белка. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все незаменимые аминокислоты, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в рационе неизбежно ведет к нарушению синтеза белков и, как следствие, к различным патологическим состояниям (иммунодефициту, сахарному диабету, тиреотоксикозу, аллергии, ожирению и т. д.).

Основными реакциями обмена аминокислот являются их пераминирование и декарбоксилирование (перестановка и замена радикалов, содержащих водород, углерод, азот). Вместе с тем наряду с общими путями метаболизма, характерными для всех аминокислот, каждой из них присущи специфические пути обмена, причем именно в ходе этих специфических метаболических превращений аминокислоты выступают как связующее звено между обменом белков, липидов и углеводов, а также в качестве предшественников ряда важнейших для организма соединений гормонов, ферментов и т. д.

Например, тирозин, образующийся в организме из фенилаланина, является предшественником адреналина, норадреналина, из тирозина образуются гормон щитовидной железы тироксин, а также меланины - пигменты, определяющие цвет кожи и волос.

Белки - гидрофильные коллоиды, это придают полярные а к-ты. При растворении белков в воде образуется гидратная оболочка. Гидрофильные коллоиды связывают большое количество воды и набухают.

Образуются жидкости и золи, гели - форма и упругость тканей. Коллоидные свойства белков а способность к светорассеиванию - образуется конус Тиндаля б высокая вязкость в малая скорость диффузии г диализ - белки не проходят через полупроницаемую мембрану, легко проходит вода и низкомолекулярные соединения, а белки задерживаются - т.к. действует почечный фильтр