Специфичность ферментов

Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата (т.е. они подходят как ключ к замку). По этой причине фермент из множества веществ, имеющихся в клетке, присоединяет только свой субстрат. Эту особенность (свойство) называют субстратной специфичностью фермента. Например, структура активного центра гистидин-аммиак-лиазы комплементарна структуре His. Поэтому возможно образование фермент-субстратного комплекса. С другими веществами, в том числе аминокислотами, гистидин-аммиак-лиаза не взаимодействует.

Каждый фермент катализирует не любые из всех возможных путей превращения субстрата, а какое-либо одно. Это свойство называется специфичностью пути превращения. Например, у ферментов гистидин-аммиак-лиазы и гистидиндекарбоксилазы один и тот же субстрат – гистидин, но катализируют эти ферменты разные превращения гистидина.

Различают субстратную, оптическую и групповую специфичность ферментов. Субстратную, когда фермент катализирует превращение одного субстрата. Оптическую специфичность, когда фермент катализирует превращение только определенного оптического изомера. Так, ферменты гликолиза катализируют превращения только D-, но не L-фосфосахаров. И групповую, когда ферменты катализируют однотипные превращения сходных по строению веществ. Так, гликозидазы действуют на гликозидные связи, пепсин и трипсин – на пептидные связи, эстеразы – на сложноэфирные связи. Эти ферменты действуют на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись ограниченным числом пищеварительных ферментов – иначе их потребовалось бы много больше.