а) Сущность и механизмы трансляции
Трансляция - процесс посредствам которого информация содержащаяся в иРНК переводится в последовательность аминокислот.
Происходит в три стадии:
1. Инициация - начало трансляции
2. Элонгация - удлинение цепи
3. Терминация - конец трансляции.
Инициация: на молекуле иРНК происходит сборка белково-синтезирующего комплекса, к молекуле присоединяется рибосома, которая в последующем будет учавствовать в распознании тРНК. Процесс начинается со старт-кодона (АУГ).
Элонгация: на молекуле иРНК имеется кодон, а у молекулы тРНК антикодон. Привзаимодейсвие кодона с антикодоном по принципу комплементарности осуществяется синтез одной аминокислоты. Рибосома располагается на одном из кодонов молекулы иРНК, к этому месту (где располагается рибосома) присоедниячется актикодон молекулы тРНК, который несет одну аминокислоту, если кодон и антикодон комплементарны друг другу происходит отделение одной аминокислоты от тРНК и включение ее в полипептидную цепь, после синтеза одной из аминокислот, рибосома скачкообразно перемещается на следующий кодон иРНК, к которому подходит уже другая тРНК несущая одну аминокислоту и все это повторяется вновь и вновь пока рибосома не встретит на своем пути особую последовательность - стоп-кодон.
|
|
Терминация: процесс прекращается после того как рибосома встречает у себя на пути стоп-кодон. В этом участке происходит отсоединение синтезированной пептидной цепи, которая в последствие подвергнется посттрансляционным преобразованиям, белково-синтезирующий комплекс разрушается и трансляция окончательно завершается.
б) Компоненты белково-синтезирующей системы клетки
* рибосомы - нуклеопротеиды, содержащие примерно 60% рРНК и 40% различных белков. В природе существует только два класса рибосом-70S и 80S (Рибосомы эукариот 80S, рибосомы прокариот 70S);
* рибосомальная РНК (несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы). Основной функцией рPНК является осуществление процесса трансляции - считывания информации с мPHК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к ТРНК аминокислотами;
* матричная РНК;
* транспортная PHК – рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка;
* белковые факторы и ферменты инициации, элонгации и терминации трансляции;
* набор аминокислот.
в) Структура и функциональное значение рРНК и тРНК
Рибосомальная РНК — несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами.
|
|
Транспортная РНК — рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. Имеет типичную длину от 73 до 93 нуклеотидов и размеры около 5 нм. тРНК также принимают непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь — будучи в комплексе с аминокислотой — к кодону мРНК и обеспечивая необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса.
г) Функционирование белково-синтезирующей системы клетки. Молекулярные механизмы трансляции
Белковые факторы инициации получили свое название потому, что они участвуют в организации активного комплекса (708-комплекса) из субъединиц 30S (малой) и 50S (большой) мPНК и инициаторной аминоацил-тРНК (у прокариот — формилметионил-тРНК), который «запускает» (инициирует) работу рибосом-трансляцию мРНК.
Белковые факторы элонгации участвуют в удлинении синтезируемой полипептидной цепи.
Белковые факторы терминации, или освобождения, обеспечивают кодон-специфическое отделение полипептида от рибосомы и окончание синтеза белка.
д) Посттрансляционные преобразования белков
Просинтезированные полипептидные цепи являются посредниками белков, т е находятся в неактивной форме. Для того, чтобы они стали полноценными белками и могли выполнять какие-либо функции, данные полипептидные цепи подвергаются посттрансляционным преобразованиям после отделения их от рибосом.
Модификации включают:
Ø удаление части полипептидной цепи (частичный протеолиз),
Ø ковалентное присоединение одного или нескольких низкомолекулярных лигандов,
Ø связывание между собой субъединиц олигомерного белка,
Ø приобретение белком нативной конформации (фолдинг).
Формируя третичную и четвертичную организацию в ходе посттрансляционных преобразований, белки приобретают способность активно функционировать, включаясь в определенные клеточные структуры и осуществляя ферментативные и другие функции.