Эффект Бора

Hb не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт углекислого газа от тканей к легким. Гемоглобин связывает углекислый газ сразу после высвобождения кислорода. Находящаяся в эритроцитах карбоангидраза катализирует превращение поступающего из тканей углекислого газа в угольную кислоту. Угольная кислота быстро диссоциирует на бикарбонат-ион и протон, причем равновесие вдвинуто в сторону диссоциации.

Для предотвращения опасного повышения кислотности крови должна существовать буферная система, способная поглощать избыток протонов. Гемоглобин связывает два протона на каждые четыре освободившиеся молекулы кислорода и определяет буферную емкость крови.

В легких идет обратный процесс: присоединение кислорода к дезоксигемоглобину сопровождается высвобождением протонов, которые связываются с бикарбонат-ионами, переводя их в угольную кислоту. Далее эффективно действующая карбоангидраза катализирует превращение угольной кислоты в углекислый газ, выдыхаемый из легких. Таким образом, связывание кислорода тесно сопряжено с выдыханием углекислого газа. Это обратимое явление известно как эффект Бора.

Патологические варианты гемоглобина

Кроме нормальных типов гемоглобина в настоящее время известно свыше 50 его патологических вариантов. Заболевания, вызванные появлением патологического типа гемоглобина, называются гемоглобинопатиями или гемоглобинозами. Наследственно обусловленные гемоглобинопатии связаны с изменением глобина.

Вариант 1. Замена целых пар полипептидных цепей в гемоглобиновой молекуле. Пример: таласемия. Вместо нормальной структуры гемоглобина А - альфа-альфа/бета-бета, гемоглобин Н имеет структуру b-b-b-b, что значит, что по обе a -полипептидные цепи замещены новыми двумя b-полипептидными цепями. В результате развивается болезнь a - таласемия. При b - таласемии прекращается синтез b -цепей, что ведет к прекращению образования Нb А, в результате компенсаторно возрастает синтез Нb F и Нb А₂. При талассемии происходят дегенеративные изменения эритроцитов, появлению мишеневидных эритроцитов с центрально расположенным гемоглобином, уменьшением жизни эритроцитов до 30 дней. В результате возникает тяжелая форма анемии.

Вариант 2. замена аминокислот. Пример, серповидно-клеточная анемия. Единственная разница между HbS и HbA состоит в том, что на 6-ом месте в b-полипептидной цепи вместо глутамина находится валин. После отдачи кислорода в тканях он превращается в плохо растворимую форму и выкристаллизовывается в эритроцитах, вызывая их деформацию (образование серповидных форм), что и приводит к нарушению функции крови.