Микрофиламенты. Цитоскелет – это система внутриклеточных компонентов, которые формируют структурную основу клетки

ЦИТОСКЕЛЕТ

Цитоскелет – это система внутриклеточных компонентов, которые формируют структурную основу клетки. С биохимической точки зрения цитоскелет – это те белковые структуры, которые остаются в клетке после обработки ее неионными детергентами типа твина или нонидета. С цитологической точки зрения цитоскелет представляет собой разнообразный фибриллярный материал, который выявляется в гиалоплазме в световом и электронном микроскопе. Функции цитоскелета достаточно разнообразны и заключаются в поддержании размеров и формы клеток и внутриклеточных структур, перемещении органоидов, сокращении и активном движении клеток.

Прямое доказательство существования цитоскелета у эукариотических клеток были получено в середине 70 гг. XX в. с помощью иммуноцитохимического выявления актина – одного из белков, обеспечивающих движение клеток. Однако некоторые органоиды, представляющие собой специализированные производные цитоскелета, были известны цитологам и ранее. Например, клеточный центр был впервые обнаружен Е. Бенеденом и Т. Бовери в митотически делящихся клетках еще в конце 70 гг. XIX в. В 1891 г. В. Флемминг и М. Гейденгайн показали, что клеточный центр имеется также и у неделящихся клеток, являясь универсальным клеточным органоидом.

Все компоненты цитоскелета состоят из специфических белков, которые способны формировать высокодинамичные супрамолекулярные структуры. Хотя в живой клетке цитоскелет представляет собой единую систему, его компоненты можно разделить на микрофиламенты, микротрубочки, промежуточные филаменты и микротрабекулярную сеть.

Микрофиламенты (актиновые нити) обнаружены как у животных, так и у растений. Главный белок микрофиламентов – актин может находиться в двух формах: глобулярной (G-актин) и фибриллярной (F-актин). Глобулярный актин (молекулярная масса 42 кД) имеет участки связывания двухвалентных катионов и нуклеотидов. В физиологических условиях они заняты магнием и АТФ. Мономеры актина могут соединяться друг с другом, образуя димеры и тримеры, но только тримеры достаточно устойчивы, чтобы быть затравками для дальнейшей полимеризации в F-актин. В полимеризации участвуют оба конца, но скорость их роста различна. Более быстро растущий конец актиновой нити обозначается знаком “+”, а медленно растущий знаком “-”. Полимеризация сопровождается гидролизом АТФ, но происходит также и в присутствии негидролизуемых аналогов АТФ.

В результате полимеризации образуется микрофибрилла толщиной около 6 нм, которая состоит из двух скрученных между собой спиральных лент мономеров. Такая структура находится в динамическом равновесии со свободными мономерами актина, что определяет высокие темпы ассоциации и диссоциации микрофиламентов и их чувствительность к температуре, концентрации двухвалентных ионов и АТФ. В полимеризации актина и стабилизации структуры микрофиламентов участвуют также специальные, связывающие актин белки.

Обратимую деполимеризацию микрофиламентов можно вызвать цитохалазинами B и D из плесневых грибов, которые подавляют элонгацию актина на быстрорастущем конце наподобие гельзолина, фрагмина или виллина. Актин-связывающие белки, регулируя процессы полимеризации и деполимеризации актиновых нитей, регулируют перестройки микрофиламентов при изменении размеров и формы клеток. Например, в эритроцитах имеется тонкая сеть из актина, спектрина и анкирина, связанная с интегральными белками плазмолеммы. Когда эритроцит проходит через капилляр с малым диаметром, актиновые микрофиламенты вызывают удлинение клетки.

Другой пример функции актина относится к эпителиальным клеткам. Многие из них, в том числе и всасывающие клетки кишечника, имеют на своей апикальной поверхности многочисленные микроворсинки, которые увеличивают площадь обмена между клеткой и средой. Микроворсинка представляет собой вырост плазмолеммы эпителиальной клетки высотой 1 мкм и диаметром около 100 нм. Внутри микроворсинки имеется пучок из 30 актиновых микрофиламентов толщиной по 7 нм. На вершине микроворсинки микрофиламенты прикреплены к плазмолемме с помощью a-актинина, а противоположный конец пучка микрофиламентов вплетен в сеть из спектрина. Между актиновыми микрофиламентами располагаются поперечные сшивки из фимбрина и фасцина. Микроворсинки содержат механохимический белок минимиозин, молекулы которого связывают микрофиламенты с плазмолеммой или с поперечными сшивками. При взаимодействии актина с минимиозином микроворсинки могут изменять свою высоту, что обеспечивает регуляцию площади поверхности обмена клетки со средой.

С вязывающие актин белки и их функции

Микрофиламенты способны не только изменять форму клетки или отдельных ее частей. Актино-миозиновые комплексы фибробластов в соединительной ткани отвечают за активное передвижение клеток. Когда фибробласт ползет по поверхности, на его переднем по ходу движения конце периодически возникают и исчезают тонкие пластинчатые выросты – ламеллоподии. Одновременно с формированием ламеллоподий в клетке происходит перестройка актиновых филаментов, которые концентрируются в эктоплазме (слое гиалоплазмы под плазмолеммой) и пучках, соединяющих передний край с центральной частью клетки. Внутриклеточные пучки актиновых нитей (фибриллы натяжения, или фибриллы стресса) участвуют в закреплении фибробласта на коллагеновых волокнах межклеточного вещества соединительной ткани.

Актин и другие белки микрофиламентов обладают тканевой и видовой специфичностью. Однако все формы актина млекопитающих отличаются между собой только концевыми участками, которые влияют главным образом на параметры сборки микрофиламентов. Актин обнаружен также в клетках растений, где он формирует пучки, связанные с плазмолеммой. Эти пучки участвуют в токе цитоплазмы растительной клетки.

Наибольшей сложности актино-миозиновые комплексы достигают в миофибриллах – специализированных органоидах, обеспечивающих сокращение мышечных волокон в скелетной мускулатуре. Они обладают поперечной исчерченностью, что является признаком высокой степени регулярности их супрамолекулярной организации.