Классификация ферментов

В начальный период развития учения о ферментах им давали названия без определенной системы, по случайным признакам, по названию субстрата или типу катализируемой реакции. Так, фермент пепсин получил название от греческого слова пепсис — перевариваю, папаин —от сока растения папайи, богатого ферментом. Случалось, что отдельные авторы одному и тому же ферменту давали разные названия.

В связи с бурным развитием науки о ферментах — ферментологии в 1961 г. постоянным комитетом по ферментам при международном биохимическом союзе была разработана современная номенклатура и классификация ферментов. В соответствии с этой классификацией название фермента составлялось из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществлялась ферментом. К латинскому названию корня субстрата, на который действует фермент, или к названию процесса, катализируемого данным ферментом, добавлялось окончание «аза». Наряду с новыми названиями для многих ферментов сохранились старые, прочно вошедшие в научную литературу (пепсин, трипсин, папаин и др.).

По современной классификации все ферменты делят на шесть классов: оксидоредуктазы; трансферазы; гидролазы; лиазы; изомеразы; лигазы (синтетазы).

Каждый из шести классов подразделяют на подклассы, а каждый подкласс — на группы.

Оксидоредуктазы. Это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, которые происходят в живых организмах и, следовательно, связаны с процессами дыхания и брожения. Реакции окисления веществ в организмах всегда сопровождаются реакциями восстановления. Окисление протекает как процесс отнятия водорода (электронов) от субстрата, а восстановление — как присоединение атомов водорода (электронов) к акцептору.Окислению могут подвергаться разнообразные вещества — углеводы, жиры, белки, аминокислоты, витамины и др.

Оксидоредуктазы делят на 14 подклассов, которые объединяют более 270 ферментов.

Основными из оксидоредуктаз являются дегидрогеназы, оксидазы, каталаза, пероксидаза, липоксигеназа.

Дегидрогеназы осуществляют реакциюдегидрирования и делятся на две группы: анаэробные и аэробные, которыеназывают оксидазами.

Анаэробные дегидрогеназы представляют собой специфические ферменты, катализирующие отщепление водорода от определенных химических веществ и передающие его другим ферментам — переносчикам водорода.Эти дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами,в которых кофермент легко отделяется от белковой части. В качестве кофермента в составанаэробных дегидрогеназ могут входить двавещества — никотинамидадениннуклеотид(НАД) или никотинамидадениннуклеотидфосфат(НАДФ) Оба эти вещества обладают исключительно высокой реакционной окислительно-восстановительной способностью

Известно очень много анаэробных дегидрогеназ, катализирующих окисление различных органических соединений. Так, лактатдегидрогеназа катализирует реакцию окисления молочной кислоты до пировиноградной, изоцитратдегидрогеназа — окисление изолимонной кислоты до щавелево-янтарной.

К группе аэробных дегидрогеназ (оксидаз) относят ферменты, способные отнимать водород от окисляемого вещества и передавать его другим соединениям или кислороду воздуха. В их состав в качестве кофермента входитвитамин Вз (рибофлавин), и поэтому такие ферменты называют флавиновыми.

Отнимая водород от окисляемого вещества и передавая его кислороду воздуха, оксидаза может при этом образовывать воду или перекись водорода (Н₂О или Н₂О₂). К этой группе ферментов относятся полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, глюкооксидаза.

Полифенолоксидаза находится в высших растениях и грибах, особенно ее много в зеленом чайном листе, она катализирует окисление дифенолов, полифенолов, тирозина с образованием темноокрашенных соединений. Потемнение поверхности нарезанных плодов, овощей и картофеля, а также ржаного теста при выпечке происходит в результате действия этого фермента. Аскорбинатоксидаза катализирует окисление аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую кислоту. Глюкозооксидаза катализирует окисление глюкозы в глюконовую кислоту.

Пероксидаза катализирует процесс окисления органических соединений за счет перекиси водорода. Активная группа пероксидазы содержит железо. Перекись водорода активизируется и действует как акцептор водорода.

Катализа катализирует разрушение перекиси водорода, образующейся в клетках живых тканей в процессе дыхания, превращая ее в воду и кислород. В состав молекулы каталазы, как и пероксидазы, входит железо. Главное назначение каталазы в организме состоит в том, что она разрушает вредную для клеток перекись водорода, образующуюся в процессе дыхания.

Липоксигеназа катализирует окисление кислородом воздуха некоторых ненасыщенных высокомолекулярных жирных кислот (линолевой, линоленовой и др.) и образуемых ими сложных эфиров. В результате этого образуются гидроперекиси, которые в свою очередь окисляют не только новые порции ненасыщенных кислот, но и вещества, сопутствующие жирам: аскорбиновую кислоту, аминокислоты, каротиноиды, витамин А. Прогоркание муки и крупы, окислительная порча растительных масел происходят под действием липоксигеназы.

Трансферазы или ферменты переноса. Они ускоряют перенос целых групп и молекулярных остатков с одних соединений на другие, в результате чего образуются новые вещества. Трансферазы — один из наиболее обширных классов, включающий около 240 ферментов, которые имеют огромное значение для обмена веществ живых организмов.

В зависимости от характера переносимых группировок различают аминотрансферазы, фосфортрансферазы, глюкозилтрансферазы, ацилтрансферазы и др. Каждый из указанных подклассов трансфераз переносит только свойственные ему атомные группировки. Амино-трансферазы ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами. Фосфортрансферазы ускоряют перенос остатков фосфорной кислоты на спиртовые, карбоксильные, азотсодержащие и другие группы тех или иных органических соединений. Глюкозилтрансферазы катализируют реакции переноса глюкозидных остатков с молекул фосфорных эфиров или других соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов или других веществ.

Гидролазы. Эти ферменты катализируют гидролиз, а иногда и синтез органических соединений с присоединением к ним воды. Этот класс включает более 217 ферментов и подразделяется на 9 подклассов.

Гидролазы делят на ферменты, гидролизующие глюкозидные связи, подобные тем, которые встречаются в крахмале и целлюлозе и других полисахаридах, ферменты, гидролизующие пептидные связи в белках, и ферменты, гидролизующие сложные эфиры (жиры и др.). Наиболее важными являются четыре подкласса гидролиза: эстеразы, карбогидразы, амидазы и пептидазы.

Эстеразы ускоряют реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров. К эстеразам относятся липазы, эстеразы, лецитиназы и другие ферменты.

Карбогидразы расщепляют глюкозидные связи в углеводах и их производных. К карбогидразам относятся a- и b-амилазы, фруктофуранозидаза (сахараза), мальтаза, лактаза, пектиназа и др.

Амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот с образованием аммиака и кислоты. К амидазам относятся пурин- и пирамидиндезаминазы, ациламидазы, амидиназы и др.

Пептидазы катализируют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах до полипептизов и аминокислот.

Лиазы. Они объединяют ферменты, ускоряющие негидролитические реакции распада органических веществ с отщеплением воды, углекислого газа или аммиака и др. В результате действия ферментов образуются двойные связи. Некоторые из этих реакций обратимы и соответствующие ферменты при определенных условиях катализируют реакции не только распада, но и синтеза. Класс лиаз включает более 117 ферментов.

Из класса лиаз выделяют несколько подклассов в зависимости от типа подвергающейся разрыву связи между отщепляемой группой и остатком молекулы. Так, ферменты углерод-углерод-лиазы катализируют отщепление или присоединение углекислоты. Такая реакция часто происходит в процессе обмена веществ в растениях. Ферменты этого типа носят название карбоксилаз или декарбоксилаз. Декарбоксилазы аминокислот участвуют в отщеплении углекислоты от аминокислот.

Углерод-кислород-лиазы катализируют отщепление от органических веществ воды. Так, фермент фумаратгидратаза отщепляет воду от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты.

К ферментам класса лиаз относятся также фосфопируватгидратаза, которая отщепляет воду от 2-фосфоглицериновой кислоты, аспартат-аммиак-лиаза, участвующая в процессе отщепления и присоединения аммиака.

Изомеразы. Такие ферменты катализируют превращение органических соединений в их изомеры. В отличие от трансфераз изомеразы катализируют перенос групп только внутри молекулы. Эти превращения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и ацетильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок, в перемещении двойных связей.

К классу изомераз принадлежат 47 ферментов, к которым относятся триозофосфатизомераза, альдозомутаротаза, фосфогексоизомераза и др.

Несмотря на то что класс изомераз насчитывает мало ферментов, они играют важную роль в обмене веществ. Так, фермент триозофосфатизомераза катализирует превращение промежуточных продуктов брожения — 3-фосфоглицеринового альдегида и фосфодиоксиацетона, а рибозофосфатизомераза катализирует взаимное превращение кето- и альдоформ рибо-5-фосфата; образующаяся при этом рибулоза может дальше превращаться в арабинозу.

Лнгазы, или синтетазы. Они представляют собой большую группу ферментов, ускоряющих синтез сложных органических соединений из более простых. Реакция синтеза требует значительной затраты энергии, поэтому активность лигаз проявляется лишь в присутствии таких макроэргических соединений, как аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) или другой нуклеотидтрифосфат. При отрыве от молекул аденозинтрифосфорной кислоты в присутствии лигаз одного или двух концевых остатков фосфорной кислоты выделяется большое количество энергии, используемой для активирования реагирующих веществ.

Наиболее простой реакцией, катализируемой лигазами, является синтез амидов — аспарагина и глутамина. Образование аспарагина идет в присутствии аспарагин-синтетазы.