Роль белков в питании. Распад белков в ЖКТ

Брожение. Основные виды брожения.

ферментативное расщепление органических веществ, преимущественно углеводов. Может осуществляться в организме животных, растений и мн. микроорганизмов без участия или с участием О₂ (соотв. анаэробное или аэробное брожение).

В результате окислит.-восстановит. р-ций при брожении освобождается энергия (гл. обр. в виде АТФ) и образуются соед., необходимые для жизнедеятельности организма. Нек-рые бактерии, микроскопич. грибы и простейшие растут, используя только ту энергию, к-рая освобождается при брожении. Общий промежут. продукт у мн. видов брожения - пировиноградная к-та СН₃С(О)СООН, образование к-рой из углеводов в большинстве случаев протекает таким же путем, как в гликолизе. Нек-рые виды брожения, происходящие анаэробно под действием микроорганизмов, имеют важное практич. значение.

ВИДЫ

Фотосинтез

В ходе фотосинтеза происходит поглощение из атмосферы диоксида углерода и выделение кислорода.

 

Переваривание и всасывание сложных липидов

 

Роль белков в питании. Распад белков в ЖКТ.

Белок является важным органическим веществом, необходимым для формирования и восстановления мышц, волос, ногтей, кожи и внутренних органов. Он выполняет огромное количество функций, которые поддерживают здоровье всего организма. Человеческое тело не может функционировать без достаточного количества белка, поэтому его роль в питании нельзя недооценивать. Все клетки и ткани организма человека содержат белок. Он обеспечивает нас большим количеством энергии (около 10-15% от всего рациона) и является вторым наиболее распространенным соединением в теле после воды. Большая его часть содержится в мышцах (около 43%), значительная доля приходится на кожный покров (15%) и кровь (16%).

Распад белков происходит при участии протеолитических ферментов, расщепляющих пептидные связи. Переваривание белков начинается в желудке под влиянием ферментов желудочного сока. Основным ферментом желудочного сока является пепсин, который выделяется в неактивной форме в виде пепсиногена. Пепсиноген активируется соляной кислотой. Оптимум рН для пепсина лежит в пределах 1,5—2. В результате каталитического действия пепсина в желудке образуются пептоны, построенные из достаточно длинных полипептидов. Расщепление под влиянием пепсина может сопровождаться также появлением свободных аминокислот. Пептоны и нерасщепленные белки поступают в кишечник, где подвергаются действию ферментов поджелудочной железы (трипсина и химотрипсина), относящихся, как и пепсин, к протеиназам. Трипсин выделяется соком поджелудочной железы в неактивной форме, в виде трипсиногена. Последний активируется ферментом эктерокиназой кишечного сока. Оптимум рН для трипсина равен 7—8. Неактивной формой химотрипсина является химотрипсиноген, который активируется трипсином.

Полипептиды, три- и дипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, трипсина, химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике под влиянием ферментов кишечного сока — пептидаз (карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидаз). В результате последовательного действия всех вышеперечисленных ферментов пищеварительного тракта белковые вещества распадаются до аминокислот, которые всасываются в кровь через стенку кишечника.

Обезвреживание аммиака. Синтез мочевины
Синтез мочевины  В печени весь удаляемый аммиак используется для синтеза мочевины. Увеличение синтеза мочевины наблюдается при распаде тканевых белков и азотистых соединений (голодание, воспалительные процессы, сахарный диабет) или при избыточном белковом питании. У младенцев и детей синтез мочевины может быть снижен по двум причинам: незрелость печени и активный синтез белков и нуклеиновых кислот при росте организма. Определение концентрации мочевины в крови является ценным диагностическим показателем.
Реакции синтеза мочевины являются циклическим процессом и получили название орнитиновый цикл. Синтез мочевины начинается в митохондриях (первая и вторая реакции), оставшиеся три реакции идут в цитозоле. Для переноса цитруллина и орнитина через митохондриальную мембрану существуют специальные переносчики.

Так как аммиак является чрезвычайно токсичным соединением, то в тканях существуют несколько реакций связывания (обезвреживания) аммиака – синтез глутаминовой кислоты и глутамина, синтез аспарагина, синтез карбамоилфосфата:
синтез глутаминовой кислоты (восстановительное аминирование) – взаимодействие α-кетоглутарата с аммиаком.
синтез глутамина – взаимодействие глутамата с аммиаком
синтез аспарагина – взаимодействие аспартата с аммиаком.
синтез карбамоилфосфата в митохондриях печени – реакция является первой в процессе синтеза мочевины, средства для удаления аммиака из организма.

Катаболизм аминокислот. Синтез аминокислот

Аминокислоты, образующиеся при переваривании белков и поступающие в клетки тканей, подвергаются катаболизму и анаболизму, а также специфическим реакциям, в результате которых синтезируются биологически активные соединения.

Катаболизм большинства аминокислот начинается с Отщепленияα-аминогруппы. Аминокислота теряет аминогруппу в результате двух типов реакций: трансаминирования и дезаминирования.

Биосинтез белков и роль нуклеиновых кислот в этом процессе
В биосинтезе белка участвуют следующие нуклеиновые кислоты:
1. ДНК - в ней закодированна последовательность аминокислотных остатков в белке и она служит матрицей для синтеза иРНК.
2. Информационная РНК передает информацию с ДНК на рибосомы.
3. Рибосомальная РНК - является структурным компонентом рибосом которые представляют собой "машины" собирающие белок из отдельных аминокислот в точном соответствии с кодом иРНК.
4. Транспортная РНК - участвует в узнавании кодона (три нуклеотида на иРНК кодирующие 1 аминокислоту) и транспортирует нужные аминокислоты к месту синтеза белка.