Лабораторная работа № 15

Изомерия

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Получение

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

R-CH(Cl)-COOH + NH₃ → R-CH(NH₃⁺Cl^—) → NH₂–CH(R)-COOH

Химические свойства аминокислот. Для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) с основаниями:

NH₂–CH₂-COOH + NaOH → NH₂–CH₂-COONa + H₂O

и аминов (по аминогруппе) с кислотами: NH₂–CH₂-COOH + HCl → Cl[NH₃–CH₂-COOH]

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

H₂N –CH₂-COOH ↔ ⁺H₃N-CH₂COO^—

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа- аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В состав большинства природных белков входит около 20 α-аминокислот.

Физические свойства: Классификация белков – простые белки (протеины) и сложные (протеиды)

В состав белков входят химические элементы C, H, O, N, S. Ферментные белки часто содержат P (казеин молока), Fe (гемоглобин), Cu, Zn.

Структуры белка.

Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура – пространственная конфигурация полипептидной цепи в виде спирали, за счет образования водородных связей между близко расположенными аминокислотными остатками с помощью водородных связей.

  Третичная структура – трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль, имеет форму шара (глобулы). Образуется за счет взаимодействия радикалов аминокислот при помощи дисульфидных связей, а также ковалентных (сложноэфирных и солевых мостиков) и водородных связей. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.

Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуру и называется субъединицей. Объединение с помощью водородных ионных, гидрофобных связей. В эту структуру белка могут быть включены и небелковые компоненты.

Химические свойства белков

1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты.

2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов:

  а) высокая или низкая температура;

  б) механическое воздействие;

    в) облучение;

  г) яды;

  д) действие спирта;

  б) действие солей тяжелых металлов (Pb, Hg и др.);

3. Цветные качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав. https://www.youtube.com/watch?v=geyz_MDx4UE

а) Биуретовая реакция – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.

Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения.                    

б) Ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски. Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических a - аминокислот: триптофана, фенилаланина, тирозина, гистидина.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH₂) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина).

Области применения аминокислот:

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 15

«Растворение белков в воде. Обнаружение белков в молоке и мясном бульоне. Денатурация раствора белка куриного яйца спиртом, растворами солей тяжелых металлов и при нагревании»

Цель: овладение навыками проведения химических опытов, подтверждающих свойства белков и их нахождение в продуктах питания.

Оборудование: штатив с пробирками, держатель, горелка, спички. Растворы: нитрата свинца, щелочи NaOH. сульфата меди (II); этиловый спирт, молоко, мясной бульон.