Способы связи аминокислот в молекуле белка (пептидная, дисульфидная, водородная, ионная, гидрофобное взаимодействие), показать на конкретных примерах

Несмотря на большое число аминокислот, входящих в состав природных белков, способов соединения аминокислот в молекуле белка немного. Различают ковалентные - прочные связи, и не ковалентные - слабые.

Основным типом связи аминокислот в белковой молекуле является пептидная, когда карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с α-аминогруппой другой амино­кислоты (рис.1). Если пептидная связь соединяет две аминокислоты, то образуется дипептид, если три - трипептид, если много - полипептид. По принятому соглашению при наименовании пептидов аминокислоты со свободным аминным концом пи­шутся слева, а со свободным карбоксильным концом - справа. Поэтому в молекуле пептида последовательности аминокислот определяются от N-конца к С-концу. Каж­дая аминокислота в составе пептида называется остатком. При наименовании аминокислот в составе пептидов оконча­ние заменяется на - ил за исключением С-концевой амино­кислоты.