Конформация полипептидной цепи

Таким образом, полипептидная цепь составлена из ряда жёстких плоскостей, чередующихся с группировками CHR (Рис. 1.16):

Рис 1.16 Полипетидная цепь состоит из ряда жёстких плоскостей, чередующихся с группировками CHR

Атомы углерода и азота в цепи располагаются приблизительно в одной плоскости, в то время как атомы водорода и радикалы группировок CHR направлены к этой плоскости под углом 109º28´.

Пептидный остов молекулы полипептида окружен разнообразными по химической природе боковыми радикалами. Характер радикалов оказывает большое влияние на пространственную конфигурацию полипептидной цепи, определяет круг химических реакций, свойственных боковым цепям.

Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). Поскольку вращение вокруг связи C—N затруднено, повороты возможны только вокруг связей N--C_α и C_α--C). Такие повороты измеряются двугранными углами φ и ψ. Угол φ характеризует поворот вокруг связи N---C_α, а следовательно, положение предшествующей пептидной связи; угол ψ характеризует поворот вокруг связи С_α—С, т. е. положение последующей связи.

Форма пептидной молекулы определяется (белковой) этими углами между плоскостями, в которой лежат атомы пептидной связи, разделёнными друг от друга –CH-R-группами, что ведёт к возникновению определённых вторичных структур.