Властивості ферментів

Головною відмінною властивістю ферментів є здатність каталізувати хімічні реакції. До того ж на відміну від неорганічних каталізаторів ферменти являються специфічними каталізаторами. Перш за все слід розпізнавати специфічність субстрату і реакції.

Під специфічністю субстрату розуміють здатність ферменту каталізувати певні реакції в одному або декількох субстратах, які мають подібні структури.

Специфічність ферментативної реакції — найважливіша біологічна властивість ферментів. Біологічні каталізатори не тільки регулюють швидкість хімічних реакцій, а й визначають, які речовини і в якій послідовності повинні зазнати перетворення. Взаємозв'язана дія ферментів організує життєві процеси, визначає з різноманітних можливих шляхів необхідний шлях процесу.

Специфічність ферментів може виражатись по-різному.

По-перше, більшість ферментів мають абсолютну специфічність, тобто перетворюють або один субстрат, якщо реакція мономолекулярна, або точно визначену пару субстратів, якщо реакція має бімолекулярний характер.

По-друге, більшість ферментів каталізують тільки одне перетворення даної речовини, один тип реакції. Ця властивість має особливе значення для практики, оскільки при обробці ферментами складних систем необхідно провести реакції якогось конкретного типу.

По-третє, ферменти, в разі оптичної ізомерії молекул, здатні впливати тільки на один ізомер.

Ферменти мають високу «продуктивність праці». Доказом цього можуть служити кілька прикладів: одного грама реніну, який використовується в сироварній промисловості, достатньо для того, щоб викликати денатурацію казеїну, який міститься в 50 тоннах молока; амілаза слини проявляє каталітичну активність при розведенні 1:1 000 000.

Ферменти як білки залежно від складу молекули можуть бути однокомпонентними (складаються тільки із залишків амінокислот, як протеїни) або двокомпонентними (крім залишків амінокислот мають ще небілкові групи, як протеїди). Якщо в молекулі двокомпонентного ферменту небілкова група є органічною сполукою, то вона називається коферментом.

Молекула ферменту, беручи участь у прискоренні хімічної реакції, діє не всією своєю масою, а тільки певною ділянкою, яка дістала назву активного центру. Більшість ферментів має один активний центр, а деякі — два і більше. Кількість активних центрів перебуває у відповідній залежності від молекулярної маси ферменту. Чим більша молекулярна маса, тим більша кількість активних центрів утворюється в молекулі ферменту.

Активний центр є динамічним утворенням з оптимальним розміщенням різноманітних функціональних груп, які зв'язують субстрат і забезпечують біокаталітичну реакцію. У зв'язку з тим, що активний центр визначає каталітичну активність і специфічність ферментів, то він повинен забезпечити досить тісну взаємодію з молекулами субстрату.

Активний центр розташовується не в межах якого-небудь невеликого, відрізка одного поліпептидного ланцюга, а являє собою сукупність груп, розташованих на двох або кількох пептидних ланцюгах або на різних ділянках одного, але дуже закрученого пептидного ланцюга, і становить не жорстку структуру, а еластичну, яка мовби пристосовується до форми субстрату. В однокомпонентних ферментах активний центр утворюється безпосередньо амінокислотними залишками в заспіралізованому ланцюгу білкової молекули. Активною групою багатьох однокомпонентних ферментів виступають сульфгідрильні (SH) або гідроксильні (ОН) групи.

У двокомпонентних ферментах активний центр утворюється небілковою ділянкою і деякими амінокислотними залишками, які примикають до цієї ділянки, але головною частиною активного центру все ж таки є кофермент.

Швидкість і характер ферментативних реакцій залежить від таких чинників, як температура, рН середовища, окиснювально-відновний потенціал реакції, наявність активаторів (інгібіторів) специфічної або неспецифічної дії, а також від таких важливих параметрів процесу, як концентрація ферменту і концентрація субстрату.

Вплив температури на швидкість ферментативної реакції досить багатоплановий. З одного боку, підвищення температури прискорює саму каталітичну реакцію, а з другого боку, прискорює денатурацію (інактивацію) ферментативного білка. При цьому треба мати на увазі, що при нагріванні денатурація відбувається набагато швидше, ніж будь яке інше хімічне перетворення.

Дія всіх ферментів у значній мірі залежить від рН середовища, навіть при тих значеннях рН, коли не може бути й мови про інактивацію ферментного білка в лужному або кислому середовищі. Для кожного ферменту існує рН-оптимум активності. Іноді каталітична активність ферменту проявляється в досить вузькій зоні значень рН. Наявність оптимуму рН з'ясовується тим, що ферменти, як і всі білки, мають електричний заряд і їхня структура залежить саме від рН середовища.

Швидкість ферментативної реакції залежить від наявності в системі активаторів або паралізаторів ферментів. Відома досить велика кількість речовин, які і тій або іншій мірі порушують природну структуру ферментного білка і тим самим гальмують швидкість тієї реакції, що каталізується цим ферментом. Так діють солі важких металів (міді, свинцю, ртуті та інших), формальдегід, сечовина тощо.

Дуже важливим чинником, що впливає на швидкість ферментативного процесу, є концентрація ферменту. Частіше за все існує сувора пропорціональність між концентрацією ферменту і початковою швидкістю реакції.