Какая структура белка является определяющей в формировании пространственной конформации белка?

1) первичная;

2) вторичная;

3) третичная;

4) четвертичная;

5) надмолекулярная.

61. Выберите определение вторичной структуры белка:

1) способ укладки протомеров в олигомерном белке;

2) последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;

3) полипептидная цепь, со связями между радикалами аминокислот;

4) конформация с водородными связями между пептидными группами;

5) объединение полипептидных цепей в фибриллярные структуры.

62. Встречаются следующие типы вторичной структуры белка, кроме:

1) α-спираль;

2) γ-спираль;

3) β-структура;

4) коллагеновая спираль.

63. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белка:

1) ионные;

2) гидрофобные;

3) электростатические;

4) пептидные;

5) водородные?

64. Препятствуют формированию α-спирали:

1) валин и аланин;

2) пролин и гидроксипролин;

3) глицин и валин;

4) глицин и аланин;

5) аланин и серин.

65. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию
α-спирали, так как пролин:

1) способствует электростатическому отталкиванию аминокислот;

2) имеет положительный заряд;

3) имеет большой размер радикала;

4) имеет жесткий цикл, исключающий вращение вокруг связи C – N.

66. β-Структура представляет собой:

1) тугозакрученную спираль;

2) структуру «складчатого листа»;

3) кольцевую структуру;

4) β-спираль.

67. Выберите определение третичной структуры белка:

1) структура с водородными связями между атомами пептидного остова;

2) конформация, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот;

3) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4) способ укладки протомеров в олигомерном белке.

68. В формировании третичной структуры белка участвуют все перечисленные связи, кроме:

1) водородной;

2) дисульфидной;

3) пептидной;

4) гидрофобного взаимодействия;

5) ионной.

69. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка:

1) способ укладки полипептидной цепи в пространстве;

2) расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур;

3) количество и порядок связывания протомеров в олигомерном белке;

4) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепей;

5) способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей, β-структур.

70. В стабилизации четвертичной структуры участвуют все перечисленные связи, кроме:

1) пептидной;

2) ионной;

3) водородной;

4) гидрофобного взаимодействия.

71. Коллаген – единственный белок, в состав которого входят аминокислоты:

1) аспартат и глицин;

2) гидроксипролин и гидроксилизин;

3) аспартат и пролин;

4) аргинин и лизин;

5) валин и лейцин.

72. В молекуле коллагена каждая третья аминокислота:

1) глицин;

2) гистидин;

3) глутамат;

4) глутамин;

5) гомоцистеин.

73. Какая аминокислота встречается только в молекулах коллагена:

1) аргинин;

2) аспартат;

3) тирозин;

4) гидроксипролин;

5) глицин?

74. При посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая кислота участвует в гидроксилировании:

1) треонина;

2) серина;

3) глутамата;

4) лизина;

5) лейцина.

75. Укажите белок, имеющий одну полипептидную цепь:

1) инсулин;

2) коллаген;

3) миоглобин;

4) гемоглобин;

5) эластин.

76. Укажите белок, состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных тремя дисульфидными связями:

1) альбумин;

2) инсулин;

3) гемоглобин;

4) миоглобин;

5) коллаген.

77. Понятие «домены» означает:

1) методы исследования белков;

2) белки теплового шока;

3) автономные области единой полипептидной цепи;

4) денатурирующие агенты;

5) стереоизомеры аминокислот.

78. Белки выполняют различные функции, кроме:

1) структурной;

2) каталитической;

3) регуляторной;

4) хранения и передачи наследственной информации;

5) рецепторной.