Кислотно-основный катализ

Эффект натяжения.

Это характерное свойство ферментов, которое позволяет ускорить превращение субстрата и повышение скорости реакции в 1000 и 10000 раз. Контактные участки активного центра фермента связывают специфически молекулы субстрата, сближают их и обеспечивают взаимную ориентацию так, чтобы это было выгодно для действия каталитических групп фермента. Такое упорядоченное расположение субстрата приводит к снижению энергии активации.

Эффект сближения и ориентации.

Молекулы субстрата концентрируются в области активного центра фермента.

Эффект концентрации.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕКТЫ

Ускорение химическокой реакции ферментами происходит за счет существенного снижения энергии активации реагирующих веществ. Ряд молекулярных эффектов позволяют снижать энергию активации.

На третьей стадии происходит освобождение продуктов реакции от фермента и поступление их в окружающую среду.

Эта стадия является наиболее продолжительной по времени. При этом происходит разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей, т.е. образуются продукты реакции. Энергия активации снижается значительно.

На второй стадии происходит преобразование Е-S комплекса в один, или несколько, активированных комплексов.

Механизм действия ферментов

Согласно современным представлениям при взаимодействии фермента с субстратом условно можно выделить 3 стадии:

1 стадия характеризуется диффузией субстрата к ферменту и их стерическимм взаимодействием с образованием фермент-субстратного комплекса. Эта стадия непродолжительна. Её скорость зависит от концентрации субстрата и скорости диффузии его к активному центру фермента. На этой стадии практически не происходит понижения энергии активации.

Е + S > ЕS

Е + S > ЕS > ЕS*> ЕS** > ЕР

ЕР > Е + Р

До присоединения субстрата к активному центру фермента, его молекула как бы в расслабленном состоянии. После связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформированную конфигурацию. При этом увеличивается длина межатомных связей, следовательно, понижается энергию активации.

В активном центре фермента содержатся группы кислотного и основного типа. Группы кислотного типа отщепляют Н+ и имеют отрицательный заряд. Группы основного типа присоединяют Н+ и имеют положительный заряд. Кроме основных групп, положительный заряд несут ионы металлов. После связывания субстрата с активным центром фермента, молекулы субстрата перестраиваются, т.к. они подвергаются действию каталитических групп активного центра: одни группы присоединяют Н+, другие его отщепляют. Это приводит к ускорению образования продукта реакции, т.е. способствует понижению энергии активации.