2015-05-06
660
Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных - глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат.
Суммарно эти реакции можно представить в виде схемы:
Акцептором аминогруппы любой аминокислоты, подвергающейся трансаминированию (аминокислота 1), служит α-кетоглутарат. Принимая аминогруппу, он превращается в глутамат, который способен передавать эту группу любой α-кетокислоте с образованием другой аминокислоты (аминокислота 2).
Аминотрансферазы обладают субстратной специфичностью к разным аминокислотам. В тканях человека обнаружено более 10 разных аминотрансфераз.
Наиболее распространёнными ферментами в большинстве тканей млекопитающих являются аланинаминотрансфераза (АЛТ), по обратной реакции - глутамат-пируватаминотрансфераза (ГПТ) и аспартатаминотрансфераза (ACT), по обратной реакции - глутамат-оксалоацетатаминотрансфераза (ГОТ).
|
|
|
В результате работы аминотрансфераз аминный азот многих аминокислот переходит в состав глутамата. Есть основания считать, что накопление аминогрупп в форме глутаминовой кислоты происходит в цитозоле. Затем глутамат с помощью транслоказ попадает в митохондрии, где активна специфическая ACT. В результате действия этого фермента глутамат снова превращается в α-кетоглутарат. Последний используется для непрямого дезаминирования аминокислот, содержащихся в митохондриях. Это очень важно, так как только глутамат в тканях млекопитающих наиболее быстро может подвергаться окислительному дезаминированию.
3. Биологическое значение трансаминирования. Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот.
Схема A
Схема Б
Трансаминирование - заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется.
Б. Дезаминирование аминокислот
Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Дальнейшие превращения продуктов дезаминирования аминокислот представлены на рис. 9-7.
|
|
|
Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма.
Рис. Судьба продуктов дезаминирования аминокислот.
Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кетогенеза, в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК, в реакциях окисления до СО2 и Н2О.
Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:
окислительное;
непрямое (трансдезаминирование);
неокислительное;
внутримолекулярное.
