Сульфатирование белков пример необратимой ковалентной модификации структуры белка

Остатки тирозина в некоторых белках могут сульфатироваться. Примерами таких белков могут быть фибриноген или гастрин. Донором сульфата для белков, как и при сульфатировании других молекул является 3 '-фосфоаденозил-5 '-фосфосульфат (ФАФС). Присоединение сульфата к остаткам тирозина необходимо для проявления функции белков и является необратимым процессом в отличие от фосфорилирования тирозина, используемого в регуляторных механизмах клетки.

Пренилирование – способ «заякоривания» белка в мембранах

Пренилирование представляет присоединение 15 углеродной фарнезильной или 20 углеродной геранилгеранильной групп к акцепторным белкам. Фарнезил и геранилгеранил - изопреноиды, получаемые на пути синтеза холестерина. Изопреноидные группы присоединяются к остаткам цистеина на С конце белков тиоэфирной связью (C-S-C). Общая консенсусная последовательность на C - конце белков, подвергающихся пренилированию, представлена последовательностью CAAX, где C – цистеин, А – любая алифатическая аминокислота (кроме аланина) и X - C-концевая аминокислота. Для проведения реакции присоединения пренильных групп, три С- концевые аминокислоты молекулы предшественника (AAX) удаляются, а цистеин активируется метилированием при участии S-аденозилметионина как донора метильной группы. Примерами пренлированных белков могут служить белки, связывающие и гидролизуюшие ГТФ (белок Ras и гамма субъединица трансдуцина связаны с фарнезилом). Многочисленные G-белки участвующие в передаче сигналов имеют гаммасубъединицу, модифицированную геранил-геранилом.

Витамин С – кофактор гидроксилирования белков.

Модификации белков, которые зависят от витамина C как кофактора, включают гидроксилирование пролина и лизина и амидирование С-концевой аминокислоты. Гидроксилирующие ферменты идентифицированы как пролил и лизил гидроксилазы. Донором амидной группы для амидирования С- концевой аминокислоты служит глицин.