В клетке исчисляется около 10 000 ферментов, которые катализируют около 2000 реакций. Известно 1800 ферментов, из них 150 выделены в кристаллическом виде. В основу классификации ферментов положена их способность катализировать реакции определенного типа. Выделяют 6 классов ферментов:
1. Оксидоредуктазы – ферменты, каталиирующие окислительно-восстрновительные реакции.
Подклассы:
· дегидрогеназы;
· оксидазы;
· редуктазы;
· трансгидрогеназы;
· гидроксилазы.
Пример: алкогольдегидрогеназа катализирует окисление этанола в уксусный альдегид.
2. Трансферазы- ферменты, ускоряющие процессы переноса различных группировок атомов (метильной, аминной, карбоксильнойц…) с одной молекулы на другую.
Подклассы:
· трансаминазы;
· киназы.
Пример: фермент тирозинаминотрансфераза катализирует перенос аминогрупп.
3. Гидролазы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза.
Подклассы:
· гликозидазы;
· эстеразы;
· пептидазы;
· фосфотазы.
Пример: лиаза катализирует гидролиз глицеридов до глиуерина и жирых кислот, а фермент амилаза - гидролиз крахмала.
|
|
4. Лиазы – ферменты, катализирующие процессы негдролитического расщепления связей С-С, C-O, C-N, C-S
Подклассы:
· декарбоксилазы;
· альдолазы.
Пример: пируват декарбоксилаза катализирует процесс отщепления молекулы оксида углерода от органических кислот.
5. Изомеразы ферменты, ускоряющие процессы изомеразы (внутримолекулярная перестройка).
Подклассы:
· рецемазы;
· эпимеразы;
· муазы.
Пример: глюкозо-6-фосфат-изомераза осуществляет превращение глюкозо-6-фосфата в фруктозу-6-фосфат и наоборот.
6. Лигазы (синтетазы) - катализируют процессы соединения субстратов (образование связей С-О, С-S, C-N, C-C)
Подкласс:
· синтетазы
Пример: аспартат-синтетаза катализирует превращение аспаргиново кислоты в аспаргин.
Номенклатура ферментов
Ферменты могут быть названы по систематической номенклатуре, либо используют их тривиальное названия, либо нумеруют согласно десятичной классификации.
Например, фермент лактатдегидрогеназа (тривиальное название) может быть назван еще как L –лактат – NAD- оксидоредуктаза (систематическое название) или ЕС1.1.1.27 (ЕС-номер). Систематическое название фермента описывает катализируемую им реакцию.
Чаще всего используют тривиальные названия, которые состоят из названия субстрата (вещество, на которое действует фермент), указания на тип катализируемой реакции и окончания – аза.
Например: тирозинаминотрансфераза
субстракт перенос окончание
аминогруппы
ЕС- собственный кодовый номер фермента, состоящий из частей, присваивается ферменту при нумерации по десятичной классификации.
|
|
Каждый фермент имеет свой определенный номер, состоящий из четырех групп цифр, разделенных точками. Класс фермента-первая цифра в кодовом номере. Остальные номера предполагают указание номера более мелких единиц классификации (подкласса, подподкласса и собственно фермента).
NAD(NADP)
Пример:
ЕС1.1.1.27
класс подкласс действующих lactate dehydrogenase
оксидоредуктаз на СН-ОН группы (лактат дегидрогеназа)
донора
Свойства ферментов
Ферменты как биологические катализаторы ведет себя в химических реакциях подобно катализаторам небелковой природы:
· не расходуются в процессе ферментации (катализа);
· увеличивают скорость возможных реакций;
· не смещают положение равновесия, а способствуют скорейшему его достижению.
Особенности ферментов как катализаторов:
· ферменты имеют большие значения Mr в отличие от небиологических катализаторов Mr (амилазы) = 50 000, а Mr (Pt) = 195;
· скорость ферментативного катализа значительно превышает скорость небиологического катализа за счет значительного снижения Еакт;
· в процессах, протекающих с участием ферментов, нет побочных продуктов;
· ферментный катализ протекает в «мягких» условиях (низкие температуры (0-50°) и нормальное давление).
Размер молекул. Будучи по своей природе белками, ферменты должны иметь большие значения молекулярной массы. Действительно, она может колебаться в пределах от 105 до 107, а это значит, что по своему размеру молекулы ферментов попадают в разряд коллоидных частиц.
Селективность. Каждый фермент ускоряет только одну какую-либо реакцию или группу однотипных реакций. Эту их особенность называют селективностью (избирательностью) действия. Она позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза нужных ему соединений на основе молекул пищевых веществ или продуктов их превращения. Располагая богатым набором ферментов, клетка разлагает молекулы белков, жиров и углеводов до небольших фрагментов - мономеров и из них заново строит белковые и иные молекулы, которые будут точно соответствовать потребностям данного организма.
Эффективность. Большинство ферментов обладают очень высокой эффективностью. Скорость некоторых ферментативных реакций может быть в 1015 раз больше скорости реакций, протекающих в их отсутствие. Такая эффективность ферментов объясняется тем, что их молекулы в процессе «работы» очень быстро восстанавливаются. Например, фермент каталаза за одну секунду при температуре, близкой к точке замерзания воды. Одна молекула этого вещества разлагает около 50 000 молекул пероксида водорода:
2H2O2 каталаза→ 2 H2O + O2
Этот катализатор снижает энергию активации от 75 кДж/моль до 21 кДж/моль.
Зависимость от температуры. Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при 37°С. Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а в первую очередь из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют сам процесс жизни.
Зависимость от среды раствора. Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определенной среде раствора, при определенны значениях так называемого рН. Величина рН характеризует кислотность и основность растворов и может принимать значение от 1 до 14.
рН 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
среда сильно- слабо- слабо- сильно-
раствора кислая кислая щелочная щелочная
фермент желудочного сока пепсин наиболее активен при рН 1,5-2 (сильно кислая), каталаза крови – при рН7 (нейтральная) и т.д. (Приложение 5)