Білкова природа ферментів. Білкова природа ферментів в даний час повністю встановлена. Всі ферменти є простими або складними білками. Наприклад, до простих білків відносяться. ферменти трипсин, уреаза й ін., до складних – каталаза, ферменти, що каталізують окисно-відновні процеси й ін. Усі ферменти добре розчиняються у воді, в розбавлених розчинах кислот, лугів, солей і деяких органічних розчинниках. Водні розчини ферментів проявляють типові ознаки ліофільних колоїдних систем. Для ферментів характерна висока молекулярна маса: від десятка тисяч до декількох мільйонів. Понад 400 ферментів отримано в кристалічному вигляді (рис. 1). Всі вони амфотерні і володіють високою хімічною активністю.
Рис. 1. Кристали фосфоенолпіруваткінази
Термолабільність і температурний оптимум дії ферментів. Ферменти – термолабільні сполуки. При дії високих температур вони денатуруються, що призводить спочатку до зменшення, а потім і до припинення каталітичних функцій. Температурний оптимум дії більшості ферментів тварин знаходиться в межах температури тіла – 37 – 40°С. Виключенням є папаїн, найбільша активність каталітичної дії якого виявляється при 80°С, і каталаза, температурний оптимум дії якої лежить між 0 і 10°С. При підвищенні температури середовища на 10°С швидкість реакції зростає в 1,5 – 3 рази (правило ле Шательє) приблизно в межах від 0 до 25°С; потім поволі підвищується і після 40°С починає зменшуватися (рис. 2). При температурі 80 – 100°С ферменти втрачають свою каталітичну здатність, оскільки наступає денатурація білкової молекули. Ферменти в розчиненому стані більш чутливі до нагрівання, ніж в сухому. Відомі ферменти, які можуть короткочасно переносити температуру +100°С (аденілаткіназа). З пониженням температури швидкість ферментативних реакцій поступово зменшується, досягаючи мінімуму при 0°С. Деякі ферменти в сухому стані витримують охолоджування до –120–190°С. При поступовому підвищенні температури до +37°С їх активність відновлюється. Ця властивість використовується при зберіганні сперми для штучного запліднення тварин.
|
|
Рис. 2. Залежність швидкості ферментативної реакції від температури
Вплив реакції середовища на активність ферментів. Кожний фермент проявляє максимальну для нього каталітичну дію при певному значенні рН, яке називається рН-оптимумом. Так, для пепсину рН-оптимум рівний 1,5 – 2,5, катепсина – 4,5 – 5,0, карбоксилази – 4,8, уреази – 7,2 – 8,0, трипсину – 7,5 – 9,5 і т.д (табл 1).
Таблиця 1.