Переваривание эластина

Нативный эластин, содержащийся в пище, не гидролизуется трипсином и химотрипсином, но медленно расщепляется пепсином при рН 2,0. Эластаза поджелудочной железы гидролизует эластин после выраженного лаг-периода. Это эндопептидаза, которая преимущественно расщепляет связи, образованные карбоксильными группами алифатических аминокислот.

Разрушение эластина

Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких. Поскольку лёгочная ткань не регенерирует, разрушение эластина в альвеолярных стенках ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких (растяжение лёгких воздухом или образовавшимся в тканях газом). В норме этого не происходит, так как эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует белок, называемый α₁-антитрипсином (α₁-АТ). Основное количество α₁-AT синтезируется печенью и находится в крови. В лёгких α₁-AT синтезируется альвеолярными макрофагами, что и обеспечивает защиту альвеол от действия эластазы (рис. 15-13). При дефиците α₁-AT, который может быть следствием различных мутации в гене этого белка, повышается риск развития эмфиземы лёгких. В настоящее время это состояние поддаётся профилактике и лечению еженедельным внутривенным введением α₁ - AT.