При подготовке к коллоквиуму рекомендуется просмотреть указания к предыдущим занятиям по пройденным темам. Необходимо также повторить формулы аминокислот для облегчения запоминания химизма их метаболических превращений. Требуется просмотреть лабораторные работы, относящиеся к данной теме. Необходимо при этом обратить внимание на суть метода, клиническую значимость, нормы содержания.
Контрольные вопросы к коллоквиуму
1. Биологическая роль белков. Нормы белка в питании. Белковый минимум питания. Азотистый баланс.
2. Переваривание белков. Ферменты переваривания. Продукты переваривания, структура и дальнейшая судьба последних.
3. Представление о механизме активации протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта.
4. Назовите протеолитические ферменты поджелудочной железы и кишечного сока, напишите химизм ферментативного расщепления карбокси- и аминопептидазой выбранного вами пентапептида.
5. Особенности всасывания и транспорта аминокислот.
6. Понятие о гниении белков в кишечнике. Напишите химизм образования ядовитых продуктов и обезвреживания их в печени с помощью ФАФС и УДФГ.
7. Роль моноамино- и диаминооксидаз, а также процессов ацетилирования в механизме обезвреживания токсинов. Продукты обезвреживания, их структура.
8. Клеточный метаболический пул аминокислот. Пути образования и использования аминокислот в тканях. Интенсивность процессов обновления белков в тканях.
9. Тканевой распад белков. Роль лизосомальных ферментов в этих процессах.
10. Переаминирование аминокислот. Ферменты переаминирования. Механизм реакции. Биологическое значение переаминирования и определения трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда, ревматизме, болезнях печени.
11. Тканевые превращения аминокислот. Дезаминирование аминокислот (прямое и непрямое). Роль a-кетоглутаровой и глутаминовой кислот в дезаминировании и переаминировании аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты.
12. Декарбоксилирование аминокислот. Ферменты декарбоксилирования, характер простетической группы. Образование биогенных аминов. Влияние на метаболизм и физиологические функции. Роль аминооксидаз.
13. Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Биологическая роль. Врожденные нарушения обмена, ферментные блоки. Фенилкетонурия, фенилпировиноградная олигофрения, альбинизм, алкаптонурия.
14. Особенности обмена серосодержащих аминокислот. S-аденозилметионин и его роль в процессах метилирования. Глутатион: структура, биологическая роль.
15. Особенности обмена глицина и аргинина. Их роль в образовании креатина и креатинфосфата.
16. Обмен дикарбоновых аминокислот. Участие в обезвреживании аммиака.
17. Пути обезвреживания аммиака в тканях: синтез глутамина, восстановительное аминирование аминокислот. Глутаминаза почек. Образование и выведение солей аммония в почках, физиологическая роль этих процессов.
18. Биосинтез мочевины как основной путь обезвреживания аммиака. Объясните механизм включения двух атомов азота в молекулу мочевины. Энергетическая обеспеченность процесса. Количественное определение мочевины по Рaшковану.
19. Структура и биосинтез ДНК. Современные представления о репликации ДНК. Инициация репликации – образование репликативной вилки.
20. Особенности ДНК – полимераз и их участие в процессе репликации. Элонгация и терминация репликации ДНК. Понятие о теломерах и роль теломеразы.
21. Структура и биосинтез РНК. Характеристика РНК-полимераз и этапов транскрипции: инициации, элонгации, терминации, процессинга РНК.
22. Генетический код и его свойства. Концепция: один ген - один белок, цистрон - одна подипептидная цепь. Особенности строения информационной РНК.
23. Особенности строение транспортных РНК. Адапторная функция тРНК. Взаимодействия аминокислота – тРНК, кодон-антикодон. Строение и роль рибосом в синтезе белка.
24. Биосинтез белка. Этапы матричного синтеза белка: рекогниция, инициация и инициирующий комплекс, элонгация и транслокация, терминация.
25. Посттрансляционные изменения белка, понятия о фолдинге, прионовых болезнях.
26. Регуляция действия генов и биосинтез белка. Схема Жакоба и Моно. Биохимические механизмы клеточной дифференцировки и онтогенеза.
27. Биохимические основы биологической эволюции, наследственности и изменчивости. Особенности регуляции генов у эукариотов, характеристика процессов индукции и репрессии, энхансеры, сайленсеры.
28. Молекулярные механизмы мутации и их последствия. Мутагенные агенты. Система биохимического контроля структуры ДНК.
29. Обмен нуклеопротеидов. Переваривание и всасывание нуклеотидов. Ферменты переваривания. Конечные продукты переваривания.
30. Представьте схему путей синтеза пуриновых нуклеотидов. Разъясните участие витаминов, аминокислот и СО2 в данном процессе.
31. Пути тканевого синтеза пиримидиновых нуклеотидов.
32. Распад ДНК и РНК в желудочно-кишечном тракте, ферменты распада. Тканевой распад ДНК и РНК, химизм и ферменты деградации.
33. Особенность и химизм тканевого распада пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Конечные продукты.
34. Нарушение обмена пуриновых оснований. Подагра, ее симптоматика.
35. Глицино-янтарный цикл Шемина. Понятие о порфириях. Синтез гемоглобина.
36. Распад гемоглобина. Гемоксигеназный комплекс. Химизм образования билирубина.