Мышечные БЕЛКИ

САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ БЕЛКИ: протеины, растворимые в солевых средах с низкой ионной силой

1) дыхательный пигмент миоглобин

2) разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена

3) парвальбумины, которые способны связывать ионы Са2+.

МИОФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ: белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой

1) Миозин- составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи (Н) с мол. массой 205000–210000 и несколько коротких легких цепей (L,)мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головка» молекулы).Эти «головки» выдаются из основного стержня молекулы. «Головка» миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. По количеству "головок" миозины делятся на "традиционные" (convention myosin)- 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin) - одна "головка". Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные - не могут.

При расщеплении кратковременным действием трипсина образуются два фрагмента, к-рые наз. легким и тяжелым меромиозинами (обозначаются соотв. LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой части молекулы М. длиной ок. 80 нм и с мол.м. 150 тыс. НММ содержит головку М. и часть хвоста, его длина 60-70 нм, мол. м. ок. 340 тыс.

2) Актин. Две формы актина:

· глобулярный актин (G-актин)

· фибриллярный актин (F-актин).

Молекула G-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полиме-ризуется в F-актин (фибриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой

3) Актомиозин- образуется при соединении миозина с F-актином. Ак-томиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2+и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2+, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ.

Регуляторные белки:

1) Тропомиозин- состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; его мол. масса 65000. На долю тропомиозина приходится около 4–7% всех белков миофибрилл.

2) Тропонин- составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са2+

БЕЛКИ СТРОМЫ:

1) Коллаген

2) Эластин

НЕБЕЛКОВЫЕ АЗОТИСТЫЕ ЭКСТРАКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА:

1) адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ)

2) нуклеотиды неаде-нинового ряда

3) креатинфосфат

4) креатин

имидазолсодержащие дипептиды. Они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением, не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки.

креатинин

6) карнозин

7) ансерин

8) свободные аминокислоты: глутаминовая кислота, глутамин

9) мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин – встречаются в мышечной ткани в небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена.