Химические свойства аминов. Основные свойства аминов

Амины являются основаниями, так как атом азота может предоставлять электронную пару для образования связи с электроннедоетаточными частицами по донорно-акцепторному механизму (соответствие определению основности по Льюису). Поэтому амины, так же как и аммиак, способны взаимодействовать с кислотами и водой, присоединяя протон с образованием соответствующих аммониевых солей.

Аммониевые соли хорошо растворимы в воде, но плохо растворяются в органических растворителях. Водные растворы аминов обладают щелочной реакцией.

Основные свойства аминов зависят от природы заместителей. В частности, ароматические амины — более слабые основания, чем алифатические, т.к. свободная электронная пара азота вступает в сопряжение с -системой ароматического ядра, что уменьшает электронную плотность на атоме азота (-М-эффект). Напротив, алкильная группа является хорошим донором электронной плотности (+I-эффект).

Окисление аминов. Горение аминов сопровождается образованием углекислого газа, азота и воды:4CH3NH2+9О2=4СO2+2N2+10Н2О

Ароматические амины самопроизвольно окисляются на воздухе. Так, анилин быстро буреет на воздухе вследствие окисления.

Присоединение алкилгалогенидов Амины присоединяют галогеналканы с образованием соли

Взаимодействие аминов с азотистой кислотой Огромное значение имеет реакция диазотирования первичных ароматических аминов под действием азотистой кислоты, получаемой in situ по реакции нитрита натрия с соляной кислотой.

Первичные алифатические амины при реакции с азотистой кислотой образуют спирты, а вторичные алифатические и ароматические амины дают N-нитрозопроизводные:R-NH2 + NaNO2+НСl=R-OH+N2+NaCl+H2O; NH+NaNO2+HCl=R2N-N=O+NaCl+H2O

В ароматических аминах аминогруппа облегчает замещение в орто- и пара-положениях бензольного кольца. Поэтому галогенирование анилина происходит быстро и в отсутствие катализаторов, причем замещаются сразу три атома водорода бензольного кольца, и выпадает белый осадок 2,4,6-триброманилина:

Эта реакция бромной водой используется как качественная реакция на анилин.

Применение

Амины применяются в фармацевтической промышленности и органическом синтезе (CH3NH2, (CH3)2NH, (C2H5)2NH и др.); при производстве найлона (NH2-(CH2)6-NH2 — гексаметилендиамин); в качестве сырья для производства красителей и пластмасс (анилин).

LAST_UPDATED2

 

 

30. Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Общие химические свойства. 1. Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.

3. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Оптическая изомерия. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (которыми, видимо, были представлены органические молекулы на древней Земле) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно. выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним "приспособились" соответствующие ферменты.

31. Аминокислоты - это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: амино­группу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Н2N-СН2-СООН + HCl→ Сl[Н3N-СН2-СООН],

Н2N-СН2-СООН + NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

H2N-CH2—СООН +Н3N-СН2—СОO-.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH2), лизин - щелочной (одна группа -СООН, две -NH2).

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота — в гидроксикислоту: H2N-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O

Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира): H2N-CH(R)-COOH + R'OH H2N-CH(R)-COOR' + Н2О.

Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями. Важнейшее свойство аминокислот — их способность к конденсации с образованием пептидов.

32. Карбоксильная группа сочетает в себе две функциональные группы — карбонил =CO и гидроксил -OH, взаимно влияющие друг на друга.

Кислотные свойства карбоновых кислот обусловлены смещением электронной плотности к карбонильному кислороду и вызванной этим дополнительной (по сравнению со спиртами) поляризации связи О-Н.

В водном растворе карбоновые кислоты диссоциируют на ионы: R-COOH = R-COO- + H+

Растворимость в воде и высокие температуры кипения кислот обусловлены образованием межмолекулярных водородных связей.

Аминогру́ппа — одновалентная группа —NH2, остаток аммиака (NH3). Аминогруппа содержится во многих органических соединениях — аминах, аминокислотах, аминоспиртах и др. Соединения, содержащие группу —NH2, имеют, как правило, основный характер, обусловленный наличием неподелённой электронной пары на атоме азота.

В реакциях электрофильного замещения в ароматических соединениях аминогруппа является ориентантом первого рода, т.е. активизирует орто- и пара- положения в бензольном кольце.

33. Поликонденсация - процесс синтеза полимеров из полифункциональных (чаще всего бифункциональных) соединений,обычно сопровождающийся выделением низкомолекулярных побочных продуктов (воды, спиртов и т. п.) при взаимодействии функциональных групп.

Молекулярная масса полимера, образовавшегося в процессе поликонденсации, зависит от соотношения исходных компонентов, условий проведения реакции.

В реакции поликонденсации могут вступать как один мономер с двумя различными функциональными группами: например, синтез поли-ε-капроамида (найлона-6, капрон) из ε-аминокапроновой кислоты, так и два мономера, несущие различные функциональные группы, например, синтез найлона-66 поликонденсацией адипиновой кислоты и гексаметилендиамина; при этом образуются полимеры линейного строения (линейная поликонденсация, см. Рис.1). В случае, если мономер (или мономеры) несут более двух функциональных групп, образуются сшитые полимеры трёхмерной сетчатой структуры (трёхмерная поликонденсация). С целью получения таких полимеров к смеси мономеров нередко добавляют "сшивающие" полифункциональные компоненты.

Особняком стоят реакции синтеза полимеров из циклических мономеров по механизму раскрытия цикла - присоединение, например, синтез найлона-6 из капролактама (циклического амида ε-аминокапроновой кислоты); несмотря на то, что выделение низкомолекулярного фрагмента при этом не происходит, такие реакции чаще относят к поликонденсации.

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

язь C-N в пептидной связи частично имеет характер двойной, что проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,32 ангстрема. Это обуславливает следующие свойства:

4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.

H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.

Вращение вокруг связи C-N невозможно, возможно вращение вокруг С-С связи.

пептиды (греч. πεπτος — питательный) — семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—.

34. Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Для того чтобы разобраться в замысловатой укладке (архитектонике) белковой макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации. Первичной, самой простой структурой является полипептидная цепь, т. е. нить аминокислот, связанных между собой пептидными связями. В первичной структуре все связи между аминокислотами являются ковалентными и, следовательно, прочными. Следующий, более высокий уровень организации - это вторичная структура, когда белковая нить закручена в виде спирали. Между группами -СООН, находящимися на одном витке спирали, и группами -NH2 на другом витке образуются водородные связи. Они возникают на основе водорода, чаще всего находящегося между двумя отрицательными атомами. Водородные связи слабее ковалентных, но при большом их числе обеспечивают образование достаточно прочной структуры. Нить аминокислот (полипептид) далее свертывается, образуя клубок, или фибриллу или глобулу, для каждого белка специфичную. Таким образом, возникает сложная конфигурация, называемая третичной структурой. Определение ее производят обычно с помощью метода рентгеноструктурного анализа, который позволяет установить положение в пространстве атомов и групп атомов в кристаллах и сложных соединениях.

Связи, поддерживающие третичную структуру белка, также слабые. Они возникают, в частности, вследствие гидрофобных взаимодействий. Это силы притяжения между неполярными молекулами или между неполярными участками молекул в водной среде. Гидрофобные остатки некоторых аминокислот в водном растворе сближаются, "слипаются" и стабилизируют, таким образом, структуру белка. Кроме гидрофобных сил, в поддержании третичной структуры белка существенную роль играют электростатические связи между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков. Третичная структура поддерживается также небольшим числом ковалентных дисульфидных -S-S-связей, возникающих между атомами серы серусодержащих аминокислот. Надо сказать, что и третичная; структура белка не является конечной. К макромолекуле белка нередко оказываются присоединенными макромолекулы такого же белка или молекулы иных белков. Например, сложная молекула гемоглобина - белка, находящегося в эритроцитах, состоит из четырех макромолекул глобинов: двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом. В результате их объединения образуется функционирующая молекула гемоглобина. Только в такой упаковке гемоглобин работает полноценно, т. е. способен переносить кислород. Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура. Если пептидные цепи уложены в виде клубка, то такие белки называются глобулярными. Если полипептидные цепи уложены в пучки нитей, они носят название фибриллярных белков. Начиная со вторичной структуры пространственное устройство (конформация) макромолекул белка, как мы выяснили, поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, рН, под действием радиации и иных факторов) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся, и структура белка, а следовательно, и его свойства изменяются. Этот процесс называется денатурацией. Разрыв части слабых связей, изменения конформации и свойств белка происходят и под действием физиологических факторов (например, под действием гормонов). Таким образом регулируются свойства белков: ферментов, рецепторов, транспортеров. Эти изменения структуры белка обычно легко обратимы. Разрыв большого числа слабых связей ведет к денатурации белка, которая может быть необратимой (например, свертывание яичного белка при кипячении яиц). Иногда и денатурация белка имеет биологический смысл. Например, паук выделяет капельку секрета и приклеивает ее к какой-нибудь опоре. Затем, продолжая выделять секрет, он слегка натягивает ниточку, и этого слабого натяжения оказывается достаточно, чтобы белок денатурировался, из растворимой формы перешел в нерастворимую, и нить приобрела прочность.

35-36. Моносахариды (от греческого monos: единственный, sacchar: сахар), — органические соединения, одна из основных групп углеводов; самая простая форма сахара; являются обычно бесцветными, растворимыми в воде, прозрачными твердыми веществами. Некоторые моносахариды обладают сладким вкусом. Моносахариды — стандартные блоки, из которых синтезируются дисахариды (такие, как сахароза) и полисахариды (такие, как целлюлоза и крахмал), содержат гидроксильные группы и альдегидную (альдозы) или кетогруппу (кетозы). Каждый углеродный атом, с которым соединена гидроксильную группу (за исключением первого и последнего) является хиральным, давая начало многим изомерным формам. Например, галактоза и глюкоза — альдогексозы, но имеют различные химические и физические свойства. Моносахариды, как и все углеводы, содержат только 3 элемента (C,O,H).

Моносахариды подразделяют на триозы, тетрозы, пентозы, гексозы и т. д. (3, 4, 5, 6 и т. д. атомов углерода в цепи); природные моносахариды с углеродной цепью, содержащей более 9 атомов углерода, не обнаружены. Моносахариды, содержащие 5-членный цикл, называются фуранозами, 6-членный — пиранозами.

Изомерия. Для моносахаридов, содержащих n асимметричных атомов углерода, возможно существование 2n стереоизомеров (см. Изомерия).

38. Химические свойства. Моносахариды вступают в химические реакции, свойственные карбонильной и гидроксильной группам. Характерная особенность моносахаридов — способность существовать в открытой (ациклической) и циклической формах и давать производные каждой из форм. Большинство моноз циклизуются в водном растворе с образованием гемиацеталей или гемикеталей (в зависимости от того, являются ли они альдозами или кетозами) между спиртом и карбонильной группой того же самого сахара. Глюкоза, например, легко образует полуацетали, соединяя свои своим С1 и О5, чтобы сформировать 6-членное кольцо, названное пиранозид. Та же самая реакция может иметь место между С1 и О4, чтобы сформировать 5-членное фуранозид.

Моносахариды в природе. Моносахариды входят в состав сложных углеводов (гликозиды, олигосахариды, полисахариды) и смешанных углеводсодержащих биополимеров (гликопротеиды, гликолипиды и др.). При этом моносахариды связаны друг с другом и с неуглеводной частью молекулы гликозидными связями. При гидролизе под действием кислот или ферментов эти связи могут рваться с высвобождением моносахаридов. В природе свободные моносахариды, за исключением D-глюкозы и D-фруктозы, встречаются редко. Биосинтез моносахаридов из углекислого газа и воды происходит в растениях (см. Фотосинтез); с участием активированных производных моносахаридов — нуклеозиддифосфатсахаров — происходит, как правило, биосинтез сложных углеводов. Распад моносахаридов в организме (например, спиртовое брожение, гликолиз) сопровождается выделением энергии.

Применение. Некоторые свободные моносахариды и их производные (например, глюкоза, фруктоза и её дифосфат и др.) используются в пищевой промышленности и медицине.

 

 

37. Глюкоза (C6H12O6) («виноградный сахар», декстроза) встречается в соке многих фруктов и ягод, в том числе и винограда, отчего и произошло название этого вида сахара. Является шестиатомным сахаром (гексозой).

Физические свойства. Белое кристаллическое вещество сладкого вкуса, хорошо растворимое в воде, не растворима в эфире, плохо растворима в спирте.

Строение молекулы

CH2(OH)-CH(OH)-CH(OH)-CH(OH)-CH(OH)-C=O

                                                           |

                                                          H

 

Глюкоза может существовать в виде циклов (α и β глюкозы).

α и β глюкозы

Переход глюкозы из проекции Фишера в Haworth projection.Глюкоза — конечный продукт гидролиза большинства дисахаридов и полисахаридов.

Биологическая роль. Глюкоза — основной продукт фотосинтеза, образуется в цикле Кальвина.

В организме человека и животных глюкоза является основным и наиболее универсальным источником энергии для обеспечения метаболических процессов. Способностью усваивать глюкозу обладают все клетки организма животных. В то же время, способностью использовать другие источники энергии — например, свободные жирные кислоты и глицерин, фруктозу или молочную кислоту — обладают не все клетки организма, а лишь некоторые их типы.

Транспорт глюкозы из внешней среды внутрь животной клетки осуществляется путём активного трансмембранного переноса с помощью особой белковой молекулы — переносчика (транспортёра) гексоз.

Глюкоза в клетках может подвергаться гликолизу с целью получения энергии в виде АТФ. Первым ферментом в цепи гликолиза является гексокиназа. Активность гексокиназы клеток находится под регулирующим влиянием гормонов — так, инсулин резко повышает гексокиназную активность и, следовательно, утилизацию глюкозы клетками, а глюкокортикоиды понижают гексокиназную активность.

Многие отличные от глюкозы источники энергии могут быть непосредственно конвертированы в печени в глюкозу — например, молочная кислота, многие свободные жирные кислоты и глицерин, или свободные аминокислоты, прежде всего, наиболее простые из них, такие, как аланин. Процесс образования глюкозы в печени из других соединений называется глюконеогенезом.

Те источники энергии, для которых не существует пути непосредственного биохимического превращения в глюкозу, могут быть использованы клетками печени для выработки АТФ и последующего энергетического обеспечения процессов глюконеогенеза, ресинтеза глюкозы из молочной кислоты, либо энергообеспечения процесса синтеза запасов полисахарида гликогена из мономеров глюкозы. Из гликогена путём простого расщепления опять-таки легко производится глюкоза.

В связи с исключительной важностью поддержания стабильного уровня глюкозы в крови, у человека и многих других животных существует сложная система гормональной регуляции параметров углеводного обмена. При окислении 1 грамма глюкозы до углекислого газа и воды выделяется 17,6 кДж энергии. Запасённая максимальная «потенциальная энергия» в молекуле глюкозы в виде степени окисления −4 атома углерода (С−4) может понизиться при метаболических процессах до С+4 (в молекуле CO2). Её восстановление на прежний уровень могут осуществлять автотрофы.

Фруктоза, или плодовый сахар C6H12O6 — моносахарид, который в свободном виде присутствует почти во всех сладких ягодах и плодах. Многие предпочитают заменять сахар не синтетическими препаратами, а природной фруктозой.

В отличие от глюкозы, служащей универсальным источником энергии, фруктоза не поглощается инсулин-зависимыми тканями. Она почти полностью поглощается и метаболизируется клетками печени. Практически никакие другие клетки человеческого организма (кроме сперматозоидов) не могут использовать фруктозу. В клетках печени фруктоза фосфорилируется, а затем расщепляется на триозы, которые либо используются для синтеза жирных кислот, что может приводить к ожирению, а также к повышению уровня триглицеридов (что, в свою очередь, повышает риск атеросклероза), или используется для синтеза гликогена (частично также превращается в глюкозу в ходе глюконеогенеза). Однако превращение фруктозы в глюкозу — сложный многоступенчатый процесс, и способность печени перерабатывать фруктозу ограничена. Вопрос, стоит ли включать фруктозу в рацион диабетиков, так как для ее усвоения не требуется инсулин, интенсивно исследуется в последние годы.

Хотя у здорового человека фруктоза не повышает (или повышает незначительно) уровень глюкозы в крови, у больных диабетом фруктоза часто приводит к росту уровня глюкозы. С другой стороны, из-за нехватки глюкозы в клетках, в организмах диабетиков может сжигаться жир, приводя к истощению жировых запасов. В этом случае фруктоза, которая легко превращается в жир и не требует инсулина, может использоваться для их восстановления. Преимущество фруктозы заключается в том, что сладкий вкус можно придать блюду относительно небольшими количествами фруктозы, так как при равной с сахаром калорийности (380 ккал/100 г) она в 1,2-1,8 раза слаще. Однако, как показывают исследования, потребители фруктозы не уменьшают калорийности еды, вместо этого они едят более сладкие блюда.

39. Олигосахариды — это олигомеры, состоящие из нескольких (не более 20) мономеров — моносахаридов, в отличие от полисахаридов, состоящих из десятков, сотен или тысяч моносахаридов; - соединения, построенные из нескольких остатков моносахаридов (от 2 до 10), связанных между собой гликозидной связью.

Весьма важным и широко распространённым частным случаем олигосахаридов являются дисахариды — димеры, состоящие из двух молекул моносахаридов.

Также можно говорить о три-, тетра- и т.д. сахаридах.

40. Дисахариды — общее название подкласса олигосахаридов, у которых молекула состоит из двух мономеров — моносахаридов. Дисахариды образуются в результате реакции конденсации между двумя моносахаридами, обычно гексозами. Реакция конденсации предполагает удаление воды. Связь между моносахаридами,возникающая в результате реакции конденсации,называется гликозидной связью.Обычно эта связь образуется между 1-м и 4-м углеродными атомами соседних моносахаридных единиц (1,4-гликозидная связь).

Процесс конденсации может повторяться бессчетное число раз,в результате чего возникают огромные молекулы полисахаридов. После соединения моносахаридных единиц их называют остатками. Наиболее распространенные дисахариды — это лактоза и сахароза.

Мутаротация (от лат. muto-изменяю и rotatio — вращение), изменение величины оптич. вращения р-ров оптически активных соединений вследствие их эпимеризации. Характерна для моносахаридов, восстанавливающих олигосахаридов, лактонов и др. Мутаротация может катализироваться кислотами и основаниями. В случае глюкозы мутаротация объясняется установлением равновесия: В равновесном состоянии присутствует 38 % aльфа-формы и 62 % бета-формы. Промежут. альдегидная форма содержится в ничтожно малой концентрации. Преимуществ, образование b-формы объясняется тем, что она более термодинамически стабильна.

Реакция "серебряного зеркала" и "медного зеркала" характерны для альдегидов

1) Реакция «серебряного зеркала», образование на стенках пробирки осадка Ag

2) Реакция «медного зеркала», выпадение красного осадка Cu2O

 

 

40. В свою очередь, дисахариды, возникающие в ряде случаев при гидролизе полисахаридов (мальтоза при гидролизе крахмала, целлобиоза при гидролизе целлюлозы) или существующие в организме в свободном виде (лактоза, сахароза, трегалоза и т. п.), гидролизуются при каталитическом воздействии ос- и р-гликозидаз до индивидуальных моносахаридов. Все гликозидазы, за исключением трегалазы (ot, омрегалоза-глюкогидршгазы), отличаются широким спектром специфичности, ускоряя гидролиз практически любых гликози-дов, являющихся производными того или иного а- или (3-моносахарида. Так, а-глюкозидаза ускоряет реакцию гидролиза а-глюкозидов, в том числе мальтозы; р-глшкозидаза — р-глюкозидов, в том числе целлобиозы; В-галактозидаза — В-галактозидов и среди них лактозы и т.д. Примеры действия а и Р-глюкозидаз были приведены ранее

41. В соответствии со сбоим химическим строением дисахариды типа трега-лозы (гликозидо-гликозиды) и типа мальтозы (гликозидо-глюкозы) обладают существенно различными химическими свойствами: первые не дают никаких реакций, свойственных альдегидной или кетонной группе, т. е. не окисляются, не восстанавливаются, не образуют озазонов, не вступают в реакцию поликоиденсации (не осмоляются), не мутаротируют и т. п. Для дисахаридов типа мальтозы все упомянутые реакции, наоборот, весьма характерны. Причина этого различия вполне понятна из сказанного выше о двух типах структуры дисахаридов и свойствах входящих в их состав остатков моносахаридов. Она заключается в том, что только в дисахаридах типа мальтозы возможна кольчатоцеппая таутомерия, в результате чего образуется свободная альдегидная или кетонная группа, проявляющая свои характерные свойства.

По спиртовым гидроксилам оба типа дисахаридов дают одинаковые реакции: образуют простые и сложные эфирьг, взаимодействуют с гидратами оксидов металлов.

В природе существует большое число дисахаридов; существенттое зпачепие среди них имеют упомянутые выше трегалоза и мальтоза, а также сахароза, целлобиоза и лактоза.

42. Мальтоза (от англ. malt — солод) — солодовый сахар, природный дисахарид, состоящий из двух остатков глюкозы; содержится в больших количествах в проросших зёрнах (солоде) ячменя, ржи и других зерновых; обнаружен также в томатах, в пыльце и нектаре ряда растений. М. легко растворима в воде, имеет сладкий вкус; является восстанавливающим сахаром, так как имеет незамещённую полуацетальную гидроксильную группу. Биосинтез М. из b-D-глюкопиранозилфосфата и D-глюкозы известен только у некоторых видов бактерий. В животном и растительном организмах М. образуется при ферментативном расщеплении крахмала и гликогена (см. Амилазы). Расщепление М. до двух остатков глюкозы происходит в результате действия фермента a-глюкозидазы, или мальтазы, которая содержится в пищеварительных соках животных и человека, в проросшем зерне, в плесневых грибах и дрожжах. Генетически обусловленное отсутствие этого фермента в слизистой оболочке кишечника человека приводит к врождённой непереносимости М. — тяжёлому заболеванию, требующему исключения из рациона М., крахмала и гликогена или добавления к пище фермента мальтазы.

При кипячении мальтозы с разбавленной кислотой и при действии фермента мальтаза гидролизуется (образуются две молекулы глюкозы C6H12O6). Мальтоза легко усваивается организмом человека. Молекулярная масса- 342,32 Т плавления- 108 (безводная)

43. Лактоза (от лат. lactis — молоко) С12Н22О11 — углевод группы дисахаридов, содержится в молоке и молочных продуктах. Молекула лактозы состоит из остатков молекул глюкозы и галактозы. Лактозу иногда называют молочным сахаром.

Химические свойства. При кипячении с разбавленной кислотой происходит гидролиз лактозы.