Ковалентный катализ

Ковалентный катализ основан на атаке нуклеофильных (отрицательно заряженных) или электрофильных (положительно заряженных) групп активного центра фермента молекулами субстрата с формированием ковалентной связи между субстратом и коферментом или функциональной группой аминокислотного остатка (как правило, одной) активного центра фермента. Ковалентные фермент-субстратные промежуточные продукты очень неустойчивы и легко распадаются, освобождая продукты реакции. Действие сериновых протеиназ, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и тромбин, – пример механизма ковалентного катализа, когда ковалентная связь образуется между субстратом и остатком серина в активном центре фермента.

Для большинства ферментов характерно сочетание описанных механизмов, что обеспечивает их высокую каталитическую активность.