Наиболее глубоким изменениям при нагревании молока подвергаются сывороточные белки. Агрегаты сывороточных белков молока имеют небольшие размеры и достаточно сильно гидратированы. Поэтому они остаются в растворе и лишь небольшая их часть в виде хлопьев оседает на поверхности нагревательных аппаратов. Денатурация сывороточных белков начинается при сравнительно низких температурах нагревания молока (62°С). Степень денатурации белков (со снижением их растворимости) зависит от температуры и продолжительности ее воздействия на молоко. Из сывороточных белков наиболее чувствительны к нагреванию иммуноглобулины, сывороточный альбумин и β-лактоглобулин. α-Лактальбумин - термостабильный белок. Он полностью теряет растворимость при нагревании молока до 96°С и выдерживании при этой температуре в течение 30 мин. Вследствие тепловой денатурации сывороточных белков и освобождения сульфгидрильных групп молоко приобретает специфический вкус «кипяченого молока» или привкус пастеризации.
|
|
Казеин, по сравнению с сывороточными белками, более термоустойчив. Он не коагулирует при нагревании свежего молока до 130 - 150°С. Однако тепловая обработка при высоких температурах изменяет состав и структуру казеинового комплекса. От комплекса отщепляются органические фосфор и кальций, изменяется соотношение фракций. С повышением температуры пастеризации увеличиваются диаметр частиц казеина и вязкость молока. Изменение состава и структуры казеиновых мицелл влияет на скорость получения сычужного сгустка. Продолжительность свертывания молока сычужным ферментом после тепловой обработки (при 85°С и выше) увеличивается в несколько раз по сравнению с продолжительностью свертывания сырого молока (стерилизованное молоко практически утрачивает способность к сычужному свертыванию). Тепловая обработка влияет на структурно-механические свойства кислотного и сычужного сгустков - прочность и интенсивность отделения сыворотки. С повышением температуры пастеризации прочность сгустков увеличивается, а процесс отделения сыворотки замедляется.