Строение фермента

Ферменты, как и белки, делятся на 2 группы: простые и сложные. Простые целиком и полностью состоят из аминокислот и при гидролизе образуют исключительно аминокислоты. Их пространственная организация ограничена третичной структурой. Это в основом ферменты ЖКТ: пепсин, трипсин, лизацим, фосфатаза. Сложные ферменты кроме белковой части содержат и небелковые компоненты. Эти небелковые компоненты отличаются по прочности связывания с белковой частью (аллоферментом). Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими небелковыми компонентами и не разделяются при выделении и очистке, то небелковый компонент называется простетической группой и рассматривается как интегральная часть молекулы фермента.

Под коферментом понимают дополнительную группу, легко отделяющуюся от аллофермента при диссоциации. Между аллоферментом и простейшей группой существует ковалентная связь, довольно сложная. Между аллофермнтом и коферментом существует нековалентная связь (водородные или электростатические взаимодействия). Типичными представителями коферментов являются:

В₁ - тиамин; пирофосфат (он содержит В)

В₂ - рибофлавин; ФАД, ФНК

РР - НАД, НАДФ

Н – биотин; биозитин

В₆ - пиридоксин; пиридоксальфосфат

Пантотеновая кислота: коэнзим А

Многие двухвалентные металлы (Cu, Fe, Mn, Mg) тоже выполняют роль кофакторов, хотя и не относятся ни к коферментам, ни к простетическим группам. Металлы входят в состав активного центра или стабилизируют оптимальный вариант сруктуры активного центра.