Конформации полипептидной цепи

Для понимания структуры белка необходимо рассмотреть возможные конформации полипептидной цепи. Они определяются, прежде всего, плоским строением пептидной связи. Нахождение наиболее устойчивой конформации полипептидной цепи требуетПолинг и Кори определили наиболее устойчивые конформации полипептидной цепи, основываясь на данных рентгеноструктурных исследований и на рассмотрении плотной упаковки цепей с максимальным числом водородных связей. Таких конформации три. Это, во-первых, альфа-спираль- она характеризуется поворотом вокруг оси на 100 градусов и перемещение вдоль оси на 0,15 нм на каждое пептидное звено. Соответственно на 1 виток спирали приходится 3,6 пептидных единиц и перемещение вдоль оси на 0,54 нм. Водородные связи образуются между атомом кислорода карбоксильной группы и атомом водорода аминогруппы 4-й последующей единице. Водородные связи реализируются между всеми водородными остатками аминокислот за исключением пролила не содержащего аминогруппу. Альфа спираль может быть правой и левой.

Вторая и третья конформации с максимальным насыщением водородных связей - параллельная и антипараллельная бета-формы. Это конформации уже не отдельной цепи, но совокупности цепей, образующих слоистую структуру. Конформационная энергия цепи определяется слабыми взаимодействиями валентно несвязанных атомов. Полипептидная цепь имеет ограниченную кооперативность, ближние взаимодействия в ней ограничены ближайшими соседями. Это позволяет рассматривать порознь конформационные энергии для отдельных аминокислотных остатков.