2015-02-27
1076
| Свойство | IgM | IgG | IgA | IgD | IgE |
| Обозначение: Н-цепи L-цепи | μ χ или λ | γ χ или λ | ά χ или λ | δ χ или λ | ε χ или λ |
| Молекулярная формула | (χ2 μ)5 (χ2 μ)5 | Χ2 γ2 Χ2 γ2 | (χ2 ά2) n (χ2 ά2) n | χ2 δ 2 χ2 δ 2 | χ2 ε 2 χ2 ε 2 |
| Константа седиментации (S) | |||||
| Катаболизм, % в день | - | 2,5 | |||
| Концентрация в сыворотке, мг/мл | 0,9 | 13,1 | 1,6 | 0,12 | 0,33 х103 |
| Агглютинирующая активность | - | - | - | ||
| Фиксация комплемента | + | + | - | - | - |
| Транспорт через плаценту | - | + | - | - | - |
| Цитофильность: к макрофагам лимфоцитам К-клеткам Неитрофилам моноцитам тучным клеткам | - - + - - - | + + + + + + | - - - + - - | - - - - - - | - + - - - + |
| Взаимодействие с А-белком стафилококка | - | + | - | - | - |
| Взаимодействие с ревма-тоидным фактором | - | + | - | - | - |
Современные представления о строении молекулы иммуно-глобулина базируются на ряде классических работ Р. Р. Портера, Д. М. Эдельмана и Дж. В. Флайшмана (1959-1962).
|
|
|
В настоящее время принята схема строения иммуноглобули-на, согласно которой каждая молекула включает одну или несколько структурных единиц (мономеров), состоящих из двух тяжелых (м.м. ЗСГбОО-РУОбО) идвухдегких (м.м. 22 000) цепей, трехмерно соединенных между собой дисульфидными мостиками.
Легкие, или L-цепи (от англ. light — легкий) — идентичны и являются-общими для всех классов иммуноглобулинрв, а тяжелые, или Н-цепи (от англ. heavy — тяжелый) по своей антигенной, иммунологической и химической специфичности у каждого класса иммуноглобулинов разные. L-цепи по антигенным свойствам делят на два типа, обозначаемых как χ (каппа)-тип и λ (лямбда)-тип; при этом в каждой данной молекуле обе легкие цепи всегда принадлежат к одному и тому же типу.
Антигенные типы Н-цепей обозначаются также греческими буквами, соответствующими латинскому обозначению того или иного класса иммуноглобулинов: γ (гамма)-цепи для IgG, ά(альфа)-цепи для IgА, μ (мю)-цепи для IgМ, δ (дельта)-цепи для IgD, ε (ипсилон)-цепи для IgЕ.
Каждая цепь состоит из постоянного участка с конечной карбоксильной группой и вариабельного участка с аминной конечной частью. При расщеплении иммуноглобулина протеолитическим ферментом папаином выделяют:
Fаb-фрагменты (от англ. Frаgment antigen binding— фрагмент, связывающий антиген), способные соединяться с антигенной де-терминантой молекулы антигена;
Fс-фрагмент (от англ. Frаgment crstalline — кристаллический), обуславливающий такие функции антител как связывание белка Сlq при адсорбции комплемента, реакцию с макрофагами и транспорт через клеточные мембраны.
|
|
|
Антигенсвязывающий центр молекулы иммуноглобулина локализован в аминном конце молекулы (конец Fаb -фрагмента) и образован гипервариабельными сегментами участков Н- и L-цепей. Антительная специфичность обусловлена как последовательностью аминокислот, так и трехмерной конфигурацией молекулы.
Иммуноглобулицы содержатся в различных биологических жидкостях человеческого организма. Их подразделяют на внешние (женское молозиво и молоко, слюна, слизь, отделяемое пищеварительного тракта и мочеполовых путей) и внутренние (сыворотка крови, синовиальная жидкость, сперма, спинномозговая жидкость). Во внешних секретах в наибольшей концентрации содержатся IgА, в димерной форме (90 %), а во внутренних — IgG (90 %).
Биологические свойства иммуноглобулинов:
IgG — нейтрализуют антиген, опсонизируют и уничтожают его;
IgМ — присоединяют комплемент, блокируют и нейтрализуют антиген;
IgЕ — (реагины), ответственны за феномен ГЗТ;
IgА — различают сывороточный и секреторный иммуногло-булины, определяют местную иммунную реакцию;
IgD— возможно, участвуют в индукции иммунологической толерантности.
