Барьерная - защита от бактерий (неспецифический иммунитет)

Раздел 2. Тема 10. Обмен белков и аминокислот (1 часть)

Переваривание белков в ЖКТ

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде триацилглицеролов), не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных. В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Норма белка в питании - 80–100 г. Биологическая ценность белков определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот: фен, мет, лей, тре, три, иле, вал, лиз (для детей еще арг и гис).

В желудочно-кишечном тракте пищевые белки распадаются до аминокислот при участии пищеварительных протеолитических ферментов - протеаз (пептидогидролаз). Эта группа ферментов различается по субстратной специфичности, т.е. каждый фермент гидролизует пептидную связь образованную определенной аминокислотой. Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы, относят к группе эндопептидаз. Экзопептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами. Результатом слаженного действия этих ферментов является смесь аминокислот и коротких олигопептидов, которые затем поступают в клетки тканей.

Переваривание начинается в желудке. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов - гастринов, которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и пепсиногена.

Под действием гастринов в главных клетках желудочных желёз стимулируются синтез и секреция пепсиногена - неактивной формы пепсина. Активация пепсиногена происходит путем отщепления N-концевого олигопептида, закрывающего активный центр. Данный процесс происходит при активном участии соляной кислоты, которая образуется в обкладочных клетках желудка. Из пепсиногена также образуется пепсиноподобный фермент - гастриксин. Соотношение пепсина и гастриксина в желудочном соке взрослого человека 4:1. Наибольшую активность пепсин проявляет при рН = 1-1,5., а гастриксин 3,0-5,0.

Пепсин и гастриксин гидролизует пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (эндопептидазы). Пепсин и гастриксин катализируют гидролиз пептидных связей, образованных аминокислотами ароматического ряда (фенилаланин, триптофан, тирозин) а также аспарагиновой и глутаминовой кислот, лейцина и пар ала-ала, ала - сер. Результатом действия пепсина и гастриксина являются короткие олигопептиды, при этом свободных аминокислот не образуется.

НСl помимо активации пепсина выполняет и ряд других функций:

Снижение рН химуса

Создание оптимального рН для работы пепсина

Денатурация и расщепление белков

барьерная - защита от бактерий (неспецифический иммунитет)

В желудочном соке грудных детей присутствует фермент реннин (химозин), который в присутствии ионов Са²⁺ переводит растворимые казеины молока в нерастворимую форму, тем самым задерживая их в желудке (процесс створаживания).

Переваривание белков заканчивается в верхнем отделе тонкого кишечника при участии ферментов поджелудочной железы. В клетках поджелудочной железы синтезируется целая группа предшественников протеолитических ферментов:

- трипсиноген (активная форма - трипсин),

- химотрипсиноген (активная форма - химотрипсин),

- проэластаза (активная форма - эластаза),

- проколлагеназа (активная форма - коллагеназа),

- прокарбоксипептидазы А и В (активная форма - карбопептидазы А и В).

Активация трипсиногена происходит по такому же механизму как в случае пепсиногена, но при участии фермента энтеропептидазы. Все остальные ферменты активируются при участии трипсина.

Трипсин, химотрипсин, коллагеназа и эластаза относятся к эндопептидазам. Продукт их действия короткие олигопептиды и небольшое количество свободных аминокислот: