Зависимость скорости реакции от температуры

Согласно правилу Вант-Гоффа при повышении температуры на каждые 10^о скорость реакции увеличивается в 2-4 раза. Однако для ферментативных реакций это правило справедливо лишь в области низких температур. Для большинства ферментов оптимальная температура равна или несколько выше той, при которой в норме находятся клетки. Повышение реакции по мере приближения к оптимальной температуре слева объясняется увеличением кинетической энергии реагирующих молекул. При дальнейшем повышении температуры ускоряется денатурация фермента, что означает уменьшение его количества, соответственно снижается и скорость реакции.

В лабораторных условиях количественное определение ферментов проводят при температурах 25^о или 30^о, или 37^оС.

Зависимость скорости реакции от рН среды

Умеренное изменение рН оказывает влияние на ионное состояние фермента, а часто и субстрата. Это влияет на сродство субстрата к активному центру и на каталитический механизм. Колоколообразная форма кривой означает, что существует некоторое оптимальное состояние ионизации фермента, обеспечивающее наилучшее соединение с субстратом и катализ реакции. Оптимум рН для ферментов лизосом находится обычно между 5,0 и 6,0. Для ферментов цитоплазмы оптимум рН находится между 7,0 и 8,0.

В лабораторных условиях количественное определение ферментов проводят при оптимальном для данного фермента рН.