Вопросам по разделу «Химия белков»

Министерство здравоохранения

Российской федерации

РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

ХИМИЯ БЕЛКОВ

Москва

Министерство здравоохранения

Российской федерации

РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

ХИМИЯ БЕЛКОВ

Тесты к контролю знаний студентов

медицинского вуза

по биологической химии

Под редакцией чл.-кор. РАЕН

профессора А.А.Терентьева

Москва

Химия белков. Тесты к контролю знаний

студентов медицинского вуза по

биологической химии. Под редакцией член-

кор. РАЕН, проф. А.А.Терентьева – М.:

РГМУ, 2002г, 25с.

Авторы: А.К. Тагирова, Т.И. Решетова,З.М.

Пчелкина,О.С. Комаров, А.А.Терентьев

Рецензенты: профессор кафедры биохимии

ГМСУ И.Н.Мароко, профессор кафедры

общей и биоорганической химии РГМУ

И.Ю.Белавин.

В пособии представлены претесты как для самостоятельной подготовки студентов к сдаче коллоквиума по теме «Химия белков», так и для текущего контроля знаний. Тесты и эталоны к ним носят обучающий характер и адаптированы к итоговой аттестации. Пособие предназначено для подготовки студентов к сдаче экзамена по биохимии.

медицинский университет, 2002

1. Показатель процентного содержания азота в белке часто используют для вычисления содержания белка в продуктах питания. Чему он равен?

А)	16%.
Б)	32%.
В)	40%.
Г)	45%.
Д)	60%.

2. При каком методе фракционирования белков используется принцип осаждения белка из раствора под действием соли?

А)	Электрофорез.
Б)	Высаливание.
В)	Бумажная хроматография.
Г)	Гель-фильтрация.
Д)	Аффинная хроматография.

3. При каком методе фракционирования белков используется принцип молекулярных «сит»?

А)	Высаливание.
Б)	Электрофорез.
В)	Бумажная хроматография.
Г)	Ионообменная хроматография.
Д)	Гель-фильтрация.

4. Какой метод используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей?

А)	Электрофорез.
Б)	Диализ.
В)	Бумажная хроматография.
Г)	Ультрацентрифугирование.
Д)	Хроматография в тонком слое сефадекса.

5. Каким методом определяют молекулярную массу белков?

А)	Диск-электрофорез в полиакриламидном геле.
Б)	Ионообменная хроматография.
В)	Аффинная хроматография.
Г)	Метод изоэлектрического фокусирования.
Д)	Селективный гидролиз.

6. Метод гидролиза используется чтобы:

А)	Определить аминокислотный состав белка.
Б)	Определить молекулярную массу белка.
В)	Разделить белки на фракции.
Г)	Очистить белки от низкомолекулярных примесей.
Д)	Определить вторичную структуру белка.

7. Какую цветную реакцию можно применить, чтобы открыть пептидную связь в белке?

А)	Биуретовую.
Б)	Ксантопротеиновую.
В)	Молиша.
Г)	Фоля.
Д)	Пробу с молибденовым реактивом.

8. Какие связи формируют первичную структуру белка?

А)	Пептидные.
Б)	Водородные.
В)	Дисульфидные.
Г)	Электростатические.
Д)	Гидрофобные.

9. Какими связями стабилизируется вторичная структура белка?

А)	Пептидными.
Б)	Водородными.
В)	Дисульфидными.
Г)	Электростатическими.
Д)	Гидрофобными.

10. Указать аминокислоту, имеющую неполярную R-группу.

А)	Изолейцин.
Б)	Серин.
В)	Метионин.
Г)	Глутамин.
Д)	Треонин.

11. Указать аминокислоту, которая имеет полярную незаряженную R-группу.

А)	Лейцин.
Б)	Триптофан.
В)	Треонин.
Г)	Глутаминовая кислота.
Д)	Аргинин.

12. Какая аминокислота не может участвовать в образовании водородных связей?

А)	Глутамат.
Б)	Гистидин.
В)	Изолейцин.
Г)	Аспарагин.
Д)	Серин.

13. Какие связи в белке сохраняются при его денатурации?

А)	Пептидные.
Б)	Водородные.
В)	Электростатические.
Г) Д)	Гидрофобные. Ионные.

14. К какому уровню структурной организации относится «неупорядоченная» конформация (клубок)?

А)	К первичной.
Б)	К вторичной.
В) Г) Д)	К третичной. К четвертичной К надвторичной

15. Какая структура белка является определяющей в формировании структурной организации белка?

А)	Первичная.
Б)	Вторичная.
В)	Третичная.
Г) Д)	Четвертичная. Надмолекулярная.

16. Какая из аминокислот не является протеиногенной?

А)	Аланин.
Б)	Гомоцистеин.
В)	Метионин.
Г) Д)	Серин. Цистеин.

17. Выбрать из перечисленных аминокислоту – «терминатора» спирализации.

А)	Пролин.
Б)	Аланин.
В)	Лейцин.
Г)	Метионин.
Д)	Валин.

18. Какое заболевание из перечисленных может быть примером тому, что замена одной аминокислоты на другую в первичной структуре белка приводит к изменению физико-химических и биологических свойств белковой молекулы в целом.

А)	Фенилпировиноградная олигофрения.
Б)	Талассемия.
В)	Серповидно-клеточная анемия.
Г)	Порфирия.
Д)	Альбинизм.

19. Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:

А)	Денатурации белков.
Б)	Сворачиванию белков – ренативации.
В)	Агрегации белковых молекул.
Г)	Распаду белков.
Д)	Тепловой инактивации белков.

20. Найдите среди перечисленных простой белок:

А)	Сывороточный альбумин.
Б)	Гемоглобин.
В)	Миоглобин.
Г)	Иммуноглобулин.
Д)	Хроматин.

21. Какая из перечисленных групп белков не будет растворяться в водно-солевых растворах?

А)	Альбумины.
Б)	Коллаген.
В)	Гистоны.
Г)	Протамины.
Д)	Проламины.

22. Какие из перечисленных белков проявляют основные свойства?

А)	Протамины.
Б)	Глобулины.
В)	Кератины.
Г)	Альбумины.
Д)	Эластины.

23. Какие из перечисленных белков проявляют кислые свойства?

А)	Гистоны.
Б)	Коллаген.
В)	Колламин.
Г)	Альбумин.
Д)	Эластины.

24. Назовите белок, имеющий α-кератиновую структуру.

А)	Кератин шерсти.
Б)	Фиброин шелка.
В)	Миозин.
Г)	Эластин.
Д)	Коллаген.

25. Назовите метод, который используется для изучения пространственной структуры белков.

А)	Электрофорез.
Б)	Высаливание.
В)	Рентгеноструктурный анализ.
Г)	Гидролиз.
Д)	Хроматография.

26. Выберите из перечисленных белков, которые относятся к фибриллярным.

А)	Кератины.
Б)	Альбумин.
В)	Глобулины.
Г)	Гистоны.
Д)	Протамины.

27. Выберите определение для первичной структуры белка.

А)	Аминокислотный состав полипептидной цепи.
Б)	Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот.
В)	Порядок чередования аминокислот, соединённых пептидными связями в белке.
Г)	Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова.

Д) Закономерности в возникновении сочетаний при свертывании полипептидной цепи.

28. Выберите определение вторичной структуры белка.

А)	Способ укладки протомеров в олигомерном белке.
Б)	Последовательность аминокислот, соединённых пептидной связью в полипептидной цепи.
В)	Пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот.
Г)	Участки полипептидной цепи с упорядоченной конформацией, стабилизированной водородными связями.
Д)	Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.

29. Выберите определение третичной структуры белка.

А)	Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова.
Б)	Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот.
В)	Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.
Г)	Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот.
Д)	Способ укладки протомеров в олигомерном белке.

30. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка.

А)	Способ укладки полипептидной цепи в пространстве.
Б)	Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур.
В)	Агрегация протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке.
Г)	Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.
Д)	Способ укладки полипептидной цепи в виде α-спирали и β-структур.

31. Чем определяется растворимость белков?

А)	Формой белковой молекулы.
Б)	Размером белковой молекулы.
В)	Наличием заряда и гидратной оболочки.
Г)	рН раствора.
Д)	Сродством к лигандам.

32. Что понимается под «денатурацией»белка?

А)	Уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или щёлочно-земельных металлов.
Б)	Потеря биологической активности белка в результате его гидролиза.
В)	Изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности.
Г)	Конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами.
Д)	Утрата первичной структуры белка.

33. При каком значении рН глутамат будет двигаться к катоду?

А)	1,50.
Б)	7,00.
В)	7,34.
Г)	7,50.
Д)	8,60.

34. При каком значении рН аспартат заряжен положительно?

А)	1,50.
Б)	7,00.
В)	7,34.
Г)	7,50.
Д)	8,60.

35. При каком значении рН лизин несет отрицательный заряд?

А)	1,5.
Б)	4,5.
В)	7,0.
Г)	7,4.
Д)	11,5.

36. При каком значении рН аспартат в электрическом поле двигается к катоду?

А)	1,5.
Б)	7,0.
В)	7,4.
Г)	8,6.
Д)	10,0.

37. При каком значении рН при электрофорезе аргинин двигается к аноду?

А)	1,5.
Б)	4,5.
В)	7,0.
Г)	7,4.
Д)	11,5.

38. При каком значении рН гистидин заряжен отрицательно?

А)	2,0.
Б)	4,0.
В)	6,0.
Г)	7,0.
Д)	9,0.

39. Какая из перечисленных форм гемоглобина (Hb) связывается с кислородом с наивысшей аффинностью?

А)	Hb.
Б)	Hb (O2).
В)	Hb (O2)2.
Г)	Hb (O2)3.
Д)	Hb(O2)4.

40. Содержание какой аминокислоты в молекуле коллагена составляет одну треть?

А)	Глицин.
Б)	Гистидин.
В)	Глутамин.
Г)	Глутамат.
Д)	Гомоцистеин.

41. Какая из перечисленных аминокислот содержит сульфгидрильную группу?

А)	Глицин.
Б)	Цистеин.
В)	Серин.
Г)	Метионин.
Д)	Лизин.

42. Какая из перечисленных аминокислот содержит оксигруппу?

А)	Пролин.
Б)	Глутамат.
В)	Валин.
Г)	Аспарагин.
Д)	Треонин.

43. Какая из перечисленных аминокислот относится к диаминомонокарбоновым?

А)	Глицин.
Б)	Лизин.
В)	Глутамин.
Г)	Пролин.
Д)	Триптофан.

44. Какая из перечисленных аминокислот относится моноаминодикарбоновым?

А)	Глутамин.
Б)	Треонин.
В)	Гистидин.
Г)	Лейцин.
Д)	Аспартат.

45. В посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая кислота участвует в гидроксилировании:

А)	Треонина.
Б)	Серина.
В)	Глутамата.
Г)	Лизина.
Д)	Лейцина.

46. Для гидроксилирования пролина в молекуле коллагена необходим:

А)	Аскорбат.
Б)	Аспартат.
В)	Витамин А.
Г)	Аргинин.
Д)	Витамин Е.

47. С интез какого из перечисленных белков нарушается при цинге?

А)	Миоглобин.
Б)	Инсулин.
В)	Коллаген.
Г)	Гемоглобин.
Д)	Альбумин.

48. Какой из указанных белков состоит из одной полипептидной цепи?

А)	Инсулин.
Б)	Коллаген.
В)	Миоглобин.
Г)	Гемоглобин.
Д)	Эластин.

49. Какой из перечисленных белков состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидной связью?

А)	Альбумин.
Б)	Инсулин.
В)	Гемоглобин.
Г)	Миоглобин.
Д)	Коллаген.

50. Снижение активности какого фермента приводит к нарушению синтеза нормального коллагена при нарушении поступления меди с пищей?

А)	Пролилгидроксилаза.
Б)	Гликозилтрансфераза.
В)	Галактозилтрансфераза.
Г)	Аспартатаминотрансфераза.
Д)	Аланинаминотрансфераза.

51. Мономером нуклеиновых кислот является:

А)	Азотистое основание.
Б)	Глюкозамин.
В)	Фосфорная кислота.
Г)	Мононуклеотид.
Д)	Нуклеозид.

52. Нуклеозид состоит из:

А)	Глюкозамина и пентозы.
Б)	Полипептида и фосфорной кислоты.
В)	Азотистого основания, пентозы и фосфорной кислоты.
Г)	Сахарозы и азотистого основания.
Д)	Азотистого основания и пентозы.

53. Мононуклеотид состоит из:

А)	Глюкозамина, пентозы и фосфорной кислоты.
Б)	Азотистого основания, пентозы и фосфорной кислоты.
В)	Азотистого основания, пентозы и карбоновой кислоты.
Г)	Азотистого основания, сахарозы и фосфорной кислоты.
Д)	Глюкозамина, сахарозы и карбоновой кислоты.

54. Какое азотистое основание не входит в состав ДНК?

А)	Аденин.
Б)	Тимин.
В)	Урацил.
Г)	Гуанин.
Д)	Цитозин.

55. Какие углеводы входят в состав нуклеиновых кислот?

А)	Глюкозамины и пентоза.
Б)	Рибоза и дезоксирибоза.
В)	Пентоза и гексоза.
Г)	Фруктоза и глюкоза.
Д)	Галактоза и мальтоза.

56. Какой из компонентов нуклеотидов отсутствует в нуклеозидах?

А)	Фосфорная кислота.
Б)	Карбоновая кислота.
В)	Пурин.
Г)	Глюкоза.
Д)	Пиримидин.

57. Мономеры нуклеиновых кислот соединяются между собой:

А)	Пептидной связью.
Б)	Водородной связью.
В)	Дисульфидной связью.
Г)	Фосфодиэфирной связью.
Д)	Гидрофобными взаимодействиями.

58. В состав ДНК входят:

А)	Аденин, гуанин, цитозин, тимин.
Б)	Аденин, гуанин, цитозин, урацил.
В)	Аденин, тимин, цитозин, урацил.
Г)	Гуанин, цитозин, урацил, тимин.
Д)	Гуанин, цитозин, аденин,тиамин.

59. В состав РНК входят:

А)	Аденин, гуанин, цитозин,тимин.
Б)	Аденин, гуанин, цитозин, урацил.
В)	Аденин, тимин, цитозин, урацил.
Г)	Гуанин, цитозин, урацил, тимин.
Д)	Гуанин, цитозин, тиамин,аденин.

60. В состав ДНК входит:

А)	Рибоза.
Б)	Глюкоза.
В)	Декстроза.
Г)	Дезоксирибоза.
Д)	Рибулоза.

61. В состав РНК входит:

А)	Рибоза.
Б)	Манноза.
В)	Галактоза.
Г)	Дезоксирибоза.
Д)	Рибулоза.

62. Молекула ДНК представлена в виде биспирали, в которой цепи расположены антипараллельно в направлении:

А)	3´à5´; 5´ß3´.
Б)	3´à5´; 3´à5´.
В)	5´à3´; 5´à3´.
Г)	2´à5´; 5´ß2´.
Д)	5´à5´; 5´ß5´.

63. Две цепи в молекуле ДНК удерживаются за счёт связей:

А)	Водородных между комплиментарными азотистыми основаниями.
Б)	Дисульфидных.
В)	Ионных.
Г)	Фосфодиэфирных.
Д)	Пептидных.

64. В ДНК водородные связи возникают между комплиментарными азотистыми основаниями:

А)	Аденин – тимин (3 связи).
Б)	Аденин – тимин (2 связи).
В)	Аденин – урацил (3 связи).
Г)	Аденин – урацил (2 связи).
Д)	Аденин – аденин (2 связи).

65. В ДНК водородные связи возникают между комплиментарными азотистыми основаниями:

А)	Гуанин – тимин (3 связи).
Б)	Гуанин – тимин (2 связи).
В)	Гуанин – урацил (3 связи).
Г)	Гуанин – урацил (2 связи).
Д)	Гуанин – цитозин (3 связи).

66. Что определяет первичную структуру белка?

А)	Количество аминокислот.
Б)	Набор аминокислот.
В)	Генетический код.
Г)	Наличие ферментов.
Д)	Определенные стабилизирующие факторы.

67. Какой из методов основан на различии зарядов белковых молекул?

А)	Диализ.
Б)	Гель-фильтрация.
В)	Аффинная хроматография.
Г)	Ионообменная хроматография.
Д)	Гидрофобная хроматография.

68. Какой из следующих методов используется для разделения белков на основе их различий в молекулярной массе?

А)	Аффинная хроматография.
Б)	Иммуноблотинг.
В)	Изоэлектрофокусировка.
Г)	Гель-фильтрация.
Д)	Ионообменная хроматография.

69. Молекула гемоглобина А состоит из:

А)	2 α-цепей и 2 β-цепей.
Б)	1 α-цепеи и 3 β-цепей.
В)	4 α-цепей.
Г)	4 β-цепей.
Д)	1 β-цепи и 3 α-цепей.

70. Содержание Hb A2 в крови взрослого человека:

А)	2,5 %.
Б)	5 %.
В)	10 %.
Г)	50 %.
Д)	70 %.

71. Hb A2 состоит из 4-х субъединиц:

А)	2 α и 2 β.
Б)	2 α и 2 σ.
В)	2 β и 2 σ.
Г)	1 α и 3 σ.
Д)	2 β и 2 σ.

72. Фетальный гемоглобин Hb F состоит из:

А)	2-α и 2-γ цепей.
Б)	2-α и 2-β цепей.
В)	2-α и 2-σ цепей.
Г)	2-β и 2-σ цепей.
Д)	2-β и 2-γ цепей.

73. Кислород присоединяется к гему гемоглобина при помощи:

А)	Координационных связей с изменением валентности Fe.
Б)	Водородных связей с сохранением валентности Fe.
В)	Ковалентных связей с изменением валентности Fe.
Г)	Ковалентных связей с сохранением валентности Fe.
Д)	Координационных связей с сохранением валентности Fe.

74. В карбоксигемоглобине степень окисления железа:

А)	-3.
Б)	-2.
В)	0.
Г)	+2.
Д)	+3.

75. Гемоглобин обладает наибольшим сродством к:

А)	Кислороду.
Б)	Водороду.
В)	Монооксиду углерода.
Г)	Диоксиду углерода.
Д)	Азоту.

76. При серповидноклеточной анемии в 6 положении β-цепи гемоглобина глутаминовая кислота заменяется на:

А)	Метионин.
Б)	Лизин.
В)	Валин.
Г)	Серин.
Д)	Триптофан.

77. Минорная протеиногенная аминокислота селеноцистеин входит в состав:

А)	Альбумина.
Б)	Глюкагона.
В)	Глутатионпероксидазы.
Г)	Глутатиона.
Д)	Инсулина.

78. У детей отсутствие или недостаточность хотя бы одной незаменимой аминокислоты приводит к прекращению роста, потере веса, отрицательному азотистому балансу. Выберите из предложенных вариантов необходимый набор незаменимых аминокислот.

А)	Гистидин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин,метионин, аланин, валин.
Б)	Глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин.
В)	Глутамат, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин.
Г)	Гистидин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин, аланин, валин.
Д)	Аспарагин,глутамат, треонин, метионин, фенилаланин, цистеин, серотонин, аргинин.

79. У детей заболевание Квашиоркор, характеризующееся задержкой роста, отставанием в весе, вялостью, апатией, отеками, депигментацией, возникает при недостаточном поступлении в организм ребенка:

А)	Белков растительного происхождения.
Б)	Белков животного происхождения.
В)	Углеводов.
Г)	Витаминов.
Д)	Минеральных веществ.

80. Оптической активностью не обладают:

А)	Глутамат.
Б)	Гистидин.
В)	Глицин.
Г)	Глутамин.
Д)	Пролин.

81. Аминокислотами не являются:

А)	Треонин.
Б)	Триптофан.
В)	Фенилаланин.
Г)	Холин.
Д)	Валин.

82. При значении рН, равном значению изоэлектрической точки, протеин:

А)	Денатурирован.
Б)	Положительно заряжен.
В)	Отрицательно заряжен.
Г)	Обладает наибольшей степенью ионизации.
Д)	Наименее растворим.

83. Белок соединительной ткани – коллаген относится к:

А)	Гистонам.
Б)	Протеиноидам.
В)	Глобулинам.
Г)	Проламинам.
Д)	Протаминам.

84. Почему домены нельзя отнести к четвертичной структуре белка?

А)	Домены локализуются на единой полипептидной цепи.
Б)	Домены не содержат a-спирализованные участки.
В)	Домены – низкомолекулярные соединения.
Г)	В доменах отсутствуют пептидные связи.
Д)	Домены входят в состав нуклеозида.

85. Выберите одну из наиболее характерных особенностей интегральных белков:

А)	Не содержат метионина.
Б)	Содержат гидрофобную структуру, выполняющую роль «якоря» для встраивания в мембрану.
В)	Содержат в своей структуре гем.
Г)	Являются нуклеопротеидами.
Д)	Интегрируют свойства белков, липидов, углеводов и азотистых оснований.

86. Назовите одну из наиболее вероятных причин возникновения множественных форм белка:

А)	Изменение концентраций соли при высаливании белка.
Б)	Практическая равновероятность разных вариантов межсубъединичных контактов при образовании четвертичной структуры.
В)	Разделение различных форм белка гель-хроматографически.
Г)	Смешивание in vitro межвидовых белков с одинаковой физиологической функцией.
Д)	Нарушение функций генетического аппарата клетки.

87. Понятие «шапероны» обозначает:

А)	Участок полипептидной цепи.
Б)	Специализированный белок.
В)	Комплекс РНК-аминокислота.
Г)	Денатурирующий агент.
Д)	Фрагменты ДНК.

88. Понятие «домена» обозначает:

А)	Метод исследования белков.
Б)	Ионный детергент.
В)	Автономные области единой полипептидной цепи.
Г)	Денатурирующий агент.
Д)	Оптический метод исследования белка.

89. Аффинная хроматография позволяет:

А)	Денатурировать белок.
Б)	Избирательно связать белок из множества других.
В)	Определить N-концевую аминокислоту в белке.
Г)	Определить молекулярную массу белка.
Д)	Установить изоэлектрическую точку белка.

90. В чем суть действия карбоксипептидазы?

А)	Удлиняет пептид на одну аминокислоту.
Б)	Отщепляет аминокислоты с С-конца полипептидной цепи.
В)	Отщепляет N-концевую аминокислоту.
Г)	Формирует b-структуру белка.
Д)	Вызывает ренатурацию белка.

91. Какая из структур белка обладает максимальной прочностью?

А)	Первичная.
Б)	Вторичная.
В)	Третичная.
Г)	Четвертичная.
Д)	Прочность всех структур примерно одинакова.

92. Замена глутамата на валин в 6-м положении b-цепи при серповидно-клеточной анемии приводит к:

А)	Снижению растворимости молекулы Hb.
Б)	Повышению растворимости молекулы Hb.
В)	Повышению сродства Hb к О_2.
Г)	К сохранению прежнего заряда молекулы Hb.
Д)	К сохранению прежней электрофоретической подвижности молекулы Hb.

93. Какие из перечисленных факторов не вызывают возникновения гипопротеинемии (понижения содержания белка в крови)

А)	Воспаление желудочно-кишечного тракта и голодание.
Б)	Лактация.
В)	Цирроз печени или гепатит.
Г)	Гипертермия и усиленное потоотделение.
Д)	Гемофилия.

94. Какие из приведенных аминокислот относятся к протеиногенным?

А)	β-аланин.
Б)	α-аминомасляная кислота.
В)	β-аминомасляная кислота.
Г)	γ-аминомасляная кислота.
Д)	α-аминопропионовая кислота.

95. Какова степень окисления железа в метгемоглобине?

А)	- 3.
Б)	- 2.
В)	0.
Г)	+2.
Д)	+3.

96. Карбгемоглобин образуется при связывании гемоглобина с:

А)	Протоном.
Б)	Оксидом углерода (IV).
В)	Оксидом углерода (II).
Г)	Оксидом азота (IV).
Д)	Оксидом азота (II).

97. ТИД – теплопродукция, индуцированная диетой (вызванная приемом пищи), наиболее высока при:

А)	Белковой диете.
Б)	Потреблении моно- и дисахаридов.
В)	Потреблении крахмалсодержащих продуктов.
Г)	Потреблении жиров.
Д)	В случае сбалансированной диеты.

98. К абсолютно незаменимым аминокислотам не относятся:

А)	Метионин.
Б)	Лизин.
В)	Триптофан.
Г)	Фенилаланин.
Д)	Аспарагин.

99. К заменимым аминокислотам относятся:

А)	Глютамин.
Б)	Лейцин.
В)	Изолейцин.
Г)	Треонин.
Д)	Валин.

100. К наиболее важным этиологическим факторам вторичных гипопротеинемий не относятся:

А)	Пищевая белковая недостаточность.
Б)	Нарушение поступления аминокислот из кишечника при адекватной диете.
В)	Печеночная недостаточность.
Г)	Протеинурия.
Д)	Наследственные нарушения синтеза определенных сывороточных белков.

101. Почечные механизмы протеинурий не связаны с:

А)	Повышенной проницаемостью поврежденного клубочкового фильтра.
Б)	Пониженной реабсорбцией белка в проксимальных канальцах почки.
В)	Недостаточным синтезом антидиуретического гормона.
Г)	Увеличением выделения белка эпителием канальцев.
Д)	Хроническими иммунопатологическими поражениями почек.

Правильные варианты ответов к

вопросам по разделу «Химия белков».

№ вопроса	Ответ	№ вопроса	Ответ
	А		Д
	Б		А
	Д		Б
	Б		Д
	А		Б
	А		Д
	А		Г
	А		А
	Б		В
	А		В
	В		Б
	В		А
	А		Г
	Б		Д
	А		Б
	Б		В
	А		Б
	В		А
	Б		Г
	А		А
	Б		Б
	А		Г
	Г		А
	А		А
	В		А
	А		Б
	В		Д
	Г		Б
	Б		Г
	В		Г
	В		А
	В		А
	А		Б
	А		А
	Д		Д
	А		Г
	Д		В
	Д		В
	В		А
	А		А
	Б		Г
	В		Д
	Г		Д
	Д		Б
	Б		А
	А		Д
	Б		А
	Б		Д
	Б		В
	В
	Б
	Б