Сефадексы и их использование для очистки и фракционирования белков

синтетические производные полисахарида Декстрана, в полимерные молекулы которых введены поперечные «сшивки», образующие трёхмерную сетку с порами заданного размера (т. н. Молекулярные сита). С. производят в виде гранулированного порошка с размером частиц 20—300 мкм и классифицируют в зависимости от величины пор. При набухании в воде или солевых растворах С. образуют Гели, представляющие двухфазную систему растворителя внутри гранул и в свободном объёме. При хроматографии (См. Хроматография) на колонках из С. молекулы большего размера фильтруются быстрее, не задерживаясь в порах набухшего геля, а меньшего — «застревают» в порах и выходят позже. На этом основано широкое применение С. в химии и биохимии для разделения (фракционирования) смесей веществ с молярной массой 10²—2․10⁵, определения молярных масс глобулярных белков и ферментов, для обессоливания высокомолекулярных соединений и их концентрирования. Включением в С. ионообменных групп получают Иониты с высокой разделяющей способностью, используемые для очистки биополимеров. С. применяются в промышленности при производстве витаминов, антибиотиков и др.

9. Аминокислоты как мономеры биополимеров – белков. Структура природных аминокислот.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатсякарбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водородазаменены на аминные группы.

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы — COOH, так и основныесвойства, обусловленные аминогруппой — NH ₂.

. α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH₂). Все аминокислоты, входящие в состав природных белков, являются α-аминокислотами. Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот:… Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекулеаминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью

10. Пептиды и белки. Первичная структура белков. Пептидная связь.

Белки - высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Их называют протеины. В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями.

. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Свойства пептидной связи: Частично отрицательные заряды на атомах кислорода и азота определяют способность пептидной группы присоединять протон, выступая как слабое основание. Протонирования пептидной связи происходит преимущественно по атому кислорода Характерным свойством пептидной группы является способность к образованию водородной связи. При этом она может выступать как в качестве донора, так и в качестве акцептора такой связи.

Первичная структура – порядок чередования (последовательность) аминокислот в полипептидной цепи. образуется пептидными связями, индивидуальна для различных белков.