Лактатдегидрогеназа

Фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует обратимую реакцию окисления лактата (молочной кислоты) до пирувата (пировиноградной кислоты). Лактатдегидрогеназапредставляет собой олигомерный белок с молекулярной массой 134 000 Д, состоящий из 4 субъединиц двух типов: М (от англ., muscle - мышца) и Н (от англ., heart – сердце). Комбинация этих субъединиц лежит в основе формирования 5 изоферментов лактатдегидрогеназы:

Несмотря на то, что по общему количеству ЛДГ разные органы и ткани мало отличают­ся друг от друга, изоферментный состав ЛДГ в разных тканях будет различаться довольно значительно (Рис.6). В тканях с преимущественно аэробным обменом веществ (сердце, мозг, почки) наибольшей активностью обладают ЛДГ₁ и ЛДГ₂. В тканях с выраженным анаэробным обменом (печень, скелетные мышцы) преобладают ЛДГ₄ и ЛДГ₅. Однако существуют и исключения – в эритроцитах, тромбоцитах и клетках хрусталика, несмотря на выраженный анаэробный обмен, наибольшую активность имеют фракции ЛДГ₁ и ЛДГ₂.

Таблица 6

Относительная активность изоферментов лактатдегидрогеназы

в различных тканях (Сарири Р., Гафури Х., 2008)

Следовательно, при наличии каких-либо патологических изменений, например, при повреждениях некротического характера, в крови будет увеличиваться та мо­лекулярная форма, которая характерна для данного органа. Так, например, при инфаркте миокарда в крови повышается активность ЛДГ₁ и ЛДГ₂, а при остром гепатите - ЛДГ₄ и ЛДГ₅. Изоформы ЛДГ отличаются электрофоретической подвижностью, что позволяет устанавливать тканевую принадлежность изоферментов ЛДГ. Повышение общей активности фермента наблюдают при острых поражениях сердца, печени, почек, а также при мегалобластных и гемолитических анемиях. Однако это указывает на повреждение лишь одной из перечисленных тканей. Для постановки диагноза необходимо исследование изоформ ЛДГ в плазме крови методом электрофореза.