Структура ферментов

Большинство ферментов являются белками. Были выделены несколько ферментов – рибозины, образованные рнк. Для ферментов характерны все свойства белков.выделяют:

-первичная структура-последовательность аминокислот в цепи.число аминокислот варьирует: для мономерных - 100-300аминокислот, а молекулярная масса -12-50 кД. После синтеза на рибосомах цепь укладывается в компактную структуру.

-вторичная структура - глобула.цепь образует локально упорядочные области(альфа или бета),которые перемешаны беспорядочными участками. Ядро – гидрофобно, заряд - на поверхности. Плотность упаковки составляет – 0,75 (близко к углеводородам и воску).

-третичная структура - стабилизация водородными связями как внутри альфа,так и бета,гидрофобное взаимодействие радикалов, электростатическое взаимодействие S-S связей. основные принципы – является минимальное значение энтропии. На этот способ упаковки влияет pH, ионная сила, диэлектрическая проницаемость растворителя.

Некоторые ферменты могут иметь в своем составе несколько цепей в пределах одной глобулы. В начале как первичная цепь, а в процессе созревания происходит ограниченный протолиз с удалением участков цепи.

-четвертичная структура - состоит из нескольких не ковалентно связанных между собой субъединиц. количество их 2-8, а молекулярная масса несколько тысяч кД. Количество активных центров равно числу субъединиц.

Олигомерный фермент – он не активен, состоит из 4 субъединиц. Внутри клеток некоторые ферменты образуют мультиферментные системы, которые располагаются либо в цитоплазме, либо связанны с мембраной.

Мультиферментный комплекс – это комплекс, состоящий из разных ферментов. Эти ферменты составляют цепь из разных реакций.

12-16 аминокислот образуют активный центр. он имеет форму кармана, который сферически соответствует субстрату.основные функциональные группы, участвующие в катализе:

- СООН,

- NH₂,

- OH,

-SH,

-имидогруппа,

-гидрофобные группы и другие.

В каталитическом центре выделяют каталитический участок и контактный участок. Каталитический участок обеспечивает правильное присоединение субстрата. в состав активного центра входит не белковый компонент- кофактор. Имеется центр для связи лигандов – аллостерический центр. Активный центр образуют аминокислоты, которые находятся далеко друг от друга.

сложные ферменты образованны белковой и небелковой частями. Белковая часть называется апофермент, небелковая часть кофактор, а весь комплекс хомоэнзим. Кофактор прочно ковалентными связями привязан к белку и называется простетической группой. Если этот комплекс легко удаляется, то тогда он называется кофермент (коэнзим). Он может поступать в качестве субстрата, образовывать комплексы или может поступать как донор или акцептор функциональных групп. Чаще всего это витамины или ионы металла.