double arrow

Биохимия форменных элементов крови

Метаболизма эритроцитов имеет ряд особенностей:

1. В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.

2. Образование энергии - только путем гликолиза, субстрат - только глюкоза.

В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления:

1. Активно протекает пентозофосфатный путь, дающий НАДФ.H2

2. Высока концентрация глутатиона - пептида, содержащего SH-группы.

Главная функция эритроцитов — транспорт кислорода от легких в ткани и СО2 от тканей обратно в легкие. Высшие организмы нуждаются для этого в специальной транспортной системе, так как молекулярный кислород плохо растворим в воде:в 1 л плазмы крови растворимо только около 3,2 мл О2. Содержащийся в эритроцитах белок гемоглобин (Hb) способен связать в 70 раз больше — 220 мл О2/л.

Гемоглобин составляет примерно 95% белков эритроцитов. Hb вносит наибольший вклад в образование рН-буферной емкости крови.

Гемоглобин представляет собой сложный белок, относящийся к группе гемопротеинов; белковый компонент в котором представлен глобином, небелковый - простетической группой.

Примерно 80% аминокислотных остатков глобина образуют α-спирали, обозначенные буквами А-Н. Каждая субъединица несетгруппу гема с ионом двухвалентного железа в центре. При связывании O2с атомом железа в геме (оксигенация Hb) и отщеплении O2 (дезоксигенация) степень окисления атома железа не меняется. Окисление Fe2+ до Fe3+ в геме носит случайный характер.

В первые три месяца образуются эмбриональные гемоглобины состава ξ2ε2 и α2γ2. Затем вплоть до рождения доминирует фетальный гемоглобин (HbF, α2δ2), который постепенно заменяется на первом месяце жизни на HbА. Эмбриональный и фетальный гемоглобины обладают более высоким сродством к О2 по сравнению с HbА, так как они должны переносить кислород из системы материнского кровообращения.




У взрослого человека в норме 3 типа гемоглобина. Основная форма - : гемоглобин А, содержащий 2 a и 2 b цепи (HbA1), менее 3.5 2% составляет гемоглобин А2, содержащий 2 a и 2 d цепи (HbA2,). Гемоглобин F, содержащий 2 a и 2 g - цепи, присутствует в незначительных количествах – менее 2%.

В крови взрослого человека гемоглобин существует по крайней мере в четырех формах: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин. В эритроцитах молекулярные формы гемоглобина способны к взаимопревращению, их соотношение определено индивидуальными особенностями организма.



Метгемоглобин (MeтHb) - окисленная форма гемоглобина, в котором железо находится в трехвалентной форме. Метгемоглобин не способен переносить O2. При процессах обмена в эритроцитах всегда образуются известные количества метгемоглобина, который, однако, восстанавливается обратно в гемоглобин под воздействием фермента метгемоглобинредуктазы, так что в цельной крови здорового человека метгемоглобин не превышает 2% общего содержания гемоглобина (0,03-0,3 г%).

Избыток метгемоглобина может быть врожденным и приобретенным. Доля метгемоглобина может увеличиваться при приеме больших доз некоторых лекарственных средств.

Карбоксигемоглобин (СОHb) образуется в присутствии оксида углерода, при этом сродство гемоглобина к оксиду углерода в 200 раз выше, чем к кислороду. Поэтому даже небольшое увеличение оксида углерода во вдыхаемом воздухе приводит к образованию СОHb, что снижает способность крови к переносу кислорода. В крови городских жителей уровень СОHb менее 2%, в крови курильщиков – до 10%.






Сейчас читают про: