Вопросы, требующие однозначного ответа, для текущего контроля знаний студентов

Тема: «Строение коллагена»

 

1. Наиболее часто в костях, дентине и цементе встречается I тип коллагена.

2. Коллаген I типа включает две α1(I) цепи α2 цепь.

3. Наиболее часто в коллагеновых белках встречается аминокислота глицин.

4. Для коллагеновых белков характерно наличие ковалентных связей между цепями тропоколлагена.

5. Изгибы полипептидной цепи коллагена вызывает аминокислотный остаток пролина.

6. Дисульфидные связи между цепями в тримерной молекуле тропоколлагена возникают за счет реакции между аминокислотными остатками метионина.

7. Внутри тройной спирали закрученных вокруг себя полипетидных цепей коллагена находятся аминокислотные остатки глицина.

8. В фибриллах трехспиральные молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга на ¼ своей длины.

9. Для коллагена характерно наличие большого количества аминокислотных остатков фенилаланина.

10. Коллаген отсутствует в эмали.

 

Тема: «Постсинтетическая модификация и распад коллагена»

1. В результате постсинтетической модификации в коллагеновых белках образуются гидроксилизин и гидроксипролин.

2. Синтез новых молекул коллагена индуцируют продукты расщепления коллагена коллагеназой.

3. Маркером усиленного распада коллагена является повышение в крови и моче содержания гидроксипролина.

4. При постсинтетической модификации коллагена недостаток витамина К приводит к нарушению гидроксилирования остатков пролина и лизина.

5. Щелочная фосфатаза гидролизует коллаген.

6. Коллагеназа, катепсин В, катепсин D являются металлопротеиназами.

7. N-гликозилирование коллагена происходит по аминокислотным остаткам аргинина.

8. О-гликозилирование коллагена происходит по аминокислотным остаткам серина и треонина.

9. Коллагеназа расщепляет тройные спирали коллагена на расстоянии 1/4 от С-конца.

10. Недостаток витамина С приводит к нарушению постсинтетической модификации коллагена.

Тема: «Неколлагеновые белки межклеточного матрикса соединительной ткани»

1. Резиноподобные свойства эластина связаны с наличием в его структуре поперечных сшивок.

2. Эластин синтезируется как растворимый мономер.

3. Нарушения постсинтетической модификации эластина приводят к вялости и истонченности эластических тканей.

4. В постсинтетической модификации эластина участвует лизилоксидаза.

5. Основной фермент катаболизма эластина – эластаза нейтрофилов.

6. Фибронектин - это гликопротеин, связывающий клетки соединительной ткани с коллагеном и протеогликанами.

7. Интегрины способны связывать белки, содержащие RGD-последовательности.

8. Интегрины участвуют в передаче информации в клетку.

9. Ламинины являются наиболее распространенными гликопротеинами базальных мембран.

10. В зрелой эмали количество вещества энамелинов приблизительно равно количеству вещества амелогенинов.

Тема: «Протеогликаны»

 

1. Для синтеза гликозаминогликанов используется энергия УТФ.

2. В протеогликанах количество гликозаминогликанов значительно превышает количество белка.

3. Источником азота для синтеза аминосахаров в гликозаминогликанах служит аспартат.   

4. Глюкуронидаза, галактозидаза и идуронидаза разрушают гликозаминогликаны.

5. В протеогликанах полисахаридные цепи гликозаминогликанов крепятся к коровому белку.         

6. Полисахаридные цепи гликозаминогликанов состоят из повторяющихся дисахаридных фрагментов.

7. Полисахаридные цепи гликозаминогликанов разветвленные.

8. Гиалуроновая кислота является полисахаридом.

9. Хондроитинсульфат заряжен отрицательно.

10. Гиалуроновая кислота является поликатионом.

 



ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЛИТЕРАТУРА

 

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Н. Биологическая химия. – М.: изд-во «Медицина», 2007.

 

2. Биохимия (учебник для вузов) (ред.чл.-корр.РАН, проф. Е.С.Северин), М.: издательский дом «ГЭОТАР-МЕД», 2003.

 

3. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии, Т.3, М.: изд-во «Мир», 1981.

 

4.Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека, Т.2, М.: изд-во «Мир», 1993.

 

5. Вавилова Т.П. Биохимия тканей и жидкостей полости рта, М.: Издательский дом «ГЭОТАР-МЕДИА», 2008.

 

6. Вавилова Т.П., Марокко И.Н., Петрович Ю.А., Сумароков Д.Д., Малышкина Л.Т., Зубцов В.К., Трусова Н.Ф. Основы стоматологической биохимии (учебное пособие для студентов медицинских ВУЗов) изд. 2, М.: типография ВИУ, 2001, 139 с.

 

7. Боровский Е.В., Леонтьев В.К. Биология полости рта, М.: Мед. книга, Н.Новгород: изд-во НГМА, 2001.

 

8. Кольман Я., Рем К.-Г. (пер.с нем.), Наглядная биохимия, М.: изд-во «Мир», 2000.

 

9. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки, Т.2, М.: Мир, 1994, С.473-529.

 

10. Быков В.Л. Гистология и эмбриология органов полости рта человека, С.-Пб.:  Спец. Лит-ра, 1996. – 248 с.


 



Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:  



double arrow
Сейчас читают про: