Стадия: Терминация

	Стоп-кодоны: UAG, UAA, UGA		А-центр рибосомы

Таким образом, матричная природа процесса трансляции проявляется в том, что последовательность поступления аминоацил-тРНК в рибосому для синтеза белка строго детерминирована мРНК, т.е. порядок расположения кодонов вдоль цепи мРНК однозначно задаёт структуру синтезируемого белка. Рибосома сканирует цепь мРНК в виде триплетов и последовательно отбирает из окружающей среды "нужные" аа-тРНК, освобождая в ходе элонгации деацилированные тРНК.

Малая и большая субъединицы рибосомы в процессе трансляции выполняют разные функции: малая субъединица присоединяет мРНК и декодирует информацию с помощью тРНК и механизма транслокации, а большая субъединица ответственна за образование пептидных связей.

ПОЛИРИБОСОМЫ
В процессе синтеза белка рибосома присоединяется к 5'-концу мРНК и перемещается в направлении 3'-конца. При этом 5'-конец мРНК освобождается, и к нему может присоединиться новая рибосома, на которой начинается рост ещё одной полипептидной цепи. Как правило, много рибосом одновременно участвует в синтезе белка на одной и той же мРНК, образуя комплекс, который называют полирибосомой, или полисомой.

Каждая рибосома занимает на мРНК участок длиной около 80 нуклеотидов, поэтому рибосомы располагаются на мРНК с интервалом примерно в 100 нуклеотидов. Чем длиннее полипептидная цепочка синтезируемого белка, тем больше рибосом может одновременно осуществлять синтез этого белка, значительно увеличивая таким образом эффективность использования матрицы.
Каждая рибосома способна катализировать образование около 100 пептидных связей в минуту. Полирибосомы могут существовать в виде частиц, плавающих в цитоплазме клеток, или могут быть связаны с ЭР. Свободные цитоготазматические полирибосомные частицы ответственны за синтез белков, выполняющих внутриклеточные функции. Полирибосомы, ассоциированные с ЭР, под электронным микроскопом имеют вид "шероховатой" поверхности. Белки, синтезируемые "шероховатым" ЭР, должны транспортироваться через мембрану для того, чтобы они достигли места окончательной локализации. Для них характерно присутствие на N-конце лидер-ной, или сигнальной, последовательности длиной от 15 до 30 аминокислотных остатков, которая содержит много аминокислот с гидрофобными радикалами и обеспечивает прохождение белка через липидный бислой мембран. Некоторые из этих белков для дальнейшего транспорта упаковываются аппаратом Гольджи в секреторные гранулы.

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ МОДИФИКАЦИИ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ:

Полипептидные цепи могут подвергаться структурным модификациям, либо будучи ещё связанными с рибосомами, либо после завершения синтеза. Эти конформационные и структурные изменения полипептидных цепей получили название посттрансляционных изменений. Они включают удаление части полипептидной цепи, ковалентное присоединение одного или нескольких низкомолекулярных лигандов, приобретение белком нативной конформации.

Многие модификации осуществляются в ЭР. Здесь происходят фолдинг полипептидных цепей и формирование уникальной третичной или четвертичной структуры белков. Причём для поддержания нативной конформации молекул огромное значение имеет правильное формирование дисульфидных связей.