Переваривание белков в кишечнике

Высокомолекулярные полипептиды, образовавшиеся в желудке под действием пепсина, и нативные белки в двенадцатиперстной кишке подвергаются действию ферментов поджелудочной железы – трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы, аминопептидазы.

Трипсин – выделяется в виде трипсиногена. Трипсиноген под действием энтеропептидазы (открыт в лаборатории Павлова И.П.) превращается в активную форму – трипсин, при этом освобождается активный центр фермента. М.м. 26700, трипсин активен при рН 7,8-8,2. Он расщепляет примерно 1/3 пептидных связей в молекуле белка. Продукты гидролиза – низкомолекулярные полипептиды, дипептиды, свободные аминокислоты.

Химотрипсин – М.м. 25000, оптимум рН 7,2-8,0; выделяется в виде профермента химотрипсиногена,который превращается в химотрипсин многоступенчато (α, β, γ, δ и т.д.). Он гидролизует белки и высокомолекулярные пептиды, так же как и трипсин, но более глубоко. При этом гидролизуются до 50 % пептидных связей. Легче разрываются связи карбоксильных групп тирозина, фенилаланина, триптофана и метионина. Низкомолекулярные пептиды расщепляются под действием пептидаз. Карбоксипептидаза расщепляет полипептиды с конца цепи со свободной карбоксильной группой, а аминопептидазы – со свободного N- конца. Ди- и трипептидазы вырабатываются в клетках кишечной стенки и гидролиз пептидных связей под действием этих ферментов происходит или непосредственно у кишечной стенки или же в клетках кишечной стенки, поэтому этот процесс называют пристеночным перевариванием.

Фермент коллагеназа гидролизует коллагены костной ткани, эластаза – эластины связок. Распад белков идет до образования аминокислот, которые затем всасываются с участием переносчиков, то есть всасывание аминокислот – активный процесс.