Химические свойства белков

1.Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH₂) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность ме- няется.

2. Денатурация белков.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: сни- жается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

3.Пенообразование.

Процесс пенообразования–это способность белков образовывать высококонцент- рированные системы «жидкость–газ»,называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

4.Горение.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

5.Цветные реакции.

• Ксантопротеиновая–происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;
• Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu²⁺ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски.;
• при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.

6.Амфотерные свойства

В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбу- минат:

H₂N–CH–COOH+NaOH H₂O+H₂N–CH–COONa

│ │

R R

При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:

H₂N–CH–COOH+HCI H₂N–CH–COOH CI

| |

R R

28. Триглицериды по своей сущности являются нейтральными жирами и имеют второе название - ацилглицеролы. Судя по составу и другим критериям, для их образования нужен глицерин и 3 высшие жирные кислоты. Создание триглицеридов происходит в печени, кишечнике, жировой ткани организма человека, но это не единственный способ получения триглицеридов. К человеку они могут поступать вместе с едой, обычно с растительными маслами.

Эти вещества являются одними из основных источников жира, который находится у нас в крови. Он используется для энергии клеток. Для разных возрастных категорий и в зависимости от пола человека имеются свои нормы содержания триглицеридов в крови. Их уровень может постоянно изменяться, но если какой-то длительный период их содержание превышает норму, это в большинстве случаев является показателем определённой образовавшейся проблемы. Часто такой проблемой является понижение полезного холестерина высокой плотности. Тогда в сосудах начинается заболевание, связанное с тем, что в кровь попадают частицы жира. Сам высокий уровень триглицеридов не несёт опасности для крови и сосудов, он является лишь показателем других опасных явлений, которые начали происходить. Диапазон от 40 до 250 мг/дл можно считать нормальным. Существуют мнения, что уровень триглицеридов нужно стараться поддерживать не выше 150 мг/дл. Оказывается, этот уровень можно понижать, насыщая организм Омега-3 кислотами или использовать другие методы. Существует специальная таблица, в которой зная пол и возраст человека можно посмотреть рекомендуемый диапазон триглицеридов в крови

29 К нуклеиновым кислотам относятся две группы веществ:

макроэргические соединения,

нуклеиновые кислоты.

В основе строения этих веществ лежит нуклеотид - сложная структура, состоящая из азотистого основания, сахара и фосфата. Нуклеотид является основой любого макроэргического соединения и мономером любой нуклеиновой кислоты.

Макроэргические соединения - этоспецифические молекулы в структуре которых образуются особые макроэргические связи, то есть связи, насыщенные энергией. С помощью таких связей клетка запасает энергию, а при их разрушении - отдает энергию для осуществления биохимических реакций синтеза. Они также способны к переносу фосфатных и ацетильных групп в процессе обмена веществ в клетке, например при синтезе сложных углеводов. Самым широко известным и наиболее широко использующимся в клетке макроэргическим веществом является аденозинтрифосфат АТФ (АДФ, АМФ) ( дать структуру). В клетке также имеются такие макроэргические соединения, как флавинаденозиндифосфат (ФАД), никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ), уридинтрифосфат (УТФ, УМФ, УДФ). В поэтапном превращении АМФ в АТФ (в процессе фосфорилирования и дефосфорилирования) участвует фермент миокиназа.

Нуклеиновые кислоты - это биополимеры, мономерами которых являются 5 видов нуклеотидов. Нуклеотиды различаются между собой по виду азотистого основания и типу молекулы пентозы, которые входят в их состав.

Азотистые основания делятся на пуриновые (двойное кольцо) - аденин и гуанин - и пиримидиновые (одинарное кольцо) - цитозин, урацил и тимин.

При считывании информации с ДНК на матричную РНК при биосинтезе белков, то есть при транскрипции, урацил соответствует тимину.

Структура РНК и ДНК подчиняется правилу Чаргаффа, которое утверждает, что сумма пиримидиновых оснований равна сумме пуриновых оснований.