2021-07-31
1461
Белки – высокомолекулярные вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки представляют собой нерегулярные полимеры. Они составляют значительную часть тканей живых организмов – до 25 %. По количеству генов у человека предполагают наличие около 50000 видов белков. Самый распространенный белок у человека – коллаген, на его долю приходиться 30 % от общего содержания белка.
Молекулярный состав белков. Структурными блоками, или мономерами, белков служат аминокислоты – органические соединения, содержащие амино- и карбонильную группы.
Аминокислоты – мономеры, которые входят в состав белков, являются L-аминокислотами. В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и D (правовращающие). Помимо L-аминокислот, входящих в белки, в организме есть и D-аминокислоты, которые в белки не включаются.
По биологическому значению все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые, иногда выделяют еще полузаменимые.
Заменимые кислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серии, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.
Полузаменимые кислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются тирозин, аргинин, гистидин.
Незаменимые кислоты в организме не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенил аланин, триптофан. Гистидин – незаменимая кислота в том случае, если в организме нет метионина, из которого гистидин получается в результате обмена веществ.
Физико-химические свойства белков зависят от боковых радикалов аминокислотных остатков. Различают химические, физические и биологические свойства белков.
Физические свойства белков. Белки – кристаллические вещества, как правило, белого цвета (есть и окрашенные белки, например гемоглобин), имеющие большую молекулярную массу. С водой белки образуют коллоидные растворы. Растворимость белков в воде определяется их аминокислотным составом, особенностями организации молекулы и свойствами растворителя. Например, альбумины растворимы в воде и в слабых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка. рН-среда влияет на заряд белка, а следовательно, и на его растворимость. В изоэлектрической точке растворимость белка наименьшая.
Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.
Белковые молекулы проявляют оптическую активность, т. к. состоят из оптически активных L-аминокислот.
Химические свойства белков исключительно разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содержат различные функциональные группы (–NH2, –СООН, –ОН, –SH и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Гидролиз пептидной связи идет в кислой и щелочной среде и с участием ферментов пептидаз (класс гидролаз). Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур называется денатурацией. Денатурация бывает обратимой, когда разрушаются слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные), и необратимой, когда разрушаются прочные связи (ковалентные).
Биологические свойства белков – это не что иное, как функции белков в организме.
Ввиду огромного числа белков, функционирующих в живых организмах, существует несколько их класификаций, в основу которых положен какой-либо признак:
1. По степени сложности белковой молекулы их делят простые и сложные. Простые (протеины) – однокомпонентные, состоящие только из аминокислот. Сложные (протеиды) – двукомпонентные, в состав которых входят протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической.
Протеины – альбумины, глобулины, гистоны, коллагены, кератин и т. п.
Протеиды:
а) нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях);
б) гемопротеиды – небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белкам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гем является окрашенным соединением.
Гемоглобин отвечает за транспорт кислорода: миоглобин – запасание кислорода в мышцах; цитохромы (ферменты) – за катализ окислительно-восстановительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи;
в) металлопротеиды – в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл – содержит гем, но вместо железа – магний; цитохром a – содержит медь;
г) липопротеиды – содержат липиды, в качестве простетической группы. Эти протеиды входят в состав клеточных мембран;
д) фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты. К фосфопротеидам относят казеин молока, белки куриного яйца (овальбумин и вителлин), ряд ферментов;
е) глюкопротеиды – содержат сахара, например муцин в слюне.
2. По форме молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шарообразные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру. Их молекулы волокнистого строения – кератин, коллаген, миозин. На долю кератинов приходится почти весь сухой вес волос, ногтей; коллаген – белок сухожилий, хрящей.
Подавляющее большинство природных белков относится к глобулярным. Для них характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы. Это такие белки, как альбумины, миоглобин, все ферменты.
3. По выполняемым в организме функциям:
структурные белки – белки, образующие волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем, выполняют опорную или защитную функцию, скрепляют между собой биологические структуры организмов и придают им прочность.
Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин – структурный белок, способный растягиваться в двух измерениях. Волосы, ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фиброин;
каталитические белки (ферменты) осуществляют управляемый катализ большого числа химических реакций.
транспортные белки – белки, которые специфически связывают и переносят те или другие молекулы и ионы через мембраны клеток (как внутрь клетки, так и наружу), а также от одного органа организма к другому (альбумины, глобулины). Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, а из клеток удаляет углекислый газ. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы; трансферрин транспортирует железо. В клеточных мембранах присутствуют типы транспортных белков, способных связывать глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток;
сократительные (или двигательные) белки – белки, которые обеспечивают клетку или организм двигательной функцией, способностью сокращаться, изменять форму и передвигаться. Белками с такой функцией являются актин и миозин, представляющие собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях (филаменты эукариотических клеток). Другим примером таких белков служит тубулин – белок, из которого построены микротрубочки, являющиеся важными элементами ресничек и жгутиков, при помощи которых клетки передвигаются. Длинные клетки нервной системы животных также содержат микротрубочки;
защитные белки защищают организм от вторжения других организмов, предохраняют его от повреждений. Эту функцию выполняют иммуноглобулины (или антитела), способные распознавать чужеродные клетки, проникшие в организм бактерии или вирусы или клетки самого организма, переродившиеся в раковые, а также чужеродные для организма белки, и прочно связываться с ними.
Аналогичная защитная функция у фибриногена и тромбина – белков, участвующих в процессе свертывания крови, они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.
регуляторные белки выполняют функцию регуляции клеточной или физиологической активности. К регуляторным белкам на организменном уровне относятся многие гормоны, такие как инсулин, регулирующий обмен глюкозы, гормон роста (соматропин), синтезируемый в гипофизе, паратиреоидный гормон, регулирующий транспорт ионов кальция и фосфатов, и др. На клеточном
уровне эту функцию выполняют белки-репрессоры и белки – активаторы транскрипции;
буферные белки – гемоглобин, белки сыворотки крови, которые обладают амфотерными свойствами. Белки способствуют поддержанию определенных значений рН в разных отсеках клетки. Они начинают проявлять буферное действие, когда в жидкой внутренней среде увеличивается количество кислоты или щелочи. Тогда часть белка (аминокислоты) переходит из изоэлектрического состояния (суммарный заряд молекулы равен нулю) в форму «белок-кислота» или соответственно в форму «белокоснование»;
белки – трансформаторы энергии. Белки сечатки глаза – родопсин и ретинен – трансформируют световую энергию в электрическую, а актино-миозиновые комплексы в мышцах преобразуют энергию химических связей в работу (механическую энергию).
