Общие представления о катализе

История открытия и изучения ферментов.

Структурно- функциональная организация ферментов.

Понятие специфичности. Ингибиторы ферментов, характеристика типов ингибрования

Ферменты - высоко специализированная группа макромолекул, преимущественно белковой природы, выполняющие функцию катализаторов (то есть способностью к ускорению химических реакций) и за счет этого участвующих в обеспечении жизненных процессов.

История открытий:

Ванн Гельм в начале 18 века – выдвинул гипотезу о ферментах.

Споланский и Реотефе –проделали опыт по перевариванию мяса.

1836г - Шванн обнаружил пепсин.

1814г - Киргоф доказал возможность расщепления при температуре сахара. 1907г - Байен и Берсо также занимались изучением.

1962г - Фашелевский выделил пепсин и амилазу из сока поджелудочной железы.

Пастер отстаивал теорию, что ферменты есть неотъемлемая часть живых организмов, но другие не верили. Он называл их организованными микроорганическими энзимами – веществами, которые сбраживают неорганизованные ферменты.

1894г - Решар выдвинул гипотезу «ключ – замок».

1902г - Браези и 1903г Анеми предположили, что в основе ферментативного катализа лежит гипотеза «ключ- замок».

1913г - разработана генетическая теория ферментов, выделение в кристаллическом виде уреазы.

с 1937г - начало систематического исследования внутриклеточных ферментов.

Общие представления о катализе

Вероятность протекания химической реакции определяется разницей между свободной энергией исходных веществ и продуктов реакции. Если свободная энергия выше исходных веществ, чем у продуктов (т.е.DG отрицательна), то возможно самопроизвольное течение реакции (реакция экзергоническая). Обратное соотношение в показателях свободной энергии говорит об энергетической невозможности реакции (реакция эндергоническая). Однако, энергетическая возможность протекания экзергонической реакции абсолютно ничего не говорит о том, какова будет скорость этой реакции. Например, реакция сгорания бензина в присутствии кислорода является резко экзергонической, но при обычной температуре окисление углеводородов бензина кислородом идет настолько медленно, что его трудно зарегистрировать. Достаточно же небольшого нагревания, т.е. какого то дополнительного количества энергии, как бензин воспламеняется и реакция сгорания (превращения реагентов в продукты) протекает самопроизвольно с большой скоростью.

Скорость экзергонической реакции зависит от энергетического барьера, который необходимо преодолеть реагирующим веществам, причем высота этого барьера неодинакова для разных реакций.

Кинетическая энергия реакционноспособных молекул достаточна для преодоления этого барьера. Для характеристики скорости химических реакций Аррениус ввел понятие об энергии активации, или свободной энергии активации. Свободной энергией активации называется дополнительное количество энергии (например, нагревание в приведенном выше случае с горением бензина), которое необходимо сообщить молекулам вещества, чтобы они преодолели энергетический барьер реакции, т.е. вступили в реакцию. В обычных условиях лишь небольшая доля молекул обладает необходимой кинетической энергией, способной преодолеть энергетический барьер.

Диаграмму изменения свободной энергии в ходе химической реакции можно представить в виде графика. Чем выше энергия активации, тем выше барьер и тем медленнее протекает реакция.

Фермент (или катализатор) не влияет на изменение свободной энергии исходных веществ и продуктов реакции, те. энергетическая возможность реакции, определяемаяDG, не зависит от фермента. Фермент понижает энергию активации реакции Е_а, т. е. снижает высоту барьера, в результате возникает доля реакционно способных молекул, а значит, увеличивается и скорость реакции. Чем больше снижается энергия активации, тем эффективнее действует катализатор и тем больше ускоряется реакция. Каждый фермент, как и любой катализатор, имеет свой предел ускорения реакции.