Шапероны: семейства

Основные шапероны млекопитающих и дрожжей Табл 2 pr структурно и функционально очень похожи между собой.

Они представлены семействами, состоящими из гомологичных по строению и функциям белков, которые отличаются по характеру экспрессии и присутствию в разных компартментах клетки. Такие основные семейства шаперонов как

Hsp90, Hsp70, Hsp60, Hsp100 и их кошапероны (белки, помогающие шаперонам осуществлять свою функцию более эффективно) есть у обоих типов организмов. У дрожжей имеется шаперон, который не встречается у млекопитающих, - Hsp104, относящийся к семейству Hsp100. Для функционирования всех шаперонов требуется гидролиз ATP. Шапероны разных семейств могут функционировать в разных компартментах клетки. Например, существуют различные члены семейства Hsp70, работающие в цитоплазме, митохондриях, хлоропластах и в эндоплазматическом ретикулуме.

Шапероны и стресс

Ответ на тепловой шок в клетках эукариот включает в себя активацию транскрипции всех генов, индуцируемых стрессом, и осуществляется специальным транскрипционным фактором (фактор теплового шока HSF) [ Morimoto ea 1993 ]. В клетках, не подвергшихся стрессу, HSF присутствует и в цитоплазме и в ядре в виде мономерной формы, связанной с Hsp70, и не имеет ДНК- связывающей активности. В ответ на тепловой шок или другой стресс, Hsp70 отсоединяется от HSF и начинает укладывать денатурированные белки. HSF собирается в тримеры, у него появляется ДНК связывающая активность, он аккумулируется в ядре и связывается с промотором. При этом транскрипция шаперонов в клетке возрастает во много раз. После того, как стресс прошел, освободившийся Hsp70 опять присоединяется к HSF, который при этом теряет ДНК-связывающую активность и все возвращается в нормальное состояние [ Morimoto ea 1993 ]. Аналогичным образом все происходит и при других стрессах. Таким образом, активация при стрессах является важным свойством многих шаперонов. Если же шаперонов не хватает для укладки всех поврежденных белков, то укладка осуществляется неправильно и белки будут подвергаться деградации с помощью протеаз и/или агрегировать.